Катепсин

Cтраница 1

Катепсин присутствует в клетках животных и бактерий и имеет большое значение для внутриклеточного протеолиза. У беспозвоночных катепсин является отчасти и секретируемым ферментом. [1]

Хотя катепсин обнаружен во многих органах и тканях, а также в различных опухолях, но источником его получения обычно служит ткань почек и селезенки. Такой катепсин состоит по крайней мере из четырех компонентов. Один походит на пепсин, другой-на трипсин, третий-на аминопептидазу и четвертый-на карбоксипептидазу. [2]

Действие катепсинов ограничивают их ингибиторы - экзогенные и эндогенные вещества преимущественно полипептидной природы. [3]

Субстратная специфичность катепсинов А, В и С сходна со специфичностью соответственно пепсина, трипсина и химотрипсина. [4]

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта млекопитающих. [5]

Субстратная специфичность катепсинов А, В и С сходна со специфичностью соответственно пепсина, трипсина и химотрипсина. Катепсины еще не получены в достаточно чистом виде, а потому их химические и каталитические свойства пока не изучены. [6]

РНК-азы, ДНК-азы и катепсина. При таком расчете на 30 - й день исследования оказалась повышенной и активность аспартат - и аланин-аминотрансфераз. К концу эксперимента активность аспартат-аминотрансферазы нормализовалась, тогда как активность аланин-амино-трансферазы была угнетена. Значительно снизилась и активность карбоксилэстеразы. В то же время активность кетозо-1 - фосфатальдолазы в расчете на 1 г белка мало изменилась. [7]

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта млекопитающих. [8]

Группа протеолитических ферментов - катепсинов - обнаружена в почках, селезенке, печени и легочной ткани, а также в некоторых других тканях. Катепсины локализованы внутриклеточно; это эндопептидазы, гидро-лизующие как белки, так и низкомолекулярные синтетические субстраты. [9]

Под влиянием специфического фермента щитовидной железы ( катепсина) происходит расщепление тиреоглобулина с освобождением йодированных аминокислот: тироксина или тетрайодтиронина, трийодтиронина и дийодтиронина. Трийодтиронин в отношении влияния на основной обмен в несколько раз активнее тироксина, но выделяется железой в меньшем количестве. Дийодтиронин по своей активности уступает тироксину. Гормоны попадают в кровь и связываются с белками плазмы. [10]

Сильно ингибирует плазмин, трипсин, папаин и катепсин В ( 50 % - ное ингибирование при следующих конц. Химотрипсин, пепсин, катепсины А и D мало чувствительны к лейпепти-нам ( 50 % - ное ингибирование при следующих конц. Химотрипсин, пепсин, катепсины А и D мало чувствительны к лейпептинам ( 50 % - ное ингибирование при следующих конц. [11]

Субстрат для определения активности трипсина, папаина, катепсина В, фици-на, бромелина. [12]

Различные бромелаины из стеблей и плодов ананаса [4] и катепсин из мышц трески [5] в значительной мере были очищены на сефадексах G-75 и G-200. [13]

В слюне содержится ряд других ферментов: протеиназы ( катепсины, саливаин, глан-дулаин), липазы, щелочная и кислая фосфатазы, РНК-азы. Не исключено, что и они принимают участие в процессе пищеварения, но активность их невелика. В слюне содержится калликреин, который принимает участие в образовании кининов, расширяющих кровеносные сосуды, что может иметь значение в увеличении кровоснабжения слюнных ( и других) желез при приеме пищи. [14]

Осуществляется с помощью проте-олитических ( лизосомальных) ферментов - катепсинов. По строению активного центра выделяют цистеиновые ( SH-группа цистеи-на), сериновые ( ОН-группа серина), карбоксильные ( СООН-группа асп или глу) и металлопротеиновые катепсины. [15]

Страницы: 1 2 3 4