Фермент-субстратный комплекс

Cтраница 2

Ферменты и фермент-субстратные комплексы можно осаждать в условиях, в которых создается лишь небольшой градиент концентраций свободного субстрата. [16]

Тем не менее фермент-субстратный комплекс реально существует в энзиматических реакциях [1] ( см. гл. Это связано с кинетическими особенностями процесса образования связи E-R. Известно, что скорости таких процессов близки к скоростям диффузии и, следовательно, имеют чрезвычайно большие значения ( см. гл. Следовательно, для эффективности катализа существование фермент-субстратного комплекса важно лишь в том смысле, что природа связи между ферментом и субстратом аналогична дополнительной связи E-R в переходном состоянии реакции. [17]

При образовании фермент-субстратных комплексов связывание реагирующих молекул должно осуществляться за счет слабых сил. Более того, поскольку продукты ферментативной реакции, как правило, по своей структуре подобны субстратам и, кроме того, должны удаляться с поверхности фермента в ходе реакции, образование комплекса должно быть легко обратимым процессом. [18]

Механизм образования фермент-субстратного комплекса удобно проследить на реакциях, катализируемых фосфомутазами или киназами. Одним из этих ферментов является фосфоглкжо-мутаза, катализирующая равновесие между глкжозо-1 - фосфатом и глюкозо-6 - фосфатом. Фермент содержит прочно связанный фосфор, который нельзя удалить диализом. [19]

Если образование фермент-субстратного комплекса включает использование связывающих сил для активации субстрата и принудительного перевода его в положение, приближающееся к переходному состоянию, то конечное изменение частот и нулевых энергий связей с водородом должно приводить к изотопному эффекту константы связывания субстрата. Другими словами, такая реакция, как удаление протона, может уже в некоторой степени протекать в комплексе Михаэлиса ( гл. Такой изотопный эффект был бы фактически доказательством существования напряжений в фермент-субстратном комплексе, если можно было быть твердо уверенным, что он не вызывается наличием заметного кинетического члена в константе Михаэлиса или стерическими эффектами. [20]

Кристаллы комплекса Михаэлиса оксидазы. - аминокислот с D-аланином. [21]

В литературе иногда фермент-субстратным комплексом называют не только первичный продукт реакции фермента с субстратом, но также и все промежуточные соединения, образующиеся на последующих стадиях, вплоть до выделения последнего продукта реакции и регенерации свободного фермента. [22]

Представление о фермент-субстратном комплексе было выдвинуто для объяснения зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. [23]

График Лайнуивера-Бэрка для идентификации различных типов ингибирования. а - конкурентное ингибирование. б - неконкурентное ингибирование. [24]

Если в образовании фермент-субстратного комплекса участвует несколько функциональных групп фермента, то возможно одновременное присоединение к активному центру двух или более субстратов, что однозначно приведет к образованию неактивного комплекса. [25]

Браун объяснил образованием фермент-субстратного комплекса, который и представляет собой эффективную действующую массу реакции. [26]

Одна из моделей фермент-субстратного комплекса, в котором субстратом является КБЗ-А1а-Ala-Tyr, показана на рис. 15.3. После того как остаток Туг-248 изменил свое положение, пептидная связь Ala-Ala находится по отношению к нему на расстоянии, при котором возможно образование водородной связи. [27]

Превращение основного состояния фермент-субстратного комплекса в переходное ведет к увеличению прочности связывания фермента с субстратом ( точнее, измененных или активированных фермента и субстрата) и к уменьшению активационного барьера реакции. При этом в согласии с основными положениями теории переходного состояния уменьшение свободной энергии активации соответствующей стадии ферментативной реакции определяется разницей свободных энергий реального и гипотетического фермент-субстратного комплекса. Следовательно, если напряжения или деформации, существующие в фермент-субстратном комплексе, снимаются в переходном состоянии реакции, то они выгодны для фермента на стадии каталитического превращения комплекса. Чем более выражены такие напряжения в фермент-субстратном комплексе, тем выше каталитическая константа ферментативной реакции. [28]

Исследования других спектроскопически различных фермент-субстратных комплексов не были особенно успешными; однако-получены данные об изменении флуоресценции при добавлении НАД-Н2 к ряду ферментов, в том числе к алкогольдегидрогеназе-дрожжей и глутаматдегидрогеназе печени. [29]

Дестабилизирующие эффекты в фермент-субстратном комплексе оказывают влияние на состояние преобразуемых групп субстратов. Однако в ферменте предусмотрены также функциональные группы, которые более тонко воздействуют на преобразуемые группы. Общий кислотно-основной катализ довольно обычен в ферментах, и с его помощью скорость реакции может увеличиваться в 1000 раз. [30]

Страницы: 1 2 3 4