Cтраница 2
Процессы распада, или диссимиляции, тканевых белков протекают при участии катепсинов, которые могут быть легко обнаружены почти во всех тканях нашего тела. Действие этих ферментов регулируется посредством тончайших коррелятивных механизмов организма, объединяемых центральной нервной системой. При нарушении нормальной жизнедеятельности тканей, например при недостаточном кровоснабжении органа, а также при нарушении питания тканей или при сохранении вырезанных из тела органов в асептических условиях В термостате белки тканей быстро расщепляются тканевыми протеолитическими ферментами и постепенно разрушаются. Этот процесс самопереваривания и растворения тканей называется автолизом ( греч. [16]
Тем не менее эти модели реакций, в особенности модель действия катепсина С, в вышей степени перспективны. Транспептидирование протекает, повидимому, без существенного изменения свободной энергии, так как в этом случае происходит простая замена одной пептидной связи на другую. Таким образом, представляется вероятным, что некоторые молекулы, уже обладающие пептидной связью, могут in vivo служить зародышами при образовании более крупных молекул. [17]
В ранний период лучевой болезни активируется деятельность тканевых ферментов - калликреина и катепсинов [ Kocmierska-Grod - ska D. Из тканей крыс ( различные участки тонкого кишечника, печень, легкие, головной мозг), облученных в сублетальных дозах, наиболее резкое повышение активности лизосомных ферментов ( в том числе катепсина В) установлено в дистальном отделе тонкого кишечника [ Kocmierska-Grodska D. По мнению Б. П. Суренева ( 1979), нарушения различных ферментных систем тканей животных при остром лучевом поражении отражают биохимическую дифференци-ровку и соответствуют частичной утрате некоторых специфических функций органов. В обогащенных фракциях нейронов и нейро-глии облученных животных возрастает активность многих пептидаз, что свидетельствует, по мнению А. Д. Рева и соавт. [18]
Для иллюстрации получаемых величин возьмем уже приведенный нами пример с действием фермента катепсина, полученного от животных - ( белые крысы) различного возраста. [19]
Пресс и др. [45] показали, что существует по крайней мере 10 разновидностей катепсина D основного протеолитического фермента селезенки быка. Путем рехроматогра-фирования на карбоксиметилцеллюлозе установлено наличие двух а-ферментов, трех jJ - ферментов, двух у-ферментов и трех или более б-ферментов. При исследовании методом электрофореза показано, что ферменты, наиболее быстро элюируемые с ДЭАЭ-целлюлозы, имеют при рН 9 1 наиболее низкие подвижности. [20]
В работе Hegner и Leurs ( 1970) установлено влияние больших доз ретинола па содержание катепсина в печени крыс. [21]
К этой группе относятся ферменты, последовательно расщепляющие концевые пептидные связи в полипептидной цепи ( карбоксипептидаза и катепсин IV, лейцинаминопептидаза и катепсиа III, стр. [22]
К этой группе относятся ферменты, последовательно расщепляющие концевые пептидные связи в полипептидной цепи ( карбоксипептидаза и катепсин IV, лейцинаминопептидаза и катеп-син III, стр. [23]
Процессы распада, или диссимиляции, тканевых белков, а также их синтеза неизменно протекают при участии катепсинов, которые могут быть легко обнаружены почти во всех тканях нашего тела. Действие этих ферментов регулируется посредством тончайших коррелятивных механизмов организма, объединяемых центральной нервной системой. При нарушении нормальной жизнедеятельности тканей, например при недостаточном кровоснабжении органа, а также при нарушении питания тканей или при сохранении вырезанных из тела органов в асептических условиях в термостате белки тканей быстро расщепляются тканевыми протеолитическими ферментами и постепенно разрушаются. Этот процесс самопереваривания и растворения тканей называется автолизом ( греч. [24]
В то время как некоторые протеиназы, расщепляющие внутриклеточные белки, по всей вероятности, находятся в цитоплазме, катепсины, имеющие оптимум рН в кислой области, располагаются в лизосомах [31, 32], а в пероксисомах обнаружена нейтральная йротеиназа. [25]
Циик при заживлении ран оказывает, по-видимому, стабилизирующее действие на цитоплазматические мембраны, препятствуя высвобождению гидролитических ферментов, таких как катепсин D и коллагеиаза, контролирующих скорость распада поврежденных тканей. [26]
Так, пепсин желудочного сока активен при рН 1 5 - 2 0; каталаза крови - при рН 7 0; тканевые катепсины при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепляют. [27]
Например, пепсин желудочного сока активен при рН 1 5 - 2 0; каталаза крови - при рН 7 0; тканевые катепсины при реакции среды, близкой к нейтральной, катализируют синтез белка, а при кислой реакции его расщепляют. [28]
Особенно тесная связь существует между витаминами и ферментами: то витамины являются участниками ферментативных процессов в качестве активаторов ( например, витамин С активирует папаин и катепсин), то они служат субстратом для действия ферментов или оказываются продуктами ферментативного превращения провитаминов ( например, действие на витамин С оксидазы аскорбиновой кислоты или превращение в печени каротина в витамин А); наконец, витамины входят в качестве неотъемлемой составной части ( кофермента) в молекулу самого фермента. [29]
Так, например, цианиды ( соли синильной кислоты) почти полностью блокируют дыхательный фермент, но заметно повышают активность папаина ( растительной протеазы), катепсина ( животной протеиназы) и некоторых других ферментов. [30]