Катепсин

Cтраница 3

Препарат С Р из плодов шиповника, а также выделенные из плодов шиповника лейкорозинидин, лейкопеонидин и катехины в сочетании с аскорбиновой кислотой активируют в модельных опытах с гемоглобиновым субстратом активность тканевых катепсинов и папаина. [31]

Изменение активности щелочной фосфатазы в крови и печени указывает на повреждение при дисбалансе аминокислот целостности клеточных мембран, тогда как функциональные сдвиги со стороны кислой фосфатазы, других гидролитических ферментов ( РНК-азы, ДНК-азы, катепсина) и АТФ-азы обнаруживают повреждение в этих условиях лизосомальных и митохонд-риальных мембран. [32]

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта млекопитающих. [33]

Группа протеолитических ферментов - катепсинов - обнаружена в почках, селезенке, печени и легочной ткани, а также в некоторых других тканях. Катепсины локализованы внутриклеточно; это эндопептидазы, гидро-лизующие как белки, так и низкомолекулярные синтетические субстраты. [34]

Протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта млекопитающих. [35]

Субстратная специфичность катепсинов А, В и С сходна со специфичностью соответственно пепсина, трипсина и химотрипсина. Катепсины еще не получены в достаточно чистом виде, а потому их химические и каталитические свойства пока не изучены. [36]

Выше уже указывалось, что для действия некоторых пепти-даз необходимо присутствие двухвалентных ионов металлов. Катепсин и папайи активируются добавлением цианидов и сульфидов. [37]

Хотя катепсин обнаружен во многих органах и тканях, а также в различных опухолях, но источником его получения обычно служит ткань почек и селезенки. Такой катепсин состоит по крайней мере из четырех компонентов. Один походит на пепсин, другой-на трипсин, третий-на аминопептидазу и четвертый-на карбоксипептидазу. [38]

Катепсин присутствует в клетках животных и бактерий и имеет большое значение для внутриклеточного протеолиза. У беспозвоночных катепсин является отчасти и секретируемым ферментом. [39]

В зависимости от рН среды ферменты могут катализировать совершенно различные реакции. Тяк, тканевые катепсины при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции - его расщепление. При отклонении величины рН от оптимальных значений активность ферментов, как показывает опыт, сильно снижается или даже вовсе прекращается, что в конечном итоге приводит организм к гибели. [40]

Оптимальные значения рН для развития растений ( по данным Д. Н. Прянишникова. [41]

В зависимости от рН среды ферменты могут катализировать совершенно различные реакции. Так, тканевые катепсины при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции - его расщепление. При отклонении величины рН от оптимальных значений активность ферментов, как показывает опыт, сильно снижается или даже вовсе прекращается, что в конечном итоге приводит организм к гибели. [42]

В животных тканях имеется активная протеолитическая система ферментов, сложная по своему составу, которую обычно объединяют под названием тканевых п р о т е а з, или к а - тепсинов. Под влиянием катепсинов происходит гидролитический распад белковой молекулы на более простые составные части. Различают катепсины I, II, III и IV, которые по своему действию близки соответственно пепсину, трипсину, аминопептидазе и карбоксипептидазе. [43]

В животных тканях имеется активная протеолитическая система ферментов, сложная по своему составу, которую обычно объединяют под названием тканевых п р о т е а з, или к а т е п-с и н о в. Под влиянием катепсинов происходит гидролитический распад белковой молекулы на более простые составные части. Различают катепсины I, II, III и IV, которые по своему действию близки соответственно пепсину, трипсину, аминопептидазе и карбоксипептидазе. [44]

Определение С-концевой последовательности пептида с помощью кар-боксипептндаз. [45]

Страницы: 1 2 3 4