А-субъединица
Cтраница 2
На несколько тысяч молекул РНК-полимеразы, имеющихся в бактериальной клетке, приходится примерно тысяча молекул главной а-субъединицы. Набор минорных а-субъединиц у разных бактерий неодинаков. [16]
Район str-spc содержит 4 оперона, кодирующих 27 рибосомных белков, а также EF-TU, EF-G и а-субъединицу РНК-полимеразы. Район rif имеет 2 оперона, кодирующих 4 рибосомных белка, а также Р - и Р - субъединицы РНК-полимеразы. [17]
Установлено, что р - субъединица участвует в связывании с ДНК-матрицей, сс-субъединица - в связывании рибонуклео-зидтрифосфатов, а-субъединица - в выборе участка инициации транскрипции. Весь комплекс субъединиц представляет собой холо-фермент; РНК-полимераза без ст-субъединицы - кор-фермент. Каталитический участок фермента находится в кор-ферменте. [18]
Тиротропин контролирует функцию щитовидной железы; является сложным белком - гликопротеином, состоящим из двух субъединиц: р-субъединица определяет биологическую активность гормона, а а-субъединица похожа на а-субъединицу лютропина. [19]
Тиротропин контролирует функцию щитовидной железы; является сложным белком - гликопротеином, состоящим из двух субъединиц: р-субъединица определяет биологическую активность гормона, а а-субъединица похожа на а-субъединицу лютропина. [20]
Гормонрецепторный комплекс сообщает G-белку способность не только легко обменивать эндогенный связанный ГДФ на ГТФ, но и переводить Оз-белок в активированное состояние, при этом активный G-белок диссоциирует в присутствии ионов Mg2 на 3 -, у-субъединицы и комплекс а-субъединицы Gs в ГТФ-форме; этот активный комплекс затем перемещается к молекуле аденилатциклазы и активирует ее. [21]
Субъединица формирует центр связывания антибиотиков ри-фампицина и стрептолидигина, являющихся специфическими ингибиторами бактериальных РНК-полимераз. Функция а-субъединицы не известна. [22]
На несколько тысяч молекул РНК-полимеразы, имеющихся в бактериальной клетке, приходится примерно тысяча молекул главной а-субъединицы. Набор минорных а-субъединиц у разных бактерий неодинаков. [23]
Для ферментативного действия А-субъединицы не нужно, по-видимому, ни NAD, ни других кофакторов; полагают, что ее действие может быть гидролитическим. Мишенью действия А-субъединицы являются 60S рибосомные субчастицы. Пока не известно, какого рода модификацию претерпевают рибосомные субчастицы; имеются косвенные данные, что именно белковый компонент 60S частиц как-то нарушается под действием энзиматической субъединицы токсина. Может быть, нарушение 60S субчастицы затрагивает ее функцию взаимодействия с факторами элонгации. Во всяком случае, сообщалось, что главным результатом действия токсина является ингибирование EF-2 - катализируемой транслокации. [24]
Для выявления потенциальных внутримембранных участков рассчитывались профили гидрофобиости полипептидных цепей субъединиц. В случае а-субъединицы было выявлено 11 таких участков. Из сопоставления полученных данных с вминокислот-ными последовательностями выделенных внемембранных пептидов предполагается, что а-субъединица 7 раз пересекает липидиый бислой. [25]
От других белков-активаторов а-субъединицы отличаются лишь в деталях механизма действия: если обычные белки-активаторы сначала присоединяются к промотору, а затем взаимодействуют с РНК-полимеразой, то о-субъединица сначала присоединяется к РНК-полимера-зе, а затем присоединяется к промотору как часть ДНК-связываю-щего центра фермента. [26]
От других белков-активаторов а-субъединицы отличаются лишь в деталях механизма действия: если обычные бел к и-активаторы сначала присоединяются к промотору, а затем взаимодействуют с РНК-полимеразой, то а-субъединица сначала присоединяется к РНК-полимера-зе, а затем присоединяется к промотору как часть ДНК-связываю-щего центра фермента. [27]
От других белков-активаторов а-субъединицы отличаются лишь в деталях механизма действия: если обычные белки-активаторы сначала присоединяются к промотору, а затем взаимодействуют с РНК-полимеразой, то а-субъединица сначала присоединяется к РНК-полимера-зе, а затем присоединяется к промотору как часть ДНК-связываю-щего центра фермента. [28]
 |
Компоненты холофермента ДНК-полимеразы 111 Е. coli. [29] |
Полимеразной активностью in vitro обладают различные неполные агрегаты субъединиц ( табл. 2), но репликацию проводит полная форма фермента - холофермент, содержащий все субъединицы. Полимеразная активность присуща а-субъединице, З - экзонуклеазная - е-субъединице, р-субъединица имеет АТРазную активность, роль которой еще будет обсуждена. В табл. 3 сравнивается процессивность разных ДНК-полимераз. Видно, что по крайней мере одна из ролей многочисленных субъединиц ДНК-полимеразы III состоит в увеличении процессивности. [30]
Страницы: 1 2 3 4