Пептидная группа

Cтраница 1

Пептидные группы - СО-NH - сохраняют в а-спирали свою плоскую структуру. Именно это обстоятельство и является одним из определяющих а-спиральную конформацию. [1]

Пептидная группа такого остатка может, очевидно, образовать только одну водородную связь, типа показанной на стр. Полагают, что неспособность коллагена образовывать структуры с максимальным числом водородных связей, предложенные Полингом и сотрудниками, обусловлена именно этим фактом. Интересно, что синтетический полипептид поли - / - пролин тоже не принимает ни а - ни р-конформации, типичные для других полипептидов. Однако структура поли - / - пролина не идентична структуре коллагена. [2]

Схема пептидной группы. [3]

Пептидная группа в полипептидах имеет почти плоскую структуру. [4]

Пептидная группа - другое важное производное карбоксильной группы, которое необходимо исследовать. В конце статьи мы приведем некоторые результаты, полученные нами до настоящего времени на простых пептидах. [5]

Пептидная группа CONH дает полосы поглощения в области 3600 - 1400 см-1 ИК-спектра, характеризующие связи ОН, NH, CH, СО. А) и 3100 см-1 ( амид В) характеризуют NH-валентные колебания, при 700 - 600 ел - 1 ( амид V) - NH-деформационные колебания. Полосы амид III - 1300 - 1250 см-1 и амид IV - 627 см-1 характеризуют взаимодействия внутри пептидной группы. Полоса амид VI - 600 см-1 соответствует СО-деформационным колебаниям, амид VII - ок. Каждый тип конформации полипептидных цепей отличается нек-рым смещением полос поглощения, но лучше всего тип конформации определяется по дихроизму полос поглощения: полоса амид А имеет параллельный дихроизм для а-спирали и перпендикулярный - для р-структуры; последняя характеризуется также перпендикулярным дихроизмом полосы амид I и параллельным дихроизмом полосы амид II. [6]

Пептидная группа CONH дает полосы поглощения в области 3600 - 1400 см-1 ИК-спсктра, характеризующие связи ОН, NH, CH, СО. [7]

Все пептидные группы имеют плоскую транс-конфигурацию ( разд. [8]

Две пептидные группы в комплекс войти не могут, так как расстояние между ними в найлоне больше размера комплекса платины. [9]

Стереоскопическое изображение пространственной конфигурации молекулы гемоглобина кольчатого червя Glycera. [10]

Каждая пептидная группа CCONHC обозначена прямым отрезком, соединяющим два кружка, которые соответствуют положению в пространстве а-атомов углерода, принадлежащих 150 или 146 аминокислотным остаткам. На рисунке ясно видно несколько участков - спирали. Атом железа, показанный более крупным кружком в центре почти плоской гем-группы, образует шесть связей: четыре с атомами азота гем-группы, одну с атомом азота имидазольного кольца боковой цепи гистидина ( остаток № 90, считая от свободного МН2 - конца полипептидной цепи) и одну с атомом кислорода, принадлежащего молекуле связываемого гемоглобином кислорода ( кружок слева от плоскости тема), или с атомом углерода молекулы окиси углерода. [11]

Все пептидные группы полипептидной цепи структурно эквивалентны. [12]

Атомы пептидной группы всегда лежат в одной плоскости, что обусловлено как стерическими факторами, так и резонансным характером ее структуры. [13]

Спектр поглощения кристаллического моногидрата / - про. [14]

Особенностью пептидной группы является наличие в ней как донорной, так и акцепторной групп для образования водородной связи. Поэтому элемент СО - NH включен в цепочку с водородной связью N - Н - - ОС. Молекулыпептидных соединений всегда связаны между собой. [15]

Страницы: 1 2 3 4