Cтраница 4
Диссоциировавшая мол ( сула дйкарбоновой ккслдты уже со держит в цепи отрицательно заряженный карбоксилат-ион, оттал ктаающий электроны и затрудняющий диссоциацию второй карб оксильной группы. Именно этим объясняется значительное раз личие констант первой и второй диссоциации. [46]
В обоих ферментах про-тонированная а-аминогруппа УУ-концевого изолейцина образует ионную связь с карбоксилат-ионом бокового радикала остатка аспарагиновой кислоты. Этот процесс стимулирует малые конфор-мационные изменения, приводящие к окончательному корректированию активного центра. [47]
Более высокая кислотность карбоновых кислот по сравнению со спиртами объясняется большей устойчивостью карбоксилат-иона по сравнению с алкоксид-ионом. Отрицательный заряд в карбоксилат-ионе, например в ацетат-ионе, резонансно делокализован на двух атомах кислорода. [48]
С) в ИК-спектрах окисленных образцов было отмечено появление интенсивной полосы поглощения карбоксилат-иона в области 1420 см 1, что связано с окислением первичной спиртовой группы, а увеличение интенсивности полосы поглощения в области 1560 см 1, отнесенной к амидной полосе поглощения, можно объяснить, предполагая образование ковалентной связи между атомом азота аминогруппы и углеродом карбоксильной группы хитозана. [49]
Принципиально этот процесс обратим, но перенос протона от иона алкил-оксоыия к карбоксилат-иону практически полностью сдвигает реакцию слева направо. [50]
Проведенное рассмотрение показывает, что даже такой плохо реагирующий субстрат, каким является карбоксилат-ион, может реагировать с ферментом в виде более реакционной свободной кислоты, образуя ацилфермент. Гораздо большие спектральные изменения при ацилировании и деацилировании обнаруживают менее специфические субстраты типа производных цинна-моила, фуроила или бензоила, которые также реагируют с химотрипсином, образуя ацилфермент. [51]