Cтраница 1
Амилазы играют большую роль в бродильных и хлебопекарном производствах как основные ферменты, катализирующие процесс расщепления крахмала и образования сбраживаемого сахара. [1]
Амилазы - группа ферментов класса гидролаз, преимущественно катализирующих гидролиз а-1 - 4-гликозидных связей в крахмале, гликогене и других близких по строению олиго-и полисахаридов. [2]
Амилазы используются также для получения растворимого крахмала, декстрина и патоки. Продукты из овощей и фруктов, полученные с применением амилаз, содержат больше сахара и лучше усваиваются, особенно детьми. В хлебопечении амилазы ускоряют процесс созревания теста и улучшают качество хлеба. [3]
Амилазы расщепляют только связи 1 4 в молекуле крахмала. [4]
Амилазы отличаются по своей устойчивости к нагреванию, различно относятся к активированию хлористым натрием и угнетению а - и р-мальтозой и аскорбиновой кислотой. Они отличаются и по характеру ускоряемого ими гидролиза; при действии а-амилазы происходит быстрое образование декстринов при сравнительно медленном накоплении мальтозы, а при действии р-амилазы происходит быстрое накопление мальтозы при сравнительно медленном исчезновении декстринов. В соответствии с этими двумя сторонами гидролиза может быть определена активность амилолитического ( декстринирую-щего) или осахаривающего действия амилаз. [5]
Амилазы ( глюкоамилазы, амилоглюкозидазы) - ферменты, отщепляющие глюкозильные остатки последовательно, один за другим, от периферических концов полигликозидных ветвей. [6]
Амилазы действуют на высокомолекулярные полисахариды - крахмал и гликоген. Представителями растительных амилаз являются а-амилаза и р-амилаза, которые могут встречаться в растительных объектах вместе или отдельно. Действие этих двух ферментов на крахмал резко различно. При действии на один из компонентов крахмала - амилозу р-амилаза расщепляет ее нацело до мальтозы, а если субстратом действия р-амилазы является амилопектин, то она расщепляет до мальтозы только концевые цепочки амилопектина и не действует на точки ветвления, и обычно под действием р-амилазы до мальтозы расщепляется 50 - 54 % амилопектина. [7]
Амилазы содержатся во всех растениях. Их много в семенах, особенно большое количество амилаз образуется при прорастании семян, в которых много крахмала. В прорастающих семенах амилазы расщепляют запасной крахмал семени до мальтозы, которая используется развивающимся зародышем. [8]
Амилазы представляют собой обширную группу ферментов, гидролиэу-кщих а ( - 1 4 и 1 6-гл кановыв связи в полисахаридах, используемых о промышленности для ооахаривания крахмалистого сырья. [9]
Амилазы г - ферменты, гидролизующие крахмал и гликоген. Известно три типа амилаз: а -, 0 - и глюкоамилаза. Образующиеся при этом декстрины являются сравнительно низкомолекулярными веществами и окрашиваются иодом в коричневый цвет. Амилаза содер-житсявслюне, в проросшем зерне пшеницы, ржи и ячменя, выделяется поджелудочной железой, а также плесневыми грибами и бактериями. Характерной особенностью всех а-амилаз является наличие в них одного грамм-атома прочно связанного кальция на моль фермента, роль которого заключается в стабилизации вторичной и тр. В промышленности ( спиртовой, хлебопечении) широко используется а-амилаза из плесневого гриба Aspetgillus oryzae ( мол. [10]
Амилазы и протеазы, получаемые из микроорганизмов. [11]
Амилазы ( диастазы, диастатический фермент) делятся на а - и р-ами-лазы. Здесь а - и р - означают лишь то, что соответствующие ферменты освобождают мальтозу в а - и р-форме. [12]
Амилазы относятся к полиазам. Они катализируют гидролиз высокомолекулярных полисахаридов - крахмала и гликогена. Основным источником амилаз являются злаковые. Амилаз много как Б непроросшем, так и в проросшем зерне. В проросшем зерне амилазы наиболее активны. В растениях содержатся ( 3 - и ос-амилазы; они встречаются как вместе, так и отдельно. Амилазу еще называют растительной амилазой, так как она не найдена в организме животных. [13]
Грибковые амилазы широко используются в пищевой промышленности. [14]
Амилазы различного происхождения различаются по своей устойчивости к температуре. [15]