Cтраница 3
Для денатурации белка необходимо присутствие некоторого минимального количества воды. Безводный белок при нагревании не подвергается денатурации. [31]
Поскольку денатурация белка обычно сопровождается понижением его растворимости, то нежелательный компонент легко удалить, если подобрать такие условия его денатурации, при которых остальные присутствующие белки не будут затронуты. Скорости термической денатурации и температурные коэффициенты этих скоростей у различных белков часто отличаются друг от друга. Таким образом, иногда оказывается возможным найти условия, при которых одни из компонентов сложной смеси останутся неизмененными, в то время как другие быстро денатурируются и могут быть удалены. [32]
Для денатурации белка необходимо присутствие некоторого минимального содержания воды. Безводный белок при нагревании не подвергается денатурации. Так, сухой альбумин выдерживает нагревание в струе сухого воздуха при температуре 393 К без заметного изменения его растворимости. [33]
![]() |
Пространственная модель ди-мера цитохром - с-редуктаэы в мембране. [34] |
Нередко денатурация белка проводится с помощью детергентов. Существует четыре класса детергентов. Наиболее часто используемыми анионными детергентами являются додецилсульфат натрия, холат и дезоксихолат натрия. Анионные детергенты действуют при значениях рН ниже изоэлектрической точки белка. Сравнительно недааио вошел в практику 3 - ( 3-холамидопропил) диметиламмоний-3 - про-пансульфонат ( ЧАПС - фирменное название по первым буквам английского названия детергента) - цвиттер-ионное производное холевой кислоты. [35]
Щж денатурации белка наблюда ется смещение изоэлек-трической точкй его. Характерно, что изо-злектрическая точкабелков при солев-ой и тепловой денатурации смещается в разные стороны. [36]
![]() |
Схема строения рибонуклеазы.| Междуатомные расстояния и валентные углы в пептидной цепи. [37] |
Так называемая денатурация белка ( утрата специфических свойств природного белка) связана в первую очередь с изменением конформации полипептидных цепей. [38]
Кинетика денатурации белков также весьма своеобразна. Как правило, денатурация может быть охарактеризована как реакция первого порядка. Однако в отличие от большинства известных реакций первого порядка денатурация характеризуется очень высоким температурным коэффициентом. Обычно возрастание скорости реакции при повышении температуры на 10 является 2 - 3-кратным. При денатурации наблюдается ускорение в 100 и более раз. Это соответствует очень высоким энергиям активации реакции денатурации - порядка 40000 - 1 000 000 кал / моль. [39]
Температура денатурации белков значительно превосходит температуру тела. Александров объяснил эту корреляцию тем, что функционирование белка требует определенного уровня подвижности, внутренней гибкости глобулярной или фибриллярной белковой молекулы ( о значении этой подвижности для ферментативного катализа см. в гл. [40]
Изучение денатурации белков проводится с целью получения информации о структуре и свойствах нативных молекул. [41]
![]() |
Калибровочные графики для колонок TSK-GEL 3000 SW и 4000 SW в координатах Af B65 и к 3 [ 1Л, 1979 ]. [42] |
Способы денатурации белков были выбраны более жесткими, чем обычно: обработка 8 М раствором гуанидинхлорида в присутствии 1 % р-меркаптоэта-нола при 100 в течение 2 мин или 1 % - ным раствором ДДС-Na в тех же условиях. Калибровочная прямая, построенная по девяти точкам в обычной системе координат ( log М, Kd), выглядит так же, как при обычной гель-фильтрации. [43]
При глубокой денатурации белка растворимость его снижается. [44]
МПа происходит денатурация белков, при этом меняются их антигенные св-ва, снижается активность токсинов. МПа, тогда как р-ры альбумина не претерпевают изменений даже при 1 9 ГПа. [45]