Каталитическое действие - фермент
Cтраница 2
 |
Изменение потенциальной энергии вдоль координаты реакции. Из работы. Reuben /., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 68, 563 ( 1971. [16] |
Другой подход, позволяющий интерпретировать каталитическое действие ферментов, базируется на теории переходного состояния. [17]
Согласно формуле ( 913), каталитическое действие фермента на химическую реакцию сводится формально к уменьшению энергии активации - снижению энергии потенциального барьера. [18]
Аллостерический эффект обычно связан с кооперативностью каталитического действия фермента. Известно три типа конформационных изменений фермента при присоединении субстрата. [19]
Для выяснения механизма, лежащего в основе каталитического действия ферментов, необходимо прежде всего кратко остановиться на природе химической связи органических соединений. [20]
Авторы работы [50] делают вывод, что механизм каталитического действия фермента может модифицироваться в зависимости от стереохимических особенностей реакции и структуры субстрата. Глюко-новые участки связываются с субстратом более прочно, чем аг-люконовая часть субстрата. [21]
Очевидно, что для выявления ключевых стадий вероятного механизма каталитического действия фермента существенно количественное описание металл-лигандного центра как до, так и после связывания субстрата. Поэтому необходимо знать стереохимию координационного окружения иона металла и его ориентацию относительно ближайших аминокислотных остатков, вовлекаемых в связывание субстрата. Кроме того, детальное выяснение химической природы реакционной способности иона металла в ферментах требует установления корреляции между молекулярной структурой, стереохимией, электронной структурой и биологической функцией. Описание принципиального механизма стадий ферментативной реакции на основе сведений о структуре должно соответствовать результатам кинетических исследований, указывающих на сродство к субстратам, вероятную природу промежуточных продуктов реакции и лимитирующие стадии. Предлагаемый механизм должен также находиться в согласии со спектроскопическими данными, которые характеризуют электронные и атомные перегруппировки, включающие фермент и молекулы субстрата. Как и в простых координационных комплексах, детальная информация о строении молекулы позволяет определить электронную структуру и характер связывания ионов металлов и лигандов в белках. Кроме того, характер изменений стереохимии металл-лигандных центров в ходе катализа позволяет понять, какие изменения электронной структуры ответственны за каталитическое действие. Исходя из этого, большое значение для понимания регуляции биологической активности и функции белков приобретает взаимосвязь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой центров координации металла. [22]
В настоящее время можно считать полностью доказанным, что механизм каталитического действия ферментов состоит в общем случае в образовании между ферментом и субстратом ( субстратами) промежуточных соединений, претерпевающих в ходе реакции последовательные превращения вплоть до образования конечных продуктов реакции и регенерации фермента для последующего повторения процесса. [23]
Некоторые моносахариды D-ряда, например глюкоза, фруктоза и манноза, расщепляются при каталитическом действии ферментов дрожжей, другие - при действии ферментов бактерий. [24]
Одним из наиболее мощных факторов регулировки жизнедеятельности организма является изменение рН, связанное с изменением каталитического действия ферментов. Поэтому изменение рН имеет большое диагностическое значение. [25]
Лиганды, которые могут координироваться активным центром фермента и не координироваться белком-субстратом, будут препятствовать каталитическому действию фермента. [26]
Благодаря ферментам в живых клетках происходят такие химические реакции, которые вообще не могли бы протекать при отсутствии каталитического действия ферментов либо происходили бы крайне медленно или только в очень жестких условиях. Тот факт, что каталитическое действие ферментов заложено в самой его молекуле и не связано с деятельностью всей клетки в целом, нетрудно доказать, так как если фермент выделить из живой клетки, очистить и перекристаллизовать, то он оказывается способным в лабораторных условиях катализировать те же реакции, которые он катализирует в живой клетке. [27]
Несомненно, что анионная группировка в активном центре аце-тилхолинэстеразы играет более важную роль, чем в холинэстеразе при каталитическом действии фермента, и, как будет показано дальше, это проявляется не только в случае обратимых ингибиторов. [28]
Ингибиторы ферментов широко используются в экспериментальных исследованиях в области биохимии, физиологии, цитологии, генетики для изучения механизма каталитического действия ферментов, установления природы функциональных групп белков, для выяснения роли различных ферментативных процессов в обмене веществ. [29]
Принимая все это во внимание и учитывая, что ферменты содержат группировки, ионизирующиеся во всем физиологическом интервале рН, надо думать, что каталитическое действие ферментов во многом основано на механизмах кислотно-основного катализа. [30]
Страницы: 1 2 3 4