Каталитическое действие - фермент
Cтраница 1
 |
Кривая МКД нативного [ IMAGE ] Кривые ДМВ карбок-цитохрома с ( ЮОООгс. метилированного цитохрома с (. /. [1] |
Каталитическое действие ферментов определяет течение всех биохимических реакций - природу и скорости образования продуктов. [2]
Каталитическое действие фермента определяется поляризацией субстрата: фермент служит поляризующим агентом, а субстрат - поляризуемым веществом. В окислительных реакциях взаимодействие фермент - субстрат включает перенос электронов. [3]
Каталитическое действие ферментов обычно ограничено узким интервалом оптимума рН, который зависит от ионизации и фермента, и его субстрата. Отклонение от этого интервала рН приводит к снижению как скорости ферментативной реакции, так и аффинности системы по субстрату. Ионные и гидрофобные взаимодействия с субстратом или ингибитором, осуществляющиеся в связывающем центре фермента, подвержены также значительному влиянию ионной силы. [4]
Каталитическое действие ферментов проявляется при вполне определенном расположении фермента и субстрата. Это достигается присоединением субстрата к нескольким точкам поверхности фермента, включающим и его активный центр. Такая область фермента ответственна за узнавание своего субстрата. [5]
Каталитическое действие ферментов связано с наличием в белковых макромолекулах некоторых участков; играющих роль активных центров. Для того чтобы центр имел высокую каталитическую активность, он должен быть определенным образом расположен в макромолекуле. [6]
Каталитическое действие ферментов связано с наличием в белковых макромолекулах некоторых участков, играющих роль активных центров. Для того чтобы центр имел высокую каталитическую активность, он должен быть определенным образом расположен в макромолекуле. [7]
Поскольку каталитическое действие ферментов отличается исключительной эффективностью и специфичностью, не имеющей себе равных при неферментативном катализе, химики стремятся создать новые, более совершенные катализаторы для промышленности, изучая ферменты как модель. [8]
Процесс каталитического действия фермента начинается с присоединения субстрата к поверхности фермента в области активного центра. В присоединении могут участвовать как вторичные силы ( ионные, вандерваальсовы, водородные), так и ковалентные. [9]
Другой особенностью каталитического действия ферментов является их чрезвычайно высокая каталитическая активность. Так, время полупревращения для реакции разложения мочевины водой при 25 С составляет 109 с, а в присутствии фермента уреазы оно уменьшается до 10 - 4 с. Каталитическая активность ферментов во много раз превосходит активность известных нам неорганических катализаторов. Например, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназы в 1 с при комнатной температуре превращает 720 молей спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса ( в частности, медь) при 200 С превращают в 1 с не более 1 моля на 1 моль катализатора. [10]
Другой особенностью каталитического действия ферментов является их чрезвычайно высокая каталитическая активность. [11]
Ингибиторы могут изменять каталитическое действие ферментов вследствие взаимодействия непосредственно с активным центром, с которым реагирует субстрат, а также вследствие взаимодействия с участком молекулы фермента, находящимся вне активного центра. [12]
Вопрос о механизме каталитического действия ферментов в общем виде еще до конца не изучен. Однако для некоторых ферментов известна природа каталитического действия. [13]
Вопрос о механизме каталитического действия ферментов в общем виде еще до конца не изучен. [14]
В большинстве исследованных случаев каталитическое действие ферментов связано с образованием промежуточного комплекса [ ермент - субстрат, который далее превращается в продукт реакции либо мономолекулярно, либо при участии молекулы другого субстрата. [15]
Страницы: 1 2 3 4