Пептидная группа

Cтраница 2

Взаимодействие пептидных групп с ионами щелочных и щелочноземельных металлов, по-видимому, имеет в значительной степени ионный характер, но получены доказательства того, что это взаимодействие сохраняется и в растворе. И термодинамическая, и кинетическая устойчивость этих комплексов невелика. [16]

Плоскости жестких пептидных групп параллельны длинной оси спирали. Одна из водородных связей выделена красным цветом. Модель а-спирали из стержней и шариков, на которой показаны внутрицепочечные водородные связи. [17]

Механизм действия ацетилхолинэстеразы. [18]

В пептидной группе сопряжение осуществляется между парой я-электронов С О-связи и неподеленной парой электронов соседнего атома азота. [19]

Изучение поглощения пептидной группы NH в вытянутых коротких пептидах часто осложняется наличием колебаний ионов NH2, NH3 и структурной воды. Поэтому провести исследование удается только на специально подобранном соединении. [20]

Что касается вторичной пептидной группы R-GO - ( формула XIII), то максимальные скорости гидролиза наблюдаются в том случае, если это-бензоил или никотинил. Это может быть также глицин, бензилоксикарбонилглицин, бензилоксикарбонил или ацетил. Однако присутствие ацильной группы у а-углеродного атома совершенно необязательно. Так, метиловые эфиры р-фенил-пропионовой кислоты и ее а-окси - и а-хлорпроизводных подвергаются медленному гидролизу. Это-соединения типа XIV с R-H, ОН или Cl; R - C6H5CH2 ( как в фенилаланине) и R - OCH3; R может также быть NH2, как в амиде L-фенилаланина. [21]

Амидный хромофор ( пептидная группа) и многие хромофоры боковых цепей аминокислот имеют полосы поглощения в области 230 - 180 ммк. Интенсивность поглощения в УФ-об-ласти в расчете на один аминокислотный остаток равна поглощению одной пептидной группы, если полипептидная цепь свернута в статистич. [22]

Таким образом, пептидная группа обладает дипольным электрическим моментом. [23]

Так как каждая пептидная группа спирали связана с каждош третьей следующей за ней группировкой, вдоль оси спирали тянутся три подобные непрерывные цепочки пептидно-водородных связей. Длины спиральных участков колеблются для них в пределах от 10 до 40 - 50 пептидных звеньев Между спиральными участками располагаются области с нерегулярной, хаотической конфигурацией цепочек. Процент спиральной и неупорядоченной части меняется от белка к белку. [24]

Связь внутренних возбуждений пептидных групп со смещениями молекул обусловлена зависимостью матричных элементов Dna и Afna mp от расстояний между пептидными группами. [25]

Спираль характеризуется планарностью пептидной группы, максимальным насыщением водородных связей между СО - и Nil-группами пептидной цепи, направлением этих связей вдоль оси спирали. [26]

Расположение на плоскости пептидной группы - CONH-а-углеродных атомов аминокислотных остатков. [27]

С позиций электронного строения пептидная группа представляет собой трех-центровую р л-сопряженную систему ( см. 2.3.1), электронна. Атомы С, О и N, образующие сопряженную систему, находятся в одной плоскости. [28]

В этих спиралях плоскости пептидных групп параллельны оси спирали. Наименьшей потенциальной энергией обладает а-спираль, к-рая и реализуется в син-тетич. Аминокислоты L-ряда образуют правую а-спираль. [29]

Модель н схема i-структуры полипептидов. [30]

Страницы: 1 2 3 4