Киназ
Cтраница 1
Киназы - ферменты, катализирующие перенос фосфата от АТФ ( или - значительно реже - от другого нуклеозидтрифосфата) к субстрату. [1]
Киназы, катализирующие эти реакции, не проявляют специфичности в отношении оснований и фосфорилируют аденин -, гуанин -, урацил - и цито-зин-нуклеотиды. При таких реакциях общее содержание АТФ, естественно, не увеличивается. Этот трифосфат образуется, как известно, в результате экзергонических окислительных реакций, как конечный их продукт. [2]
Различные киназы катализируют фосфорилирование спиртов ( таких, как глюкоза, глицерин и нуклеозиды) и анионов ( таких, как нуклеозид-5 - фосфаты и нуклеозид-5 - пирофосфаты) посредством атаки у-атома фосфора в АТФ. Можно привести много различных биохимических примеров реакций первого типа, которые протекают с освобождением неорганического пирофосфата за счет обмена анионами. Они включают обратимый ферментативный синтез Р1, Р - - диэтерифицированных фосфатов, например уридиндифосфат-глюкозы и флавинадениндинуклеотида, и смешанных ангидридов нуклеотидов с карбоновыми кислотами и аминокислотами ( см. схему на стр. [3]
В тканях животных обнаружены три разные киназы. Ацетаттиокиназа активирует уксусную и пропионовую кислоты. [4]
В фосфорилировании других са-харов участвуют другие киназы. [5]
Вначале происходит фосфорилирование N-ацил-маннозамина под действием фермента киназы N-ацил-маннозамина. Фосфорилированный N-ацилманно-аамин и фосфоенолпировиноградная к-та являются предшественниками С. Пока установлен лишь синтез N-ацетилнейраминовой и N-гликолилнейрами-новой к-т. Как происходит дальнейшее ацилирование и образование других С. N-ацетил - и N-гликолил в одинаковой степени служат субстратами реакции. N-ацетилнейра-миновая и N-гликолилнейраминоваяк-ты расщепляются при действии альдолазынейраминовой к-ты на соответствующий N-ацшшаннозамин и пировиноградную к-ту. Они входят в состав молекул таких веществ, как олигосахариды, нуклеотидолигосахариды, гликолипи-ды и гликопротеиды. Гликопротеиды содержащие большое количество С. [6]
Установлено, что в состав комплекса входят также ферменты киназа и фосфатаза, выполняющие регуляторную функцию, механизм которой будет рассмотрен ниже. [7]
 |
Интегративная и амфиболическая функции цикла трикарбоновых кислот. [8] |
Как отмечалось выше, в состав ПД-комплекса входят регуляторные ферменты киназа и фос-фатаза. Киназа катализирует фосфорилирование ПДГ ( Ej) и переводит этот фермент в неактивное состояние, а фосфатаза отщепляет от него фосфорную кислоту и активирует его. [9]
Циклоаденозинмонофосфат ( сАМР) сам по себе не оказывает прямого действия на киназу фосфорилазы. Этот фермент также существует в активной и менее активной формах ( разд. Неактивная форма киназы фосфорилазы превращается в активную путем фосфорили-рования с помощью АТР. [11]
Так как пируват - непосредственный предшественник аланина, степень активации пируват -: киназы внутриклеточными ионами Kf могла бы также отражать изменения в ионной концентрации крови и окружающей морской воды. Еще важнее то, что аланин действует как конкурентный ингибитор пируваткиназы и поэтому служит чувствительным сигналом обратной связи, регулирующим свой собственный синтез из пирувата. Точно так же пролнн регулирует собственный синтез из глутамата. [12]
АТР, цикло - АМР и ионы - Mg2, так же как и фермента киназы киназы фосфорилазы. [13]
Последний, являясь универсальным эффектором внутриклеточных ферментов, активирует протеинкиназу, которая в свою очередь фосфорилирует киназу фосфорилазы и гликогенсинтазу. Фосфорили-рование первого фермента способствует формированию активной гликоген-фосфорилазы и соответственно распаду гликогена с образованием глюкозо - - 1-фосфата ( см. главу 10), в то время как фосфорилирование гликогенсинта-зы сопровождается переходом ее в неактивную форму и соответственно блокированием синтеза гликогена. Общим итогом действия глюкагона являются ускорение распада гликогена и торможение его синтеза в печени, что приводит к увеличению концентрации глюкозы в крови. [14]
Хотя и существуют косвенные данные о присутствии в растениях киназ, активирующих высокомолекулярные жирные кислоты, эти киназы до сих пор не выделены. [15]
Страницы: 1 2 3 4