Пептидная группа

Cтраница 4

При разрыве валентной связи N - Н крайней пептидной группы цепочки, происходящей под влиянием каких-либо воздействий ( в частности ферментов), возможен переброс валентности с образованием двойной связи CN. При этом должна освобождаться дана валентность кислорода, которая в свою очередь обусловливает разрыв валентной связи N - Н следующей пептидной группы и переход протона к кислороду. [46]

Схема и модель а-спирали полипептидов ( по По-лингу, 1955. [47]

Образуется максимально возможное число водородных связей между пептидными группами ( по две на каждую) при сохранении наибольшей возможной компактности спирали. [48]

Схема параллельной [ 5-формы. Слева - отдельная цепь.| Схема антипараллельной [ 5-формы. Слева - отдельная цепь. [49]

Можно считать, что взаимодействия в данной паре пептидных групп характеризуют аминокислотный остаток, соединяющий эти группы. [50]

Конформация полипептида в растворе частично определяется прямым взаимодействием пептидных групп друг с другом. Результаты тщательной оценки длины связей и валентных углов, основанной на размерах, установленных для планарных пептидных связей в кристаллах небольших пептидов, существенно ограничили число возможных моделей конформации полипептидов. Дальнейшие ограничения в выборе возможной конформации были связаны с тем, что, согласно исходным предположениям, каждая карбонильная и каждая амидная группа пептида участвует в образовании водородной связи и что конформа-ция полипептида должна соответствовать минимальной энергии вращения вокруг одинарной связи. Существование спиральных структур предсказанных размеров в синтетических по-липептидах было подтверждено с помощью самых различных физических методов, в том числе и методом рентгеноструктурного анализа. Такая а-спираль, в которой каждая пептидная группа соединена водородной связью с третьей от нее пептидной группой, считается наиболее вероятной моделью отдельных участков остова молекулы глобулярных белков, к которым относятся и ферменты. Нужно подчеркнуть, однако, что конфор-мация глобулярного белка в целом отличается от простой регулярной а-спиральной структуры из-за наличия. [51]

Отсюда следует, что С-N - связь в пептидной группе имеет частично ( на 40 %) характер двойной связи. Второй менее резкий эффект - некоторое удлинение С-0-связи, вследствие того, что она становится частично одинарной. Здесь наблюдается увеличение до 1 24 А вместо обычной длины связи в карбонильной группе 1 21 А. Эта разница ближе к погрешности опыта, хотя и превосходит ее. [52]

Значения параметров В и а для различных атомов в группах Lys - З и Lys-46. [53]

Взаимодействия типа главная цепь - боковая цепь между пептидными группами N - Н и С О, с одной стороны, и группами боковой цепи - с другой. [54]

Она возникает под действием внутримолекулярных водородных связей между пептидными группами молекулы белка. [55]

Исследование дипольных моментов и других свойств показало, что пептидная группа, как правило, имеет трансоидную конфор-мацию. [56]

Прежде всего, повторяющимся структурным элементом в белках служит отдельная пептидная группа с одним углеродным атомом ( а-углеродный атом) между соседними связями. Боковые группы аминокислот не принимают участия в образовании полипептидной цепи и лишь образуют ее радикалы. Напомним, что в нейлоне между соседними пептидными связями находятся шесть углеродных атомов. Вместе с тем молекулы белков имеют компактную структуру и содержат примерно в 3 - 4 раза меньшее количество связанной воды ( 20 - 30 %), чем рыхлые клубки линейных полимеров. Благодаря этому макромолекула белков меньше по линейным размерам, и белки не дают таких вязких растворов, как обычные полимеры. Это указывает на то, что белки имеют несравненно более высокую степень организации, чем линейные полимеры. В настоящее время известны четыре уровня структуры, или организации, белковой молекулы; все они различны и определяются в основных чертах различными типами молекулярных взаимодействий, или типами связей, в последней. [57]

Соотношение между числом метиленовых груи - СН2 - и пептидных групп - СО-NH - в разй х пс лиамидах может значительно различаться. [58]

Взятое количество фенола соответствует в этой области почти половине имеющихся пептидных групп. В дальнейшем кривая не стремится к предельному значению, как при классической адсорбции, а отгибается кверху при более высоких концентрациях фенола и становится все более крутой, что означает все более сильное поглощение фенола полиамидом. [59]

Страницы: 1 2 3 4