Гемопротеид
Cтраница 3
Тиреопероксидаза прочно связана с мембранами эндоплаз-матической сети фолликулярных эндокриноцитов щитовидной железы и принимает участие в биосинтезе йодтиронинов. Миелопероксидаза - гемопротеид, выделенный из лейкоцитов, гноя, хлоромы крыс, костного мозга морских свинок. Основной функцией фермента является его участие в процессах фагоцитоза и лизиса микроорганизмов. Реакция окисления субстратов пероксидазой протекает в три этапа: нативный фермент HzOz - - соединение I. [31]
Цитохром b ассоциирован с липопротеиновой мембраной митохондрий и, возможно, сам является липопротеином. Относительно роли этого гемопротеида в животных тканях существуют различные мнения, однако можно предположить, что он находится на главном пути окисления сукцината. Аналогичные соединения, цитохромы Ь, были выделены из некоторых бактерий. [32]
В митохондриях некоторых тканей ( печени, почки и др.) была обнаружена еще одна НАДН-оксидазная система, которая локализована в наружной мембране и, по-видимому, легко доступна для цитоплаз-матического НАДН. Цитохром bs является слегка аутоксидабельным гемопротеидом, а физиологическим акцептором электронов с цитохрома Ьъ, по-видимому, служит цитохром с. В экспериментальных условиях активность этого пути окисления НАДН может быть измерена только после добавления цитохрома с, значительная часть которого вымывается из межмембранного пространства в процессе выделения митохондрий. В отличие от НАДН-оксидазной активности дыхательной цепи митохондрий внешний путь окисления НАДН нечувствителен к ротенону. [33]
В живых организмах входит в состав сложных белков - гемопротеидов. [34]
После этого в молекулу протопорфирина включается магний или железо с образованием Mg - или Fe-протопорфирина. Железосодержащий протопорфирин служит непосредственно в качестве простетической группы некоторых гемопротеидов ( фиг. [35]
Структура гемоглобина уже была рассмотрена в этой книге. Этот ферро-комплекс в своей свободной от кислорода форме отличается от остальных гемопротеидов в том отношении, что он. Только благодаря тому, что железо соединено координационной связью с гистидином, который прочно связан с белком, данное соединение вообще может существовать. [36]
У млекопитающих желчные пигменты, образующиеся в большом количестве, выделяются из организма. Нельзя ли предположить, что они образовались из частично деградированных функциональных гемопротеидов. Гемопротеид, в котором гем прочно связан с белком, например пептидными связями, кажется особенно удобным исходным соединением. Возможность того, что одна и та же молекула в течение своей жизни выполняет две совершенно различные функции, представляет чрезвычайно большой интерес. [37]
 |
Основные белковые компоненты, участвующие в переносе электронов в составе комплексов I - 1Умитохондриалыгой цепи переноса. [38] |
Каждый из комплексов содержит набор белков, несущих те или иные кофакторы. Основные компоненты представлены тремя группами белков - флавопро-теидами, содержащими остаток ФАД или флавиимононуклеотида ( ФМН, или FMN), гемопротеидами, содержащими железопорфириновые комплексы, и железо-серными белками, обозначаемыми как FeS, где j - индекс, приписанный тому или иному компоненту железосерного белка. В состав цитохромоксидазы, как уже говорилось в § 2.6, входит медьсодержащий белок. Жепезосерные белки цепи переноса электронов в настоящее время изучены существенно хуже, чем упоминавшиеся в § 2.6 ферредоксины, далеко не для всех достоверно установлена даже структура железосерного кластера. [39]
По-видимому, замещения подобными аминокислотными остатками имеют место в участках полипептидной цепи, играющих решающую роль в определении третичной структуры, в то время как совершенно отличные замещения происходят в местах, несущественных для определения конформации белковой молекулы. Для этих белков характерна также различная последовательность аминокислот вблизи тема, между двумя цистеиновыми остатками; это может означать, что для свойств данных гемопротеидов большее значение имеет общая пространственная конфигурация полипептидной цепи в области тема, а не природа отдельных аминокислотных остатков. [40]
У млекопитающих желчные пигменты, образующиеся в большом количестве, выделяются из организма. Нельзя ли предположить, что они образовались из частично деградированных функциональных гемопротеидов. Гемопротеид, в котором гем прочно связан с белком, например пептидными связями, кажется особенно удобным исходным соединением. Возможность того, что одна и та же молекула в течение своей жизни выполняет две совершенно различные функции, представляет чрезвычайно большой интерес. [41]
Биливердин образуется in vitro при инкубации некоторых гемопротеидов или гемохромо-генов ( комплексы тема с азотистыми основаниями, например пиридином) с восстанавливающими агентами, такими, как аскорбиновая кислота или гидразин в присутствии 2 % кислорода или на воздухе. Образование желчных пигментов ускоряется перекисью водорода. К числу гемопротеидов, из которых in vitro может образоваться биливердин, относятся гемоглобин, миоглобин, каталазы и пероксидазы, а к числу гемохромогенов - дицианферропро-топорфирин и дипиридинферропротопорфирин. Биливердин может также образоваться in vitro из гематина при инкубации его с аскорбиновой кислотой в присутствии 02, причем тетра-пиррол с открытой цепью в присутствии 2 % кислорода образуется лишь очень медленно. Поскольку образование желчных пигментов из гемоглобина происходит с большой скоростью в тех же самых условиях, при которых гема-тин деградирует очень медленно, Лемберг [77] полагает, что гем не является естественным предшественником желчных пигментов. [42]
Число известных ферментативных превращений с участием Н2О2 в качестве окислителя невелико. Все соответствующие ферменты выделены в отдельный, 11 - й, подкласс с единственным подподклассом 1.11.1. В их число входят упоминавшаяся в § 1.1. каталаза ( КФ 1.11 1.6) и пероксидаза ( КФ 1.11.1.7, обычно выделяется из хрена), катализирующая окисление пероксидом водорода разнообразных органических субстратов. Оба фермента являются гемопротеидами. [43]
Один из остатков пропионовой кислоты тема, присоединенного к белку ковалентными связями, находится в глубине молекулы, образуя водородные связи с остатками аминокислот. В цитохроме Ь5 атом железа координационно связан с шестью почти эквивалентными атомами азота; в цитохроме с и миоглобине координация лигандов несимметрична, шестым лигандом служат соответственно метионин или вода. Общим для молекул этих гемопротеидов является гидрофобное окружение групп тема. [44]
Сходство в строении а - и р -, и особенно Y - и Р -, р - и б-цепей наводит на мысль, что все они произошли от общего предшественника в результате большого числа мутаций. Возможно, что на ранних ступенях эволюции существовал гемопротеид только с одной полипептидной цепью, имеющей определенную аминокислотную последовательность, образование которой контролировалось единственным геном. В результате дупликации генетического материала образовался новый ген, развитие которого пошло независимым путем и привело к гену современного миоглобина, имеющего одну полипептидную цепь. [45]
Страницы: 1 2 3 4