Остальные аминокислота

Cтраница 3

Некоторые мутантные гемогло-бины человека1. [31]

У людей, страдающих серповиднокле-точной анемией, ген, ответственный за синтез Р - цепи гемоглобина, вследствие необратимой мутации кодирует включение остатка валина в положение, где в нормальном гемоглобине находится остаток глутаминовой кислоты; при этом все остальные аминокислоты Р - цепи занимают свои обычные положения. Многие из этих мутаций были выявлены при помощи электрофоретических тестов, а также из анализа пептидных карт гемоглобина, выделенного из крови больных, у которых эритроциты имели те или иные отклонения от нормы. [32]

С другой стороны, три аминокислоты - лейцин, серии и аргинин - имеют шесть колонов каждая. Остальные аминокислоты, за исключением изо-лейцина, кодируются либо двумя, либо четырьмя кодонами; только изолейцину соответствуют три кодона. [33]

В организме человека и белой крысы синтезируются 10 или 20 аминокислот, входящих в состав белков. Остальные аминокислоты, которые должны поступать с пищей и потому называются незаменимыми, синтезируются растениями и бактериями. Аминокислоты, объединяемые под названием заменимых, образуются различными путями. Глута-мат получается в результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата. Сам глутамат служит предшественником глутамина и пролина. Алании и аспарат образуются путем трансаминирования соответственно из пирувата и оксалоаце-тата. Тирозин получается в результате гидроксилирования фенилаланина, принадлежащего к числу незаменимых аминокислот. Цистеин синтезируется из ме-тионина и серина в сложной последовательности реакций, в которой промежуточными продуктами служат S-аденозил-метионин и цистатионин. Углеродный скелет серина происходит от 3-фосфогли-церата. Серии является предшественником глицина; ( 3-углеродный атом серина переносится на тетрагидрофолат. Пути биосинтеза незаменимых аминокислот у растений и у бактерий более сложны и длинны. Они образуются из некоторых заменимых аминокислот, а также из других метаболитов. [34]

Хотя аргинин и синтезируется в ораганизме животных, но в таком ограниченном количестве, что его нехватает для покрытия потребностей при нормальном росте. Остальные аминокислоты, как полагают, синтезируются в животном организме. Их 11: глицин, аланин, норлейцин, серии, цистин, аспарагиновая и глютами-новая кислоты, пролип, оксипролин, тирозин, оксилизин. Однако, такое распределение аминокислот не обязательно для всех животных, глицин, например, для цыплят незаменим. Не доказано также и то, что потребность человека и животных в аминокислотах одна и та же или близка. [35]

Разделение аминокислот методом электрофореза на бумаге. На полоску бумаги наносят каплю раствора, содержащего смесь аминокислот. Ей дают высохнуть, после чего эту полоску бумаги смачивают буфером с заданным значением рН и помещают между охлаждающими пластинами. Концы полоски погружают в кюветы с электродами и включают высокое. [36]

С другой стороны, при рН 6 0 положительно заряженные аминокислоты ( лизин, аргинин и гистидин) движутся к катоду, а отрицательно заряженные ( аспарагиновая и глутаминовая кислоты) - к аноду. Все остальные аминокислоты либо остаются на месте их нанесения, либо перемещаются лишь на незначительные расстояния, так как кроме ос-аминогруппы и - карбоксильной группы у них нет других ионизируемых групп; поэтому изоэлектрические точки всех этих аминокислот практически не различаются. Чтобы установить положе -, ние разделенных аминокислот на элек-трофореграмме, полоску бумаги высушивают, опрыскивают нингидрином ( см. ниже) и нагревают. Синие или лиловые пятна, проступающие на бумаге, указывают на присутствие той или иной аминокислоты. [37]

Подлежащий исследованию гидролизат обрабатывается фосфорновольфрамовой кислотой, которая осаждает количественно аминокислоты: аргинин, гистидин, лизин и небольшое количество цистина. Все остальные аминокислоты, в том числе и те, которые могут служить помехой при количественном определении гистидина с помощью реакции диа-зотирования, остаются в растворе. Осадок тщательно промывается, гистидин и сопровождающие его аминокислоты переводятся в раствор, в котором гистидин определяется количественно с помощью колориметрического метода, основанного на реакции Паули. [38]

Для их разделения применяют пропускание через слой смолы нитратного буфера рН 5 25 с концентрацией Na 0 35 моля. В этих условиях все остальные аминокислоты ( кислые и нейтральные) приобретают высокую подвижность и идут с фронтом растворителя. Для выявления отдельных аминокислот пластинку опрыскивают раствором нингидрина. Полуколичественная оценка содержания аминокислоты в смеси достигается путем сравнения величины пятна из анализируемого образца с пятном соответствующей стандартной аминокислоты. [39]

Для хроматографирования используют о-крезол, насыщенный тем же буферным раствором. При этом фенилаланип отделяется от остальных аминокислот. [40]

Подвижной фазой является коллидин, насыщенный тем же буферным раствором. При этом триптофан отделяется от остальных аминокислот. [41]

Ионизация и электрические заряды пептидов. Группы, ионизирующиеся при рН 6 0, выделены красным цветом. На рисунке представлены катионная, изоэлектрическая и анионная формы дипептида аланил-аланина. Справа приведена структурная формула тетра-пептида. [42]

Эти группы ионизируются в пептидах так же, как и в свободных аминокислотах. Что же касается - аминогрупп и - карбоксильных групп остальных аминокислот, входящих в состав пептидов, то они не вносят никакого вклада в кислотно-оснбвные свойства пептидов, поскольку эти группы вовлечены в образование ковалентных пептидных связей и уже не способны к ионизации. [43]

Гидролизат белкового сырья подвергают электрофорезу на бумаге в среде ацетатно-пиридинового буферного р-ра с рН 5 2 при градиенте потенциала 10 в / см в течение 30 мин. L-глутаминовая и L-аспарагиновая к-ты в процессе электрофореза отделяются от остальных аминокислот, присутствующих в гидролизате, а также друг от друга в виде индивидуальных аминокислот. Электрофореграмму проявляют 0 5 % - ным раствором нингидрина в ацетоне, высушивают, прогревают в течение 3 мин. Нингидриновый комплекс элюируют 10 мл 0 05 % - ного р-ра сернокислой меди в 75 % - ном этиловом спирте. [44]

Принцип построения пептида из а-аминокислот. [45]

Страницы: 1 2 3 4 5