Катепсин
Cтраница 4
Существует группа ферментов, которые при гидролизе пептидов и белков отщепляют N - или С-концевые дипептидные фрагменты. К ним относятся катепсин С, или дипептидиламинопептидаза I ( ДАП 1), и катепсин В, или дипептидилкарбокс и пептида за. Процесс определения аминокислотной последовательности с помощью этих ферментов состоит из нескольких стадий: I) гидролиз исследуемого соединения соответствующей дипептидазой, 2) разделение и идентификация отщепленных пептидов, 3) определение порядка расположения дипептидов в полипептидной цепи исследуемой молекулы. [46]
Сильно ингибирует плазмин, трипсин, папаин и катепсин В ( 50 % - ное ингибирование при следующих конц. Химотрипсин, пепсин, катепсины А и D мало чувствительны к лейпепти-нам ( 50 % - ное ингибирование при следующих конц. Химотрипсин, пепсин, катепсины А и D мало чувствительны к лейпептинам ( 50 % - ное ингибирование при следующих конц. [47]
Протеазы и пептидазы обнаружены не только в составе пищеварительных соков, но и во многих животных и некоторых растительных тканях. Протеаза животных тканей - катепсин ускоряет гидролиз белков, находящихся в изоэлектрическом или близком к изоэлектрическому состояниях. Оптимум активности катепсина лежит при 4 - 5; при рН - 7 0 он неактивен. Поэтому действие катепсина становится особенно заметным при посмертном автолизе тканей, когда [ Н ] тканей повышается. Катепсин активируется соединениями, содержащими сульфгидрильные группы. Катепсин гидролизует белки с образованием альбумоз и пептонов. В тканях катепсин находится, обычно, вместе с пептидазами и дипептидазами. Он найден во многих животных тканях, но особенно богаты им ткани печени, почек и селезенки. По некоторым данным катепсин встречается также в составе желудочного сока. [48]
Наблюдались также реакции транспептидирования, приводящие к удлинению пептидной цепи. Так, например, было найдено, что катепсин С ( из селезенки быка) катализирует полимеризацию глицил - Ь - фенилаланин-амида с образованием нерастворимого продукта, содержащего окта - и декапептиды. Глицил - Ь - тирозинамид и другие субстраты также подвергаются полимеризации под действием катепсина С. [49]
Пепсин представляет хорошо кристаллизующийся белок, сходный по растворимости с глобулином. Сырой пепсин представляет смесь двух пепсинов, желатиназы и катепсина. Пепсин сам себя переваривает. [50]
Тканевые протеиназы локализованы в основном в лизосомах, содержащих большой набор активных гидролаз, в том числе кислых протеиназ. Внутриклеточные протеиназы, гидролизующие белки в слабокислой области рН, называют катепсинами. Они отличаются оптимумом рН, субстратной специфичностью и рядом других свойств. [51]
В то же время некоторая стимуляция активности кислой фосфатазы на 60 - й день становится статистически достоверной-к концу эксперимента. При этом активность щелочной фосфатазы, кислой РНК-азы и ДНК-азы, а также катепсина отчетливо повышается во все сроки наблюдения. [52]
Как видно из таблицы, активность ферментов в печени при содержании их на различной диете зависела от состава в корме аминокислот и срока исследования. Четче всего реагировала на состав аминокислот в корме карбоксилэстераза, кислая дезоксирибонуклеаза, а также катепсин, стимуляция активности которых наблюдалась во всех группах подопытных крыс. [53]
 |
Определение С-концевой последовательности пептида с помощью кар-боксипептндаз. [54] |
Существует группа ферментов, которые при гидролизе пептидов и белков отщепляют N - или С-концевые дипептидные фрагменты. К ним относятся катепсин С, или дипептидиламинопептидаза I ( ДАП 1), и катепсин В, или дипептидилкарбокс и пептида за. Процесс определения аминокислотной последовательности с помощью этих ферментов состоит из нескольких стадий: I) гидролиз исследуемого соединения соответствующей дипептидазой, 2) разделение и идентификация отщепленных пептидов, 3) определение порядка расположения дипептидов в полипептидной цепи исследуемой молекулы. [55]
Кроме протеаз пищеварительных желез животных, существуют тканевые протеазы. Приведем папаин, выделенный из южноамериканского растения Carica papaya, фщин - из инжира и катепсин - из тканей животных. Последние два играют некоторую роль в автолизе этих тканей post mortem. Эти ферменты менее полно изучены, чем пищеварительные ферменты. По всей вероятности, в данном случае речь идет о сложных смесях ферментов, гидролизующих как белки, так и пептиды. [56]
По действию сходен с лейпеп-тинами ( см.), но ингибирует плазмин в меньшей степени, а катепсин А в большей степени, чем лейпептины; вызывает 50 % - ное ингибирование при следующих конц. [57]
Страницы: 1 2 3 4