Кинетика - ферментативная реакция
Cтраница 2
Основополагающие законы кинетики ферментативных реакций были установлены уже в начале XX в. Было постулировано, что реакции протекают при прямом контакте фермента и веществ, претерпевающих ферментативное превращение - субстратов, и было выведено простейшее кинетическое выражение для скорости такого превращения - уравнение Михаэлпеа-Ментен. Исследования ферментов показало, что катализируемые ими реакции чрезвычайно чувствительны к условиям протекания, таким, как температура, ионная сила и pll среды. Поэтому в § 6.2 будет затронут и вопрос о влиянии рН и температуры. Кроме того, многие, не подвергающиеся химическому превращению вещества оказывают либо ускоряющее, либо замедляющее действие на ферментативный процесс. Поэтому в этой главе рассматриваются также вопросы об активации и ингпбнровании ферментативных процессов. [16]
 |
Теоретический график за-висимости скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата при постоянной концентрации фер-мента. [17] |
При изучении кинетики ферментативных реакций следует учитывать одну важную особенность этих реакций ( не свойственную обычным химическим реакциям), связанную с явлением насыщения фермента субстратом. При низкой концентрации субстрата зависимость скорости реакции от концентрации субстрата ( рис. 4.12) является почти линейной и подчиняется кинетике первого порядка. [18]
При рассмотрении кинетики ферментативных реакций и кинетики этих реакций в присутствии ингибиторов предполагалось, что активные центры ферментов ведут себя независимо друг от друга. [19]
При рассмотрении кинетики ферментативных реакций и кинетики этих реакций в присутствии ингибиторов предполагалось, что активные центры ферментов ведут себя независимо друг от друга. Это справедливо в тех случаях, когда молекула фермента имеет один активный центр. [20]
При изучении кинетики ферментативных реакций, протекающих до высоких степеней превращения субстрата, необходимо учитывать возможную инактивацию фермента в ходе реакции. В ряде случаев было найдено, что связывание субстрата с ферментом ускоряет инактивацию последнего; в некоторых случаях субстрат не оказывает влияние на инактивацию фермента. [21]
Исходя из представлений кинетики ферментативных реакций, он получил уравнение скорости роста, которое при определенных условиях переходит в уравнение Моно и в уравнение Контоиса. [22]
Однако для исследования кинетики двухсторонних ферментативных реакций условия могут быть выбраны так, что процесс будет далек от равновесия. [23]
Поэтому в большинстве случаев кинетика ферментативных реакций описывалась простым уравнением Михаэлиса-Ментен, а искусство экспериментаторов заключалось в том, чтобы по возможности исключить дополнительные осложнения при самих измерениях. [24]
Видимо, будущее развитие кинетики ферментативных реакций со сложной стехиометрией покажет, насколько статистическая кинетика в ее современном варианте оказалась полезной для анализа конкретных экспериментальных данных. Автор, со своей стороны, полагает, что главное достоинство статистической ферментативной кинетики заключается не столько в ее значимости для расчета формальных эмпирических коэффициентов и количественного анализа экспериментальных кинетических кривых или в ее формулах, показывающих связь микроскопических и макроскопических параметров, сколько в ее общих выводах, иллюстрирующих принципиальные закономерности ферментативной деструкции полимерных субстратов во времени. Именно на эти закономерности будет обращаться основное внимание при изложении кинетики ферментативных превращений полимеров. В заключение данного раздела будут изложены кинетические подходы к деструкции полимерных субстратов, разработанные автором с коллегами, в которых сделана попытка уйти от формализованных статистических методов математического анализа и главное внимание уделено аналитической ферментативной кинетике. [25]
На субстрат-ферментную специфичность, определяющую кинетику ферментативных реакций, влияют не только количество активной формы фермента, но и структура субстрата. [26]
Эта особенность влияния температуры на кинетику ферментативных реакций объясняется наложением двух эффектов - возрастанием скорости реакции при увеличении температуры и ускорением тепловой денатурации белковой молекулы, приводящей к инактивации фермента при высоких температурах. [27]
 |
Константы Михаэлиса для некоторых ферментов. [28] |
Еще более сложный вид имеют ур-ння кинетики двухсубстратных ферментативных реакций, в особенности обратимых реакций, в к-рых фермент-субстратные комплексы претерпевают многостадийные превращения. Однако в значительном числе случаев, исследуя зависимость начальной скорости реакции от концентрации субстрата, оказывается возможным вычислить основные кпнетич. Нетрудно видеть, что эта величина представляет собой молекулярную активность фермента. Величина константы Михаэлиса даже для простейших ферментативных реакций более сложна для интерпретации, поскольку определяется соотношением трех констант скорости. Кт представляет константу диссоциации комплекса ES на Е и S, к-рая в ферментативной кинетике наз. Константа субстрата служит мерой сродства фермента к субстрату ( сродство обратно пропорционально величине A s) и, следовательно, является важной мерой каталитич. [29]
Из уравнения (7.4) следует, что кинетика трехстадийных ферментативных реакций формально описывается классической двухста-дийной схемой (7.5), и, следовательно, к ним применимы все основные методы кинетической обработки двухстадийных реакций, рассмотренные в гл. [30]
Страницы: 1 2 3 4