Cтраница 1
Исследование белка, нитрогеназы, являющегося ферментом Asotobacter vinelandii, показывает, что в нем присутствуют Mo, Fe и серусодержащие лиганды, необходимые для фиксации азота. [1]
Для исследования белков, нуклеиновых кислот и их фрагментов большой интерес представляют принципиально новые подходы к осуществлению высокоэффективной хроматографии, развиваемые фирмами LKB и Pharmacia. По аналогии с предыдущим эти подходы можно условно объединить названием жидкостная хроматография при умеренном давлении. Рассмотрим отличительные особенности и технические аспекты такой хроматографии. [2]
История исследований белков, по сравнению с другими классами природных соединений, наиболее богата событиями и открытиями, поскольку эти вещества вездесущи в живой природе, очень многообразны и наиболее сложны по структуре. Кроме того, их сложность и большие молекулярные размеры сочетаются с низкой устойчивостью и трудностью индивидуального выделения. Но к настоящему времени многие барьеры на этом пути преодолены. Достаточно быстро и надежно хроматографически определяется аминокислотный состав белков и последовательность их соединения между собой; рентгеноструктурный анализ позволяет установить пространственную структуру тех белковых молекул, которые удается получить в виде кристаллов; различными вариантами метода ЯМР успешно исследуется поведение белков в растворах, в процессах комплексообразования, т.е. в ситуации, близкой к той, которая имеет место в живой клетке. В настоящее время принято различать четыре структурных уровня в архитектуре белковых молекул: первичная вторичная третичная и четвертичная структуры белков. [3]
При исследовании белков гель-фильтрация пользуется особым вниманием как простой аналитический метод решения ряда задач, например определения молекулярно-весового распределения в биологических жидкостях, сопоставления размеров белковых молекул, определения молекулярного веса на уровне нескольких микрограммов. Несомненным достоинством метода является возможность одновременного сравнения 30 образцов. [4]
При исследовании белков и других биополимеров в этой части спектра следует отдать предпочтение методу дисперсии вращения. [5]
При исследовании белка экспериментально определяют скорость движения макромолекул в электрическом поле. Поскольку отдельные макромолекулы увидеть нельзя, измеряют скорость перемещения фронта окрашенного белка в растворителе. Положение этого фронта, называемого границей, регистрируется оптическими методами. [6]
В структурно-химическом исследовании белков эти работы школы Н. Д. Зелинского являются крупным достижением, хотя некоторые положения новых взглядов на строение белков требуют дополнительных подтверждений. [7]
При исследовании белков желудочно-кишечного тракта через 1 час после введения радиоактивного метионина как натощак, так и после введения в желудок мясного бульона не было получено разницы в скорости включения 535-метионина в белки контрольных животных и крыс, затравлявшихся крекинг-газом 3 и 5 месяцев. [8]
Фишера довели исследования белков до нового уровня, когда объяснение общего плана строения молекулы было необходимо подкреплять обоснованными схемами конкретной химической структуры ее фрагментов. [9]
Были проведены исследования рибосомальных белков [30] и субъединиц а-кристаллина [31-33] в присутствии высоких концентраций мочевины. Возможно, в отдельных случаях может оказаться полезным применение неионогенных детергентов. [10]
На основании исследований белков Бенс-Джонса можно заключить, что содержание в них диаминокислот сильно колеблется. [11]
В результате детальных иммунохимических исследований белков семян и вегетативных органов обнаружены органспецифические белки и белки, относящиеся к категории половых. [12]
Остер ман Л. А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. [13]
Таким образом, исследования ЭПР облученных белков заставляют еще раз проанализировать возможность миграции заряда в белке по системе пептидно-водородных связей. [14]
В последние годы исследованию белков хлоропластов были посвящены работы О. П. Осиновой, которая установила следующее. Характер белков хлоропластов не только разных видов, но и одного н того же вида не вполне постоянен и меняется как в связи с возрастом, так, вероятно, и в связи с условиями роста и питания. Так, например, с возрастом меняются вязкость, изоэлектричеекие точки, количественные показатели аминокислотного состава. Связь хлорофилла с белком не адсорбционная, а химическая и осуществляется при участии кислотных группировок белков ( см. также примечание на стр. В осуществлении связей хлорофилла с белком, очевидно, принимают участие н группировки белков, участвующие в восстановительных реакциях; связывание белком хлорофилла уменьшает его восстановительную способность. [15]