Каталитическое действие - фермент
Cтраница 3
Активность ферментов увеличивается при температуре от 0 до 40 - 50 С, при дальнейшем повышении температуры от 50 до 70 С активность ферментов падает; при температуре выше 80 С многие ферменты утрачивают свою активность; резко снижается каталитическое действие ферментов и при температуре ниже 0 С. Наиболее благоприятной, оптимальной, температурой для деятельности ферментов является 37 - 40 С. [31]
Способность молекулы фермента обеспечивать необходимое для данной реакции специфическое пространственное взаиморасположение реагирующих молекул обеспечивает резкое ускорение соответствующих реакций. Каталитическое действие ферментов обусловлено наличием в них активных участков. [32]
 |
Строение цианокобаламина. [33] |
Основу молекулы ферментов составляет белковая цепь. Каталитическое действие фермента обусловливает его активный центр, в состав которого может входить фрагмент белковой цепи и небелковая часть - органические соединения небелковой природы с ионом металла. Например, таким активным центром в гемоглобине является гем-группа. Небелковая часть фермента, которая обратимо соединяется с его белковой частью в ходе ферментативной реакции, называется коферментом. [34]
Способность молекулы фермента обеспечивать необходимое для данной реакции специфическое пространственное взаиморасположение реагирующих молекул обеспечивает резкое ускорение соответствующих реакций. Каталитическое действие ферментов обусловлено наличием в них активных участков. [35]
Проблема механизма ферментативного катализа имеет большое значение для развития химии и химической технологии. Как известно, каталитическое действие ферментов количественно в значительной степени превосходит соответствующий эффект небиологических катализаторов. [36]
Благодаря ферментам в живых клетках происходят такие химические реакции, которые вообще не могли бы протекать при отсутствии каталитического действия ферментов либо происходили бы крайне медленно или только в очень жестких условиях. Тот факт, что каталитическое действие ферментов заложено в самой его молекуле и не связано с деятельностью всей клетки в целом, нетрудно доказать, так как если фермент выделить из живой клетки, очистить и перекристаллизовать, то он оказывается способным в лабораторных условиях катализировать те же реакции, которые он катализирует в живой клетке. [37]
За последние годы были выделены и получены в чистом виде многие ферменты, причем многие из них получены в кристаллическом состоянии. Проделана огромная работа с целью выяснения механизма каталитического действия ферментов. Эта общая проблема является одной из важнейших проблем биохимии. [38]
Основная идея о принципах биокатализа возникла еще в начале нашего века благодаря трудам Брауна и Анри и позднее была развита Михаэлисом и Ментен, а также Бриггсом и Холденом. Идея заключается в том, что механизм каталитического действия ферментов состоит в общем случае в образовании между ферментом и субстратом промежуточных соединений, претерпевающих в ходе реакции последовательные превращения вплоть до образования конечных продуктов и регенерации фермента. [39]
Идея о существовании промежуточной валентности была выдвинута Паулингом [111] для объяснения некоторых свойств металлов. По аналогии можно предположить, что во время каталитического действия ферментов также имеет место подобное состояние атомов металла. [40]
Коферменты - это органические природные низкомолекулярные соединения различной химической природы, необходимые для осуществления каталитического действия ферментов, катализирующих химические процессы in vivo. [41]
Каталитический ток, который должен наблюдаться при 6Cl, определяется поверхностной концентрацией и эффективностью каталитического действия фермента. Если константа скорости лимитирующей стадии ферментативного превращения близка к 103 с-1, каталитический ток будет равен 10 - 4 А на квадратный сантиметр гладкой поверхности. [42]
Однако возникают сомнения относительно того, существует ли на самом деле такая эстафета электрических зарядов, поскольку аспарагиновая кислота 102 и ги-стидин 57 находятся слишком далеко друг от друга. Но какова бы ни была функция остатка аспарагиновой кислоты 102, ясно, что он необходим для каталитического действия фермента. [43]
Она входит в состав уксуса и придает ему кислый вкус. Уксус образуется в результате окисления этилового спирта, содержащегося во фруктовых соках; этот процесс идет благодаря каталитическому действию ферментов, вырабатываемых некоторыми микроорганизмами. [44]
Третий этап состоит в повторной дегидрогенизации жирной кислоты, катализируемой 3-оксиацило - КоА - дегидрогена-зой, которая при участии НАД переносит 2 атома водорода на цепь окисления. В этой реакции возникает тиоэфир р-кетокис-лоты, который довольно нестоек и в последующей реакции с участием одной молекулы HSKoA распадается на связи р под каталитическим действием фермента бетакетотиолазы. [45]
Страницы: 1 2 3 4