Денатурация - белок
Cтраница 2
При денатурации белков обычно наблюдаются уменьшение или полная потеря специфической биологической активности белка, уменьшение растворимости, изменение формы и размеров молекулы, выход на поверхность молекулы белка гидрофобных групп. [16]
При денатурации белка обычно утрачивается не только его способность к растворению в воде при реакции, близкой к изоэлектрической точке белков, но одновременно изменяется и ряд его других химических особенностей и специфических биологических свойств ( например, теряется ферментативная активность у белков-ферментов, см. главу Ферменты), характеризующих природный ( нативный) белок. [17]
При денатурации белков обычно наблюдается: 1) уменьшение или потеря специфической биологической активности; 2) уменьшение растворимости; 3) изменение формы или размеров молекулы; 4) увеличение реактивности некоторых химических групп в белке; 5) изменение удельной оптической активности. Эти изменения можно количественно измерить, однако они могут наступать в различной последовательности и не всегда все эти изменения имеют место. [18]
При денатурации белка выявляются некоторые химически реактивные группы, которые в нативном белке не полностью доступны для обнаружения обычно применяемыми методами. Эти замаскированные группы обнаруживаются только при денатурации. Следует отметить, что целый ряд белков и в нативном состоянии содержит свободные реактивные SH-группы, но при денатурации количество их возрастает. [19]
При денатурации белка обычно утрачивается не только его способность к растворению в воде при реакции, близкой к изоэлектрической точке белка, но одновременно изменяется и ряд его других химических особенностей и специфических биологических свойств ( например, теряется ферментативная активность у белков-ферментов, см. главу Ферменты), характеризующих природный ( нативный) белок. [20]
При денатурации белков обычно наблюдается: 1) уменьшение или потеря специфической биологической активности; 2) уменьшение растворимости; 3) изменение формы, или размеров молекулы; 4) увеличение реактивности некоторых химических групп в белке; 5) изменение удельной оптической активности. Эти изменения можно количественно измерить, однако они могут наступать в различной последовательности и не всегда все эти изменения имеют место. [21]
При денатурации белка выявляются некоторые химические реактивные группы, которые в нативном белке не полностью доступны для обнаружения обычно применяемыми методами. Эти замаскированные группы обнаруживаются только при денатурации. Следует отметить, что целый ряд белков и в нативном состоянии содержит свободные реактивные SH-группы, но при денатурации количество их возрастает. [22]
При денатурации белка в области поглощения 250 - 300 ммк наблюдается небольшой сдвиг ( порядка 1 ммк) в коротковолновую область. Поскольку этот сдвиг весьма мал, спектр белка, подвергшегося денатурации или претерпевшего изменения другого редау обычно сравнивают о спектром натйвного белка, взятого в той же концентрации и растворенного в том же растворителе. [23]
 |
Молекулярная модель двойной спирали дезоксирибонуклеиновой кислоты. [24] |
При денатурации белка происходит перегруппировка части звеньев цепи с нарушением первоначальной специфической конфигурации и рельефа боковых групп, вследствие чего изменяются или утрачиваются различные свойства белковой молекулы. [25]
 |
Структура а-спнралн ( по Рапопорту. [26] |
При денатурации белков наблюдается увеличение угла вращения влево. [27]
Конечно денатурация белков не ограничивается только нарушением структуры, связанной с участием воды. При денатурации происходит нарушение упорядоченности строения на-тивной белковой молекулы и некоторое ее разрыхление, что приводит к увеличению энтропии. [28]
Поэтому денатурация белка связана с увеличением отрицательного вращения. [29]
При денатурации белка наблюдается смещение изоэлектрической точки его. Характерно, что изоэлектрическая точка белков при солевой и тепловой денатурации смещается в разные стороны. [30]
Страницы: 1 2 3 4