Cтраница 2
Денатурация альдегидами, как важнейшая в технике пластических масс, требует к себе особого внимания и будет в дальнейшем рассмотрена отдельно. [16]
Денатурация - любые вызванные физическими и химическими воздействиями изменения, которые при сохранении первичной структуры белка сопровождаются большей или меньшей потерей его биологической активности и других индивидуальных свойств белка. При денатурации ослабляются гидрофобные взаимодействия, разрываются водородные связи, а в присутствии восстановителей и дисульфидные связи. Денатурация с разрывом невалентных связей обычно обратима. Путем образования новых невалентных связей, а также благодаря взаимодействию с денатурирующим веществом новая конформация стабилизируется. [17]
Денатурация - разрушение пространственной структуры биополимеров ( например, вторичной и третичной структуры белка) под влиянием химического или физического воздействия, приводящее к частичной или полной потере естественных свойств, в том числе биологической активности. [18]
![]() |
Необратимая денатурация белка. [19] |
Денатурация редко бывает обратимой. В этих немногочисленных случаях важно то, что беспорядочно скрученная молекула денатурированного белка самопроизвольно принимает нативную пространственную структуру с полным сохранением биологической активности. [20]
Денатурация может привести к изменению любого из следующих свойств: растворимость, биологическая активность, размер и форма молекул, чувствительность к ферментативным реакциям. Разумеется, существуют различные виды и степени денатурации. В обзоре Козмана ] 1091а ] приведена обширная библиография. [21]
Денатурация оказывает особенно глубокий эффект на активность ферментов ( разд. По этой причине моющие порошки, содержащие ферменты, лучше всего применять при низкой температуре, а при высокой температуре прежде всего проявляется действие входящих в их состав детергентов. [22]
Денатурация, по-видимому, характеризуется некоторым общим расслаблением довольно жестко закрепленных структурных отношений, характеризующих нативный белок. Это приводит к раскручиванию свернутых полипептидных цепей ( стр. [23]
Денатурация, по-видимому, характеризуется некоторым общим paq - слаблением довольно жестко закрепленных структурных отношений, характеризующих иатнвный белок. [24]
Денатурация может быть вызвана добавлением кислоты ( в количестве более 1 же), что приводит к разрыву водородных связей и расталкиванию положительно заряженных оснований в гидрофобном ядре. Уменьшение ионной силы раствора до величин менее 10 - 3 М или добавление щелочных соединений, мочевины, солей гуанидиния, неводных растворителей или же нагревание также вызывают денатурацию. Факторы, вызывающие денатурацию, взаимосвязаны; например, при возрастании концентрации мочевины тепловая денатурация происходит при более низких температурах. [25]
Денатурация может быть вызвана не только нагреванием, но также и действием кислот, щелочей или концентрированных растворов мочевины. [26]
Денатурация этих белков приводит к замене глобулярной структуры на цепочечную. Значит, лри этом молекулы развертываются, принимая вытянуто-нитевидную упорядоченную форму. Взаимодействуя друг с другом, они взаимно фиксируют свою вытянутость. [27]
Денатурация, нарушая исходную конформацию белка, освобождает экранированные группы и повышает его реакционную способность. Впервые это было обнаружено для SH-групп яичного альбумина. Оказалось, что денатурация, вызванная тепловой обработкой, действием соляной кислоты, спирта и раствором мочевины, а также ультрафиолетовой радиацией, приводит к выявлению SH-групп, дающих положительную нитропруссидную реакцию. Несколько позже аналогичными приемами была обнаружена экранизация дисульфидных связей, фенольной ОН-груп-пы тирозина и индольной группы триптофана. [28]
Денатурация является весьма характерным свойством белков и представляет собой сложное явление, в основе которого лежит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы. Известно, что синтетические и природные полипептиды не подвергаются денатурации. Полимерные углеводы и другие высокомолекулярные вещества также не обладают способностью к денатурации. Отсюда следует, что ни макромолекулярность, ни химический состав не являются достаточными для объяснения этого свойства белков. Все известные данные указывают, что денатурация белка представляет собой внутримолекулярную перегруппировку, не связанную с расщеплением пептидных связей, в результате которой утрачиваются уникальное пространственное расположение и форма полипептидных цепочек; при этом теряется, как правило, специфическая биологическая активность данного белка. [29]
Денатурация может быть вызвана при помощи ряда органических веществ и растворителей. К таким органическим веществам относятся прежде всего мочевина, соли гуанидина, уретан и аналогичные амиды. Их действие связано с наличием амид-ной группировки, благодаря чему они способны конкурировать с пептидными группировками белка в отношении образования водородных связей, переключая их на себя. Это приводит к распаду некоторых белков на отдельные субъединицы или к переходу полипептидных цепей из спирализованной формы в статистический клубок. [30]