Cтраница 3
Таким образом, в белковых веществах имеет место внутреннее единство таких взаимно противоположных свойств, как устойчивость белковой глобулы при огромном многообразии химических и коллоидных функций белка. [31]
При этом цепочки атомов металла в железосодержащих кластерах осуществляют акцептирование электрона от донора, перенос его в глубь белковой глобулы, запасание и хранение электронов ( в виде восстановленных ионов железа) и, наконец, многоэлектронное восстановление азота двумя атомами молибдена, образующими с азотом биядерный комплекс. [32]
Интересные экспериментальные результаты получены при изучении конформационных изменений белка, сопряженных с изменением рН и перераспределением зарядов на белковой глобуле. Как правило, инактивация ферментов существенно возрастает или замедляется в сильнокислых или щелочных растворах. В работе Клибанова, Мартинека, Березина ( 1974) проведено изучение кинетики инактивации химотрипсина под действием ультразвука. [33]
При анализе скоростей ферментативных реакций [29] сделаны необходимые поправки к уравнению (7.4), связанные с ограниченными размерами активного центра на поверхности белковой глобулы. [34]
С - собственная константа диссоциации титруемых групп; е - заряд электрона; е - диэлектрическая постоянная раствора; Ъ - радиус белковой глобулы; ( а - Ъ) - радиус противоиона; к - обратный радиус экранирования Дебая-Хюккеля, пропорциональный корню из ионной силы ( или, если все ионы соли одновалентны, корню из концентрации соли в растворе); Z - заряд молекулы при данной степени ионизации а. ZBOCI - часть заряда молекулы, обусловленная группами -, состояние ионизации которых в рассматриваемом интервале рН не меняется; п - число титруемых групп. [35]
К ( - собственная константа диссоциации титруемых групп; е - заряд электрона; е - диэлектрическая постоянная раствора; Ъ - радиус белковой глобулы; ( а - Ь) - радиус противоиона; у, - обратный радиус экранирования Дебая-Хюккеля, пропорциональный корню из ионной силы ( или, если все ионы соли одновалентны, корню из концентрации соли в растворе); Z - заряд молекулы при данной степени ионизации af групп i-того типа; ZMCT - часть заряда молекулы, обусловленная группами, состояние ионизации которых в рассматриваемом интервале рН не меняется; п ( - число титруемых групп. [36]
Во всех случаях быстрого локального возмущения активного центра белка ( фермента) возникает неравновесное состояние, которое релаксирует путем конформационных изменений, охватывающих всю белковую глобулу. В ходе этих изменений молекула белка проходит через множество промежуточных, неравновесных состояний, переходы между которыми могут занимать от микросекунд до сотен миллисекунд. [37]
Реакция происходит в полостях и карманах на гидрофильной поверхности глобулы белка карбоксипептидазы, тогда как все гидрофобные группы спрятаны внутри глобулы, так как их контакт с Н2О, находящейся на поверхности белковой глобулы, энергетически не выгоден. [38]
Белковые глобулы способны обменивать отдельные аминокислотные остатки на аминокислоты из окружающей среды, что доказано с помощью меченых атомов ( N15, С14, Н2 и др.) - Такая замена протекает без глубоких структурных изменений белковой глобулы в целом, подобно тому, как в здании можно заменить отдельные кирпичи, не разрушая этого здания. [39]
В основу метода положены следующие известные принципы: 1) совместный учет различных типов взаимодействий, формирующих и стабилизирующих ВС белков; 2) учет наиболее полного набора индивидуальных физико-химических свойств аминокислот и анализ характера их проявления в белках с известной пространственной структурой; 3) конформационное состояние полипептидной цепи должно удовлетворять требованиям компактности белковой глобулы и эк-ранированности гидрофобного ядра от растворителя. [40]
Напротив, пространственная структура любой белковой глобулы, поскольку она состоит из разнотипных аминокислотных остатков, в высшей степени геометрически неоднородна и нерегулярна. По этому признаку белковая глобула может быть до некоторой степени уподоблена известным в физике неупорядоченным системам-например, стеклам. [41]
Для решения задачи удобно рассматривать белковую глобулу как сферическую матрицу, содержащую один активный центр. С учетом гидратации белковой глобулы, объем молекулы фермента в растворе составляет 1 73 - 1СН9 см3, что соответствует радиусу молекулы, равному 35 А. [42]
Для решения задачи удобно рассматривать белковую глобулу как сферическую матрицу, содержащую один активный центр. С учетом гидратации белковой глобулы, объем молекулы фермента в растворе составляет l 73 - 10 - in см3, что соответствует радиусу молекулы, равному 35 А. [43]
Вследствие полифункциональности аминокислотных остатков в образовании глобулы участвуют разнообразные силы. Несомненно, что особенности белковой глобулы лишь частично отражаются моделью гомогенной цепи ввиду определяющего значения разнородности звеньев и взаимодействий. [44]
Необходимо подчеркнуть, что флуктуации не нарушают однозначной определенности третичной структуры. Другими словами, конформа-ционная энтропия белковой глобулы в нативном состоянии очень мала. [45]