Cтраница 1
Фермент-субстратный комплекс стабильнее, чем фермент и субстрат, взятые по отдельности. [1]
Фермент-субстратный комплекс образуется не только кова-лентными и координационными связями, но и за счет водородных связей, ван-дер-ваальсовых сил и гидрофобных неполярных участков молекул. [2]
Фермент-субстратный комплекс ES неустойчив. Он либо претерпевает обратную реакцию, ES - Е - f - S, распадаясь на свои исходные компоненты, либо расщепляется, согласно уравнению ES - Е - f - Р, где Р - продукт реакции. Скорость катализируемой реакции зависит главным образом от [ ES ], концентрации фермент-субстратного комплекса. [3]
Если фермент-субстратный комплекс флуоресцирует в другой спектральной области, нежели исходные компоненты, можно, измеряя флуоресценцию этого комплекса, определить ко ( нстанту его диссоциации. [4]
Хотя фермент-субстратные комплексы обычно неустойчивы и быстро распадаются, иногда удается синтезировать аналог субстрата ( или получить химически модифицированный субстрат), который присоединяется к активному центру фермента и остается связанным с ним, но не подвергается его действию. [5]
Если фермент-субстратный комплекс флуоресцирует в другой спектральной области, нежели исходные компоненты, можно, измеряя флуоресценцию этого комплекса, определить ко ( нстанту его диссоциации. [6]
Если фермент-субстратный комплекс флуоресцирует в другой спектральной области, нежели исходные компоненты, можно, измеряя флуоресценцию этого комплекса, определить константу его диссоциации. [7]
Образование фермент-субстратного комплекса достигается за счет множественных контактов между ферментом и субстратом, причем чем больше этих контактов, тем эффективнее протекает каталитический процесс. [8]
Образование фермент-субстратного комплекса проходит, как правило, в стериче - - ском соответствии молекулы субстрата и фермента. [9]
Наличие фермент-субстратных комплексов удается установить с помощью высокочувствительных спектроскопических методов. Гемсодержащие ферменты - каталаза и пероксидаза имеют характерные спектры поглощения в видимой области. Если вти ферменты реагируют с перекисью водорода, то в их спектрах поглощения наблюдаются изменения, отражающие образование фермент-субстратных комплексов. [10]
Образование фермент-субстратного комплекса происходит в результате ряда конформационных изменений в структуре белка. Более других изменяет свое положение остаток Туг-248. Кислородный атом боковой цепи этой аминокислоты сдвигается на 12 А в результате поворота приблизительно на 120 вокруг связи Са-Сри небольшого смещения пептидного скелета. Фенольное кольцо остатка Туг-248 поворачивается по направлению к субстрату, заключая С-концевой участок в полость. В своем новом положении этот остаток близок к расщепляемой пептидной связи. Движение остатков Arg-145 и Туг-248, вероятно, взаимосогласовано посредством нескольких менее значительных перемещений. После присоединения глицилтирозина взаимодействия о парах Arg-145 - Glu-155 и Gln-249 - Туг-248 нарушаются и пептидная цепь на участке 247 - 249 несколько изменяет свое положение. [11]
Существование фермент-субстратного комплекса было надежно установлено экспериментально. При данном количестве фермента повышение концентрации субстрата ведет к увеличению скорости реакции, максимум которой достигается при насыщении фермента субстратом. [12]
В фермент-субстратном комплексе связь между полярными группами фермента и полярными группами пептида осуществляется через ионы металла. [13]
В фермент-субстратном комплексе фермент взаимодействует с молекулой ( молекулами) субстрата ( субстратов), ослабляя ключевые связи и уменьшая энергию активации. [14]
В фермент-субстратном комплексе частицы субстрата подвергаются известной деформации, что приводит к изменению прочности отдельных химических связей, снижению в результате этого энергетического барьера и значительному повышению вероятности возникновения быстро протекающей химической реакции, катализируемой ферментом. [15]