Cтраница 3
Каталаза приготовлялась из животных тканей ввиду их большей доступности. [31]
Каталаза и пероксидаза являются ферментами, близкими по структуре к гемоглобину. В организмах при некоторых процессах обмена веществ образуется пероксид водорода, который действует как сильный клеточный яд. Каталаза катализует распад пероксида водорода на воду и кислород, а пероксидаза вызывает перенос кислорода из пероксида водорода на вещества, способные к окислению. [32]
![]() |
Схема окисления NADHj пероксидазиой в присутствии фенольных соединений растений. [33] |
Каталаза наряду с каталазной ( разложением перокси водорода до Н2О и СЬ) обладает пероксидазной активное Способна катализировать окисление доноров водорода ( нап мер, спиртов, альдегидов) пероксидом водорода. [34]
Каталаза ведет себя совершенно отлично от прочих ферментов: при автолитических процессах в отсутствии кислорода ее содержание постоянно падает, в присутствии кислорода это падение усиливается. Так как это нельзя объяснить возрастанием кислотности ( образующиеся при автолитическом процессе кислоты нейтрализовались мелом), то наиболее вероятно предположение, что в условиях опыта каталаза разрушалась протеолитическими ферментами семян. [35]
Каталаза является наиболее эффективным из всех известных катализаторов разложения перекиси водорода на воду и молекулярный кислород при комнатной температуре. Наиболее замечательным свойством каталазы является то, что ее ферро-фоому нельзя получить непосредственным воздействием сильных восстановителей или электролитическим восстановлением. Одно из ферро-соединений образуется в присутствии перекиси водорода и азид-ионов, однако его связь с истинной ферро-формой, а также вопрос о том, действительно ли оно является ферро-формой, соответствующей ферри-форме свободного энзима, не выяснены. [36]
Каталаза защищает живые организмы от повреждения высокореакционноспособ-ным пероксидом водорода, который образуется в живых организмах при некоторых реакциях окисления или получается из еще более опасного окислителя-супероксид-радикала, также образующегося в некоторых ферментативных процессах. Центральный атом железа в геме реагирует с 02 с образованием Fe ( V) и включает атом кислорода в одну или несколько С - Н - связей субстрата, превращая их в С-О - Н - группы. Цитохром Р450 осуществляет таким путем гидроксили-рование различных чуждых организму липофильных соединений, например лекарственных препаратов, усиливая их гидрофильность, что облегчает их вывод из организма. Кроме того, цитохром Р450 участвует в биосинтезе большого числа жизненно необходимых метаболитов. [37]
Каталаза найдена в ряде растений, но, кроме способности разлагать избыток Н2О2, функция ее неизвестна. [38]
Поэтому каталаза, разлагающая перекись водорода с величайшей энергией, должна была бы препятствовать пероксидазе утилизировать перекись водорода для реакций окисления. [39]
Когда каталаза возрастает, пер-оксидаза падает, и наоборот. [40]
Активность каталазы, йодвосстанавливающая активность тканей, содержание восстановленной формы аскорбиновой кислоты с возрастом растения повышаются. К началу образования репродуктивных органов повышаются восстановительные свойства тканей. [41]
Активность каталазы может быть выражена количеством миллиграммов перекиси водорода, разрушенной за определенное время и при определенных условиях опыта. Для определения наличия перекиси водорода может служить титрование ее раствором перманганата в кислой среде. [42]
Показателем каталазы называют дробь, в которой ч и-слителем является каталазное число, а знаменателем число миллионе в крас-ных кровяных телец в 1 цл исследуемой крови. [43]
Изучению каталазы посвящено огромное количество работ. Однако биологическое ее значение в организме все же нельзя еще считать полностью выясненным. [44]
Активность каталазы, йодвосстанавливающая активность тканей, содержание восстановленной формы аскорбиновой кислоты с возрастом растения повышаются. К началу образования репродуктивных органов повышаются восстановительные свойства тканей. [45]