Cтраница 1
Использование ферментов, добавляемых к ячменю в процессе его соложения, способствует разрушению клеточных стенок эндосперма, ускоряет гидролиз запасных частей зерна и облегчает доступ к ним других ферментов. Введение ферментов в затор в процессе пивоварения увеличивает выход и улучшает качество пива, а также повышает стойкость пива при хранении. [1]
Использование ферментов в производстве крахмала позволяет контролировать глубину его гидролиза и получать продукцию с желаемыми свойствами: вязкостью, сладостью, осмотическим давлением и устойчивостью к кристаллизации. Гидролиз катализируется ферментами трех разновидностей: эндоамилазами, экзоамилазами и а-1 6-глкжозидазами. [2]
Использование ферментов в кожевенном производстве обусловливает, кроме того, очистку сточных вод от сульфидов и извести, применяемых при химическом обезволашивании. С применением ферментов имеется возможность усовершенствовать ряд трудоемких процессов и улучшить санитарно-гигиенические условия труда. [3]
Использование ферментов в клиническом анализе как специфических реактивов также все время расширяется. Для этого необходимы наиболее очищенные препараты их. [4]
Использование ферментов имеет и ряд недостатков, связанных главным образом с нестабильностью белков, выделенных из клеток. [5]
Использование ферментов микроорганизмов в различных областях народного хозяйства весьма перспективно. [6]
Использованию ферментов в качестве катализаторов для реакции соединения пептидов и в настоящее время уделяется большое внимание. Катализ образовании пептидов при биосинтезе белка осуществляет фермент пепти-дилтрансфераза. Так как этот фермент взаимодействует с протеиногенны-ми аминокислотами независимо от природы боковой цепи, теоретически он представляет собой идеальный катализатор для реакций целенаправленного синтеза пептидов. Пептидилтрансфераза в сложной рибосомной системе структурно тесно связана со всеми другими составляющими, кроме того, на стадии элонгации во время биосинтеза белка одновременно действуют также другие факторы. Поэтому вероятность того, что выделенный из естественной среды фермент вообще будет способен к катализу реакции синтеза пептидов, очень мала. Никакого выхода в практику пептидного синтеза не получил также изученный Липманном механизм биосинтеза пептидных антибиотиков, который проходит с участием определенных ферментов. [7]
Для использования фермента как терапевтического препарата применяется иногда микрокапсулирование. Фермент, заключенный в специальные капсулы, достигает органа или ткани, где он должен проявить свою активность, там капсула растворяется и фермент попадает в тканевую жидкость. [8]
Перспективно использование ферментов как катализаторов переноса электрона в электрохимических элементах, осуществляющих преобразование химической энергии в электрическую. Попытки создания такого рода систем известны. [9]
Круг использования ферментов расширяют иммобилизованные ферменты. Иммобилизованные ферменты практически нерастворимы. Это новый тип катализаторов с повышенной устойчивостью, использование которых становится экономически эффективным. [10]
При использовании ферментов в первом случае ставится задача неспецифического использования специфических свойств ряда ферментов. Здесь используются прежде всего ферменты гидролизующего типа, которые легко разрушают и растворяют различные денатурированные структуры белка и нуклеиновых кислот, разрушают скопления и сгустки плазматических, тканевых и клеточных остатков и отторжений. Задача в подобных случаях сводится, естественно, к тому, чтобы поскорее вывести из организма эти шлаки. [11]
При использовании ферментов возможны различные пути. Обычно они основаны на том, что в живых организмах ферментативные системы реагируют с тем энантиомером, который встречается в природе. Например, Пастер обнаружил, что грибок плесени Peni-cillium glaucum разрушает природную () - винную кислоту, а не ( -) - энантномер, не встречающийся в природе. Если в синтетическую () - винную кислоту внести эту плесень, то разрушаются молекулы () - кислоты и в растворе остаются молекулы ( -) - кислоты; таким путем из ферментированной смеси получают чистую ( -) - кислоту. Причина, по которой хиральный фермент реагирует только с одним из двух энантиомерных субстратов, была объяснена выше. В другом случае вместо разрушения одни из двух энантиомеров подвергается химическому превращению. Например, при расщеплении синтетических а-аминокислот на оптически активные аминокислоты ( из которых построены все природные белки) рацемическую кислоту сначала ацилируют и получают рацемическую ациламинокислоту. Последнюю затем гидролизуют в присутствии фермента ацилазы, получаемого из почки свиньи. Ферментативный гидролиз затрагивает только ацетильные производные природных ( обычно S) аминокислот; эти аминокислоты получаются таким образом в свободном состоянии и легко отделяются от оставшихся ацетильных производных R-аминокислот. [12]
Широко распространено использование ферментов с известной субстратной специфичностью для выбора между конфигурациями а-аминокислот. Например, способность служить субстратом для оксидазы D-аминокислот считается строгим подтверждением D-конфигурации аминокислоты. [13]
Энзимотерапия - использование ферментов и метаболитов в качестве лечебных средств: 1) заместительная терапия - желудочный сок, пепсин и др.; 2) очистка ран, воздействие на избыточно разрастающуюся соединительную ткань ( гиалуронидаза, протеина-зы, нуклеазы и др.); 3) ингибирование протеолитической активности с помощью трасилола и др.; 4) иммобилизация ферментов с твердым носителем или заключение их в полимерную капсулу. При введении в кровь такие ферменты не разрушаются, а, накопившись в патологическом очаге ( например, в случае тромбообразования), оказывают эффект. Наиболее эффективны капсулы из липидов - липосомы. Ферменты внутри липосом транспортируются через клеточные мембраны и оказывают действие в клетке. [14]
Классическим примером использования ферментов в экстракорпоральной перфузии биологических жидкостей является фермент уреаза. [15]