Cтраница 1
Гидролиз пептидной связи начинается, когда кислород гид-роксильной группы SER 195 образует химическую связь с углеродом пептидной группы субстрата. При этом двойная связь С0 в пептидной группе превращается в одинарную и углерод переходит в состояние тетраэдрической валентности с отрицательным зарядом на кислороде. [1]
Гидролиз пептидной связи протеолитическими ферментными системами доходит обычно почти до конца. Поэтому значения констант равновесия этих реакций велики, и связанные с реакцией изменения свободной энергии отрицательны. [2]
Гидролиз пептидной связи теоретически является обратимым. Однако это равновесие настолько далеко смещено в правую сторону, что осуществить в заметной степени синтез становится, повидимому, невозможным, по крайней мере при обычных условиях химического гидролиза. [3]
Гидролиз пептидной связи ами нопептидазами и карбопептидаза-ми, возможно. [4]
При гидролизе пептидной связи при значении рН, близком к 7, карбоксильная группа и аминогруппа приобретают заряды и превращаются в карбоксильный и аммонийный ионы. Можно определить влияние этой ионизации на общее изменение свободной энергии при рН 7, применив способ, описанный в предыдущем разделе. [5]
Химотрипсин катализирует гидролиз пептидных связей, образованных карбоксильными группами ароматических аминокислот. Специализированные белки соединительной ткани - эластин и коллаген - перевариваются с помощью панкреатических эндопептидаз - эластазы и коллагеназы. [6]
Пепсин, катализирующий гидролиз пептидных связей, образованных остатками ароматических аминокислот, расщепляет практически все природные белки. Исключение составляют некоторые кератины, протамины, гистоны и мукопротеины. При их гидролизе образуются различного размера пептиды и, возможно, небольшое число свободных аминокислот. В желудочном соке детей грудного возраста, а также в секрете четвертого желудочка телят и других молодых жвачных животных содержится отличный от пепсина весьма активный фермент реннин. У взрослых людей эту функцию выполняет пепсин. Механизм этого процесса, несмотря на кажущуюся простоту, в деталях пока не выяснен. Предполагают, что реннин превращает растворимый казеиноген молока в параказеин, кальциевая соль которого нерастворима, и он выпадает в осадок. Интересно отметить, что после удаления ионов Са2 из молока образования осадка не происходит. [7]
Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей белков, альбумоз и пептонов. Многие нативные белки лишь с трудом расщепляются трипсином. Триптический гидролиз таких белков идет значительно быстрее после их денатурации или после предварительного расщепления пепсином. Продуктами триптического гидролиза являются поли - и Дипептиды и аминокислоты. [8]
Относительная скорость гидролиза данной пептидной связи должна зависеть от различных факторов, как стерических, так и электростатических, которые влияют на возможность атаки водородными ионами. [9]
Трипсин-протеаза, ускоряющая гидролиз пептидных связей в белках и белках частично гидролизованных ( альбумозах и пептонах), а также в некоторых поли - и дипептидах. Оптимум активности лежит около рН 8 0, но, как и у пепсина, несколько отличен для различных белков. В клетках поджелудочной железы образуется неактивная форма трипсина - поэтому как свежая железа, так и ее секрет не обнаруживают триптической активности. Трипсиноген превращается в активный трипсин под действием энтеропептидазы ( активатора, выделяемого из слизистой тонких кишок), самого трипсина и концентрированных растворов солей. При хранении поджелудочной железы наблюдается превращение трипсиногена в трипсин. [10]
Протеолитические ферменты катализируют гидролиз пептидных связей. Классификация эта, однако, не отличается строгостью, так как протеиназы способны расщеплять некоторые пептиды, а многие пептидазы действуют также на белки. N-концевой аминокислоты; эта реакция может повторяться до тех пор, пока большая часть белковой молекулы не разрушится. Кар-боксипептидазы осуществляют ступенчатое расщепление пептидов и белков, начиная с С-концевой аминокислоты. Известны, однако, некоторые пептидазы, которые действуют только на пептиды. Так, например, дипептидазы специ-фически гидролизуют дипептиды. Поскольку гидролитические ферменты распространены чрезвычайно широко, кажется вероятным, что систематические поиски позволят обнаружить в растительных тканях целый ряд других пептидаз. [11]
Было показано, что неспецифический гидролиз пептидной связи в белках и пептидах протекает особенно эффективно на сульфокатионитах и в меньшей степени - на фосфорных смолах. Карбоксильные смолы, такие, как амберлит ШС-50, практически не гидролизуют белки. [12]
По существу, в гидролизе пептидной связи участвуют ион цинка, карбоксильный ион и гидроксильная группа тирозина. Zn ( II) по-прежнему играет роль кислоты Льюиса, координируя карбонильный кислород, а карбоксильная группа действует скорее как общее основание. [13]
Пептидгидролазы - ферменты, ускоряющие гидролиз пептидных связей в белках и пептидах. [14]
В качестве примера можно привести гидролиз пептидной связи, конечный уровень которого лежит только на 1.4 ккал. Необходимо отметить, что присутствие ионов водорода или гидроксила способно снизить эту энергию активации примерно в 2 раза. [15]