Пептидная группа

Cтраница 3

Количественным методом измерения числа пептидных групп, связанных друг с другом водородными связями, служит изучение кинетики изотопного обмена полипептида, или белка с водой. Этот метод был развит с помощью техники дейтериевой метки Линдерштрем-Лангом п и с помощью тритиевой метки в нашей лаборатории. Речь идет о скорости обмена имидного водорода пептидной группы с растворителем. Известно, что в низкомолекулярных полипептидах этот атом водорода обменивается с водой неизмеримо быстро. [31]

В этих спиралях плоскости пептидных групп параллельны оси спирали. Наименьшей потенциальной энергией обладает а-спираль, к-рая и реализуется в син-тетич. Аминокислоты L-ряда образуют правую а-спираль. [32]

Поэтому связь С-N в пептидной группе сходна с двойной, что подчеркивается и ее длиной ( 0 132 нм), меньшей длины простой связи. [33]

Как известно, связь N-С пептидной группы носит частично двоесвязный характер и вращение вокруг нее практически полиостью заторможено. [34]

Кривая поглощения полиглю-таминовой кислоты в форме спиралей рН 4 0 и клубков ( рН 7 25 в, далекой ультрафиолетовой области ( из Бреслера, 1965. [35]

Другим количественным методом измерения числа пептидных групп, взаимосвязанных водородными связями, является изучение кинетики изотопного обмена имидного водорода белка или полипептида на водород воды. Хотя выше прием уже излагался вкратце, на нем необходимо остановиться более подробно. Сущность этого метода сводится к следующему. [36]

Рассмотрим сначала особенности силового поля пептидной группы. [37]

Характерное поглощение в ультрафиолетовой части для пептидной группы, как определили Ликуори о Меле и Карелли [993], относится к длинам волн короче 2500 А. [38]

Ниже мы увидим, что копланар-ность пептидной группы и транс-положение - углеродных атомов по отношению к связи С - N играют важнейшую роль в структуре белков. [39]

Из этих 70 стабилизированных водородными связями пептидных групп 25 способны медленно обменяться с водой при 0, 25 дополнительно обмениваются при 38 за сутки. [40]

Характерное поглощение в ультрафиолетовой части для пептидной группы, как нашли Ликуори, Мель и Карелли [354], представляют волны короче 2500 А. [41]

Все атомы, входящие в состав пептидной группы, лежат в одной плоскости, что указывает на сопряженный характер пептидной связи между атомами N и С. Сопряжение осуществляется между л-электронами связи С0 и неподеленной парой электронов атома азота. Частично двойной характер пептидной связи подчеркивается также тем, что ее длина ( 1 32 А) значительно меньше длины ( 1 47 А) ординарной связи между атомами N и С. [42]

Вследствие наличия простых одинарных сязей каждой пептидной группы с соседними атомами углерода Са плоскости пептидных групп могут поворачиваться вокруг этой связи относительно друг друга. [43]

При наличии колебательного возбуждения в некоторой пептидной группе помимо резонансного взаимодействия, определяющего перескок возбуждения на соседнюю группу, изменяется ее статическое взаимодействие ( водородная связь, вандервааль-сово взаимодействие и др.) с соседними пептидными группами. Такое изменение взаимодействия вызывает тенденцию к локальной деформации молекулы в области возбужденной пептидной группы, поэтому мы будем называть его деформирующим взаимодействием. [44]

В образовании подобных водородных связей участвует каждая пептидная группа. Таким образом, каждый последующий виток а-спирали связан с предшествующим несколькими водородными связями, что придает всей структуре значительную устойчивость. Три модели ot - спирали, показывающие различные особенности ее структуры. [45]

Страницы: 1 2 3 4