Гемопротеид
Cтраница 2
Интересно сравнить структуру цитохрома Ь со структурой других гемопротеидов - миоглобина, гемоглобина и цитохрома с. Аминокислотные последовательности полипептидной цепи цитохрома Ь5, миоглобина и а - и р-цепей глобина очень близки. Однако способность к связыванию лигандов и физиологические функции этих гемопротеидов совершенно различны, что обусловлено различием их вторичной и третичной структур. [16]
ЦИТОХРОМЫ ( дыхательные ферменты), сложные белки ( гемопротеиды), осуществляющие в живых клетках ступенчатый перенос электронов и ( или) водорода ( посредством обратимого изменения валентности атома железа в теме) от окисляемых органич. При этом образуется богатое энергией соединение - АТФ. [17]
Некоторые ферменты из класса окспредуктаз представляют собой липидные комплексы гемопротеидов. [18]
Сложные белки ( нуклеопротеиды, лгатопротеиды, гликопротеины, фосфоиротеиды, гемопротеиды, гаеталлопротеиды, флавоиротсиды) при гидролизе дают не только аминокислоты, но и другие органические или неорганические соединения, часто квалифицируемые как простети-ческие группы. [19]
Сложные белки ( нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеины, фосфопротеиды, гемопротеиды, металлопротеиды, флавопротсиды) при гидролизе дают не только аминокислоты, но и другие органические или неорганические соединения, часто квалифицируемые как простети-ческие группы. [20]
Важнейшие физиологические ( функции в живой клетке выполняют профиринеодержащие жромопротеиды - гемопротеиды и хлорофилл. Гемопротеиды участвуют в клеточном дыхании, хлорофилл - в фотосинтезе. Несмотря на кажущееся различие этих двух процессов, общим для них является проблема транспорта электронов и сопряженного с ним фосфорилирования, в одном случае окислительного, в другом - фото с и н тетического. [21]
 |
Молекула гемоглобина.| Изотермы адсорбции кислорода гемоглобином ( / и миоглобином ( 2. [22] |
Ведутся широкие исследования с целью моделирования механизма действия гемоглобина, миоглобина и других гемопротеидов. Первым шагом в таких исследованиях является синтез веществ, способных обратимо связывать кислород. [23]
В настоящей главе рассмотрены лишь важнейшие и наиболее хорошо изученные представители хромопротеидов - гемопротеиды, хлорофилл-белковые комплексы и ретинилиденпротеиды. [24]
Каталаза, как и большинство ферментов, является сложным белком и принадлежит к группе гемопротеидов; простетическая группа ее идентична окисленному тему. Каталаза действует специфически только на Н2О2 и является одним из весьма активно действующих ферментов. [25]
Это соединение-может восстанавливаться до сульфита, причем восстановителем является ферроцнтохром а3 ( Ресз) - гемопротеид, имеющий молекулярную массу около 13 000 и несущий четыре остатка гема. [26]
Вместо известной ранее полосы поглощения при 580 нм в видимой и ближней ИК-области в спектре КД гемопротеида при - 195 С проявляются три полосы. [27]
Получающееся при этом соединение - НЬ А ( сцлР) - значительно более эффективно переносит кислород, чем гемопротеид с одной полипептидной цепью, например миоглобин. Цепи также комплементарны по отношению к а-цепи, а образуемые ими соединения Hb F и Hb A2 - более эффективные переносчики кислорода, чем НЬ А. [28]
При, внутрибрюшинном введении крысам линии Вистар ТХДД в дозе 20 мкг / кг веса в микросомной и ядерной фракциях печени наблюдали 2-кратное увеличение содержания СО-связывающего гемопротеида и резкое возрастание скорости 3-гидроксилирования 3 4-бензпирена. Предварительная инкубация препаратов с моноклональными антителами против P450IA ( AT I-7-I) приводила к практически полному ( на 70 - 80 %) подавлению этой активности. [29]
Важнейшие физиологические ( функции в живой клетке выполняют профиринеодержащие жромопротеиды - гемопротеиды и хлорофилл. Гемопротеиды участвуют в клеточном дыхании, хлорофилл - в фотосинтезе. Несмотря на кажущееся различие этих двух процессов, общим для них является проблема транспорта электронов и сопряженного с ним фосфорилирования, в одном случае окислительного, в другом - фото с и н тетического. [30]
Страницы: 1 2 3 4