Cтраница 3
Ансерин впервые обнаружен Н. Ф. Толка-чевской в мышцах кур, а затем найден в мышцах других птиц, рыб и некоторых млекопитающих. Карнозин и ансерин участвуют в реакциях перефосфорилирования между 1 3-дифосфоглицериновой и аденозиндифосфорной кислотой ( см. стр. [31]
В скелетных мышцах собаки и кошки присутствуют как кар-нозин, так и ансерин. Карнозин отсутствует в составе крови, в органах, в сердечной и гладких мышцах. [32]
Количество карнозина рассчитывают с помощью калибровочного графика, построенного по стандартному раствору карнозина, содержащему от 0 05 до 0 5 мкмоль в пробе. Рассчитывают количество карнозина в микромолях на 1 г ткани. [33]
Гистидин незаменим в питании животных, но, по-видимому, является заменимой аминокислотой для человека, поскольку у людей даже при отсутствии гистидина в пище азотистое равновесие сохраняется. Гистидин входит в состав карнозина - азотистого экстрактивного вещества мышц ( стр. Ферментативный распад гистидина в печени под влиянием гистидазы является сложным процессом. [34]
Карнозян ( р-аланилгистидин) - соединение, относящееся к азотистым экстрактивным веществам. В - мышцах животных содержание карнозина составляет 0 2 - 0 3 % от сырого веса. Биологическая функция карнозина не выяснена. [35]
При нагревании раствора карнозина ( или ансерина) с диазореактивом в щелочной среде жидкость окрашивается в оранжево-красный цвет. Реакция обусловлена образованием окрашенного продукта конденсации карнозина с диазобензоеульфокислотой ( см. стр. [36]
Карнозин был выделен из мышц Гулевичем и Амираджиби [386] в 1900 г.; позднее установлено, что. Хотя о наличии относительно больших количеств карнозина и ансерина в мышцах известно давно, функции этих веществ изучены сравнительно мало. [37]
Гистидин, 1 ( -) - а-амино - - 4-имидазолпропионовая кислота, широко распространен в белках. В ближайшей связи с гистидином стоят гистамин, карнозин и др. Гистидин считают незаменимой аминокислотой, имеющей важное физиологическое значение, оказывающей влияние на рост животного. [38]
Обмен гистидина изучен еще недостаточно полно. Одним из важнейших производных гистидина является экстрактивное вещество мышц - карнозин. [39]
![]() |
Схематическое изображение F-актина.| Структура тонкого филамента. [40] |
Карнозин был открыт B.C. Гу-левичем в 1900 г.; метилированное производное карнозина ансерин был обнаружен в мышечной ткани несколько позже. [41]
Опроверг ( 1896) теорию, согласно которой развитие некоторых психических заболеваний объяснялось самоотравлением организма в результате накопления в мозгу гипотетического ядовитого нейрина. Среди экстрактивных веществ мышечной ткани совместно с сотрудниками открыл и изучил карнозин, карнитин ( витамин Вт) и ансерин. [42]
Аланилкофермент А является единственным известным в настоящее время тиоэфиром кофермента А и аминокислоты. Стедтмен предполагает, что это производное может играть роль в синтезе карнозина и ансерина. [43]
Фрагмент ( 3-аланина входит в состав биологически активных дипептидов анзерина и карнозина ( схема 4.4.8), которые в большом количестве содержатся в мозгу и скелетных мышцах большинства позвоночных. Анзерин обладает антидиуретическим действием, недостаток его в организме обуславливает развитие несахарного диабета; карнозин является предшественником анзерина - он стимулирует образование АТР, увеличивает эффективность катионного ( Na, K, Са2) транспорта. [44]
Давно известно, что глицин в организме травоядных, а также человека образует гиппуровую кислоту, служащую для обезвреживания бензойной кислоты. Некоторые аминокислоты превращаются в тканях в такие пептиды, как, например: глю-татион, карнозин, пантотеновая кислота. Серии соединяется с фосфоглице-ридами, образуя составную часть нервной ткани. В организме используются не только самые аминокислоты, но и продукты их распада, при образовании пуринов, креатина и др. Некоторые гормоны, например: тироксин и адреналин, происходят из тирозина и фенилаланина. Таким образом, из аминокислот образуются специфические азотсодержащие продукты. Вещества эти нередко обладают сильной биологической активностью и не подвергаются дальнейшим превращениям, свойственным аминокислотам и обычным продуктам их распада. Только при дальнейшем использовании их организмом в специальных биологических целях они подвергаются окончательному сгоранию, но уже без связи с общим белковым обменом. [45]