Cтраница 2
Действие фермента изучать сравнительно легко, так как продукт реакции - мелилото-вая кислота - интенсивно флуоресцирует при 320 ммк после облучения светом 285 ммк, а дигидрокумарин, один из реагирующих компонентов, в этих условиях не флуоресцирует. [16]
Действие фермента зависит и от присутствия солей в среде, так как концентрация ионов влияет на степень гидратации и стабильности белковых молекул, их форму, частично структуру, реакционную способность и некоторые другие свойства. Влияние солей не является выраженным для всех ферментов возможно потому, что для каталитической функции определяющими являются лишь те изменения, которые непосредственно связаны с активным центром, а такие изменения имеют место не всегда. Однако известны случаи, когда описываемое общее действие солей выявлено очень ярко. Так, ферментное действие актомиозина, расщепление им аденозинтрифосфата происходит оптимально только в присутствии ионов, причем в концентрации, которая примерно соответствует физиологической концентрации солей. [17]
Действие ферментов можно легко прекратить, когда реакция, катализируемая ими, прошла настолько, насколько это требовалось. Как известно, это можно осуществить нагреванием, изменением реакции среды и действием множества разнообразных химических агентов. В целом способы инактивации очень просты. [18]
Действие фермента состоит в расщеплении отдельных пептидных связей в сложных молекулах белков, составляющих мышечные волокна, фибриллы. При этом нарушается структура животной ткани, ослабляется ее прочность и жесткость. Оно приобретает нежную консистенцию, приятный вкус, легче переваривается и полнее усваивается. Фермент расщепляет элементы соединительной ткани и этим также улучшает качество и питательную ценность мяса. Как известно, из туши можно получить не более 15 % мяса высших сортов. [19]
Действие ферментов зависит от реакции среды и от температуры. Наибольшую активность они проявляют при 25 - 35 С. Большинство ферментов разрушается при 55 - 60 С. [20]
Действие фермента гор а зчд о более специфично. Амилаза расщепляет только крахмал и близкие к нему полисахариды ( например, гликоген) до стадии мальтозы. [21]
Действие ферментов цикла трикарбоновых кислот может приводить к накоплению любой кислоты цикла за счет другой, накопленной ранее, или за счет питательных запасных веществ, при использовании которых может образоваться кислота цикла. Так, например, известно, что в листьях табака ( см. разд. III), культивируемого в темноте, по мере исчезновения малата накапливается цитрат. Для этого случая существует разумное объяснение, которое сводится к тому, что в данном случае малат потребляется окислительным путем в цикле трикарбоновых кислот с образованием С02 и цитрата. [22]
Это действие фермента исчезает после нагревания. [23]
Поскольку действие фермента заключается в понижении энергетического барьера активации, обратная реакция катализуется в той же мере. В конце концов, независимо от наличия катализатора устанавливаются те же самые конечные условия равновесия; фермент лишь ускоряет их достижение. [24]
Специфичность действия фермента распространяется также и на сте-реоизомерные формы субстратов. Благодаря этой особенности фермента и обратимости ферментных реакций ферментные системы могут осуществлять синтезы определенных стереоизомерных форм. [25]
Механизм действия ферментов, содержащих железопорфириновые комплексы в качестве активных групп, исследован не полно. Однако имеющиеся данные позволяют утверждать, что в основном этот механизм связан с образованием определенных промежуточных продуктов. Спект-рофотометрическое исследование, проведенное Чансом, позволило установить, что ферменты каталаза и пероксидаза образуют с перекисью водорода соединения, характеризующиеся максимумом на кривой поглощения света, лежащей около 400 мц. Спектрофотометрическое изучение показало, что кроме этого максимума имеется еще и второй, происхождение которого не вполне ясно; по-видимому, каталитически активный промежуточный продукт соответствует первому максимуму ( комплекс. [26]
Механизм действия фермента аналогичен действию фумаразы. Однако, если фумараза неспособна катализировать превращение малеиновой кислоты в яблочную, то у муконовых кислот превращение происходит, так как разница в конфигурациях между малеиновой и фумаровой кислотами значительно больше, чем между цис-цис - и цис-транс-муконовьшп кислотами. [27]
Специфичность действия ферментов, однако, не ограничивается только их ярко выраженным предрасположением к оп - - ределенным типам веществ или к осуществлению определенной химической реакции. Еще в конце прошлого столетия выдающийся немецкий химик Эмиль Фишер высказал мысль о близком стерическом соответствии между ферментом и его субстратом и сформулировал столь часто встречающееся сейчас изречение, что фермент подходит к субстрату, как ключ к замку; впоследствии эта идея нашла известное экспериментальное подтверждение. [28]
Сущность действия ферментов еще не выяснена. Из высказанных по этому поводу гипотез более вероятной является теория промежуточных соединений. Подобно тому, как при образовании этилового эфира из винного спирта возникает в качестве промежуточного вещества серновинная кислота, которая затем легко распадается на эфир и серную кислоту, так и вещество, на которое действует фермент, вступает с ним в промежуточное соединение, которое оказывается менее стойким, чем исходные продукты. [29]
Специфичность действия фермента зависит и от природы белка фермента. Активный центр ферментов, катализирующих некоторые окислительно-восстановительные реакции, состоит из комплексного соединения железа с порфирином. [30]