Cтраница 4
В этих случаях энзиматический компонент также доставляется внутрь клетки и, ингибируя белковый синтез, убивает ее. Более того, мембрановзаи-модействующим компонентом может быть антитело ( или его Fab-фрагмент) против какого-либо поверхностного антигена, специфичного для мембраны только данного типа клеток; тогда, сшивая А-фрагмент дифтерийного токсина или А-субъединицу рицина с таким антителом, можно иметь в руках крайне тканеспецифичный химерный токсин, избирательно убивающий лишь эти клетки. Когда мембраносвязывающей половиной химерного токсина является антитело против поверхностного антигена опухолевой клетки, токсин должен высокоизбирательно убивать опухоль, не трогая других клеток. [46]
Включение определенных генов фага Я происходит за счет выключения р-зависимых и р-независимых терминаторов, расположенных перед ними, под действием белка, кодируемого геном N. Кроме фагового N-белка в антитерминации участвуют по крайней мере три белка, кодируемых клеткой-хозяином, из которых более подробно изучен белок, кодируемый геном nusA, который способен взаимодействовать с минимальной РНК-полимеразой, занимая на ней место а-субъединицы. Хотя белок NusA является компонентом системы антитерминации, сам по себе он способен удлинять паузы в некоторых участках ДНК и даже вызывать терминацию. [47]
Включение определенных генов фага А происходит за счет выключения р-зависимых и р-независимых терминаторов, расположенных перед ними, под действием белка, кодируемого геном N. Кроме фагового N-белка в антнтермннации участвуют по крайней мере три белка, кодируемых клеткой-хозяином, из которых более подробно изучен белок, кодируемый геном nusA, который способен взаимодействовать с минимальной РНК-полимеразой, занимая на ней место а-субъединицы. Хотя белок NusA является компонентом системы антитерминации, сам по себе он способен удлинять паузы в некоторых участках ДНК и даже вызывать терминацию. [48]
Рицин представляет собой двухсубъединичный белок ( гликопро-теид) с молекулярной массой 62000 дальтон. В-субъединица ( 31400 дальтон) является собственно лектином и способна специфически связываться с галактозными остатками на внешней стороне мембраны животной клетки. А-субъединица ( 30000 дальтон) обладает неидентифицированной ферментативной активностью и ответственна за ингибирование белкового синтеза в цитоплазме. Две субъединицы скреплены вместе дисульфидным мостиком. [49]
Химическая структура молекулы лютропина расшифрована полностью. Лютропин состоит из двух а - и 3-субъединиц. Структура а-субъединиц гормона у большинства животных совпадает. Так, у овцы она содержит 96 аминокислотных остатков и 2 углеводных радикала. У человека а-субъеди-ница гормона укорочена на 7 аминокислотных остатков с N-конца и отличается природой 22 аминокислот. Только их комплекс, образование которого, вероятнее всего, предопределено первичной структурой их, приводит к формированию биологически активной макромолекулярной структуры за счет гидрофобных взаимодействий. [50]