Остальные аминокислота

Cтраница 2

Турба [35], применяя органические катионные обменники, отделил триптофан от остальных аминокислот. [16]

Из перечисленных аминокислот только фенилаланин имеет d - кон-фигурацию, тогда как остальные аминокислоты относятся к / - ряду. [17]

Для этих аминокислот приведена формула целиком, так как их структура отличается общей структуры остальных аминокислот. [18]

Применение ацетатно-пиридинового буферного раствора с рН 5 2 позволяет отделить глутаминовую и аспарагиновую кислоты от остальных аминокислот, присутствующих в гид-ролизате природного белкового сырья, а также благодаря их разной подвижности в электрическом поле, разделить их друг от друга на индивидуальные аминокислоты в условиях этого буферного раствора. [19]

Структура молекулы миоглобина. [20]

В результате проведенной работы удалось строго определить расположение 120 из 153 аминокислотных остатков, а положение остальных аминокислот указать с достаточной степенью вероятности. [21]

Гидрофобными являются радикалы вал, мет и про, которые снижают общую растворимость пептида; радикалы остальных аминокислот гидрофильны, вокруг них формируется гидратная оболочка, что способствует растворению пептида. [22]

За исключением производных цистеина, цистина, метионина, гистидина, триптофана и аспарагиновой кислоты, производные остальных аминокислот осаждаются меркуринитратом. Производные перечисленных в качестве исключений аминокислот осаждаются меркуриацетатом в присутствии 0 1 М хлористого натрия, что отличает их от а-карбоксиметиламинокислот. Ртутные производные последних плавятся, разлагаясь при определенных температурах. [23]

Простейшей аминокислотой является аминоуксусная кислота ( гликокол, глицин, Н2НСН2СООН), которая в отличие от всех остальных аминокислот не проявляет оптической активности. [24]

Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью: лейцина, изолейцина и валина-преимущественно осуществляется не в печени ( место распада большинства остальных аминокислот), а в мышечной и жировой тканях, в почках и ткани мозга. Сначала все три аминокислоты подвергаются трансаминированию с а-кетоглутаратом под действием одного общего и специфического фермента-аминотрансферазы аминокислот с разветвленной цепью ( КФ 2.6.1.42) ( не содержится в печени) с образованием соответствующих а-кетокислот. Последующее окислительное декарбокси-лирование а-кетокислот приводит к образованию ацил - КоА - производных. [25]

Эта метка является хромофорной группой благодаря наличию в ней протяженной системы сопряженных связей, поэтому аминокислота, несущая метку, становится окрашенной в отличие от остальных аминокислот. При последующем гидролизе меченого пептида аминная связь 2 4-динитрофенильной группы с пептидом не затрагивается, и в образовавшейся смеси аминокислот только N-концевая кислота оказывается меченой. Анализ гидролизата с помощью тонкослойной хроматографии позволяет однозначно идентифицировать N-концевую аминокислоту путем сравнения хроматографической подвижности окрашенного пятна из гидролизата с подвижностями заведомых 2 4 - ДНФ-производных аминокислот. [26]

Поэтому градуировка фотоколориметра легко осуществляется по одной из них и приходится вводить лишь небольшие поправки ( порядка 1 - 2 %) для каждой из остальных аминокислот, а про-лин и оксипролин фотометрируются отдельно. [27]

Эта метка является хромофорной группой благодаря наличию в ней протяженной системы сопряженных связей, поэтому аминокислота, несущая метку, становится окрашенной в отличие от остальных аминокислот. При последующем гидролизе меченого пептида аминная связь 2 4-динитрофенильной группы с пептидом не затрагивается, и в образовавшейся смеси аминокислот только N-концевая кислота оказывается меченой. Анализ гидролизата с помощью тонкослойной хроматографии позволяет однозначно идентифицировать N - концевую аминокислоту путем сравнения хроматографической подвижности окрашенного пятна из гидролизата с подвижностями заведомых 2 4 - ДНФ-производных аминокислот. [28]

Различные ионные формы катио-нообменной смолы. Отрицательно заряженные сульфогруппы ( - SOJ притягивают и связывают катионы, например Н, Na, или ка-тионные группы аминокислот. При рН 3 большинство аминокислот находятся в форме катионов, хотя и различаются по величине суммарного положительного заряда и, следовательно, по способности вытеснять ионы Na, связанные с фиксированными анионными группами. Особенно прочно связывается лизин, содержащий две - КН3 - группы, а наименее, прочно-глута-миновая и аспарагиновая кислоты, которые при рН 3 несут наименьший положительный заряд. На связывание аминокислот ионообменными смолами влияет также их способность адсорбироваться на частицах смолы и растворяться внутри этих частиц. [29]

Глутаминовая и аспарагиновая кислоты будут проходить через колонку с наибольшими скоростями, так как при рН 3 0 они связываются со смолой слабее всех других аминокислот, тогда как Лизин, аргинин и гйстидин будут двигаться медленнее остальных аминокислот. Выходящий из нижнего конца колонки раствор ( элюат) собирают в виде небольших порций ( фракций) объемом по нескольку миллилитров каждая и определяют количества содержащихся в них аминокислот. Весь этот процесс сейчас полностью автрматизир6ван7 так что отдельные его стадии - элюиро-вание, сбор фракций, их анализ и запись данных анализа-осуществляются по заданной программе в специальном приборе - аминокислотном анализаторе. На рис. 5 - 15 показана хроматограмма проанализированной таким способом смеси аминокислот. [30]

Страницы: 1 2 3 4 5