Амилаз
Cтраница 3
Активность амилаз в разных образцах может сильно колебаться, поэтому, возможно, время гидролиза придется уменьшить или увеличить. Например, в слюне заядлых курильщиков амилазы содержится очень мало. [31]
Активность амилаз в разных образцах может сильно колебаться, поэтому, возможно, время гидролиза придется уменьшить или увеличить. Например, в слюне заядлых курильщиков амилазы содержится очень мало. [32]
Ингибиторы амилаз у танидоносных растений ( таннины) находятся в растворенном состоянии в клеточных вакуолях. С помощью гистохимических реакций было установлено, что большинство таннинов локализовано в листьях в обкладочных клетках, окружающих жилки. Это дало основание предположить, что таннины образуются в листьях, откуда проникают в другие части растений. [33]
Применение здесь амилаз разнообразно и широко. Прежде всего, при их немощи может быть получена растворимая форма крахмала, отличающаяся от нерастворимой тем, что при неинтенсивном действии фермента в частицах разрывается лишь некоторая часть связей и крахмал приобретает новые свойства. Далее, при помощи бактериальных и растительных амилаз хорошо удается получить патоку, в частности из кукурузной и маисовой муки. [34]
Слюна содержит амилазы, расщепляющие крахмал до мальтозы. [35]
Как и остальные амилазы, действует на крахмал, гликоген и родственные поли - и олигосахариды с образованием преимущественно глюкозы и небольшого количества декстринов. Препараты глюкоамилазы выделяют из плесневых грибов, с помощью этих препаратов можно получать глюкозу, не прибегая к кислотному гидролизу крахмала. [36]
 |
Изменение ферментативной ак - проращивании ( по Г. И. Ферт-тивности в прорастающем ячмене. ману и А. Н. Лазаревой. Вид. [37] |
Понижение активности амилаз при созревании зерна объясняется связыванием их с белками. В таком, зимогенном, состоянии амилазы нерастворимы и потому неактивны. Активность их восстанавливается после воздействия протеаз, освобождающих амилазы из зимогена. [38]
Впервые разделил амилазу и трипсин поджелудочной железы, применив разработанный им метод избирательной адсорбции на частицах коллодия. [39]
Высокая активность амилаз в семенах заставляет предполагать, что они играют роль в мобилизации резервов крахмала. [40]
Они продуцируют амилазу, протеиназы, липазы, пектиназы ( пектазу и протопектиназу), цел-люлазу и др. Именно поэтому A. [41]
Ферменты группы амилаз уже давно получают из Asp. Последний гриб вместе с а-амилазой вырабатывает большие количества декстринолитического фермента и мальтазы, что важно для тех ( многих) случаев применения, где необходим быстрый и полный гидролиз крахмала. А-амилазу вырабатывают также Asp. [42]
Методы выделения амилаз из покоящихся и проросших семян основаны на настаивании размолотых семян с водой или слабым раствором нейтральных солей. При этом большая часть амилаз переходит в вытяжку. Очищают ферменты чаще всего высаливанием из растворов сульфатом аммония. Раздельное количественное определение активности амилаз основано на различной термолабильности а - и В-амилаз. Некоторое снижение активности а-амилазы, которое может быть в таких условиях, практического значения не имеет. [43]
Способностью продуцировать амилазу обладают не только грибы Asp. [44]
Однако ингибирующая амилазу активность была обнаружена только у отдельных представителей семейств, приведенных в таб. [45]
Страницы: 1 2 3 4