Cтраница 3
Сорбция амилазы из растворов комплексного препарата средней очистки ( 740 ед / г) проходит при исходной концентрации амилазы до 3 - 4 ед. Добавление в раствор ферментного препарата 0 5 % хлористого натрия вызывает прекращение сорбции амилазы анионитом ЭДЭ-10П. [31]
Десорбция амилазы с геля сефадекса раствором NaCl достигала 85 - 95 % от общего количества сорбированной амилазы. На рис. 29 показана кинетика сорбции и десорбции амилазы из культуральной жидкости сефадексом А-50. Средняя концентрация всей извлеченной амилазы в 10 - 12 раз выше амилолитической активности культуральной жидкости до сорбции. [32]
Сорбция амилазы силикагелем происходит, по всей вероятности, не за счет ионообменного процесса, как это имеет место для органических ионитов ( ионообменных смол), а путем главным образом молекулярной сорбции. [33]
![]() |
Стендовая установка для ветствуют размерам цилиндриче-сорбции ферментов. СКОРО сосуда. [34] |
Сорбция амилазы из культуральной жидкости может превысить 100 ед. [35]
Сорбция амилазы проводится следующим образом. После доведения рН раствора до оптимального значения ( 4 7 - 4 9) и добавления хлористого натрия в цилиндрический сосуд всыпают определенное количество высокодисперсного силикагеля ( 2 % к объему культуральной жидкости) и на 10 мин при закрытом кране включают мешалку. Затем открывают кран и при периодическом включении и выключении мешалки раствор направляют в вакуум-фильтр, снабженный специальной фильтрующей тканью. [36]
Элюция амилазы углекислым натрием ( 4 и 1 % - ными растворами) достигает 80 %, а в отдельных опытах около 100 % от общего количества сорбируемой амилазы. [37]
![]() |
Осаждение амилазы смесью органических растворителей. [38] |
Осаждение амилазы диоксаном показало, что при двух объемах диоксана практически вся амилаза обнаруживается в светлом осадке. [39]
Нахождение амилазы в зерне в связанном с белками состоянии доказывается также тем, что при обработке зерна папаи-иом ( сильным протеолитическим ферментом из плодов дынного дерева) из него освобождается р-амилаза, а освобождения а-амилазы не отмечается. Следовательно, амилаза в непроросшем зерне находится в двух состояниях - в свободном и связанном с белками. [40]
Инактивация амилазы при действии высоких температур происходит не мгновенно, а в течение некоторого времени. [41]
Инактивирование амилазы; однако этого не происходит, потому что соприкосновение мгновенно, так как температура разваренной массы сразу же снижается при смешивании ее с осахаренной массой. При этом главное значение имеет распыление массы, та к как чем мельче частицы, тем быстрее они смешиваются и охлаждаются. Инактивация амилазы объясняется термической коагуляцией белков. [42]
Присутствие амилазы в зернах ячменя можно установить, поместив половинку зерна поверхностью среза на влажный агар, содержащий крахмал. Амилаза будет диффундировать в агар и катализировать расщепление крахмала. Если затем на поверхность агара поместить каплю иода, то нерасщепленный крахмал окрасится в сине-черный цвет, а вокруг семени останется светлая зона, размеры которой примерно коррелируют с количеством выделившегося из зерна фермента. При постановке опыта очень важно соблюдать стерильные условия, поскольку попавшие на агар грибы и бактерии также могут выделять амилазу. [43]
Глю ко амилаза ( а-1 4-глюкоангидролаза) гидролизует крахмал, поли - и олигосахариды до глюкозы и способна воздействовать как на а-1 4 -, так и на а-1 6-связи. Продуцируется фермент плесневыми прибами и некоторыми видами дрожжей. Особенно эффективно использование этого фермента совместно с грибной а-амилазой, так как образуемые а-амилазой декстрины расщепляются глюкоамилазой до глюкозы. [44]
ДИАСТАЗ, амилаза, фермент ( точнее группа амилолитич. [45]