Остальные аминокислота
Cтраница 4
Пептидную цепь всегда записывают, начиная с N-конца. В названии пептида за основу принимают С-концевую кислоту, а остальные аминокислоты указывают как заместители ( с суффиксом - ил), перечисляя их последовательно с N-конца, например аланилглицилсерин. [46]
Банерджи и Бозе [ 106а ] подвергли гидролизат, полученный полным гидролизом антибиотика, обработке оксидазами L - и о-аминокислот, а также дегидрогеназой глутаминовой кислоты и установили, что остаток глутаминовой кислоты и четыре остатка аспарагиновои кислоты имеют о-конфигурацию. Найдено также, что пятый остаток аспарагиновои кислоты и остатки остальных аминокислот имеют L-конфигурацию. [47]
Определение пролина и оксипролина. Иминокислоты - про-лин ( XVI) и оксипролин ( XVII) - отличаются от остальных аминокислот своей необычайно высокой растворимостью в этиловом спирте. [48]
Модификация занимает л - 10 мяй при комнатной температуре; производные устойчивы - ФШ-АК можно длительно хранить до начала фракционирования. Иролин ( в отличие от метода с использованием ОФА) модифицируется так же хорошо, как остальные аминокислоты. Лизин модифицируется по обеим аминогруппам, что удваивает его молярную экстинкцию; это легко учесть при проведении количественных оценок содержания аминокислот. [49]
Синтез белков, необходимых для жизнедеятельности человека, требует наличия в пище восьми основных аминокислот в том же соотношении, что и в курином яйце. Если в каком-либо продукте питания одна из аминокислот находится в относительно меньшем количестве, то избыток остальных аминокислот приводит только к выделению энергии, а не к синтезу белков. [50]
Некоторые заменимые аминокислоты становятся незаменимыми, если они не поступают с пищей, так как клетки организма не справляются с быстрым их синтезом. Фишера, недостаток цистеина ведет к почти полному торможению роста in vitro даже при наличии всех остальных аминокислот в среде. Напротив, полное исключение цистеина из рациона может настолько резко повысить потребности в метионине, что обычно адекватное питание оказывается недостаточным. Таким образом, заменимые аминокислоты могут оказаться лимитирующими факторами анаболических процессов в организме. [51]
Эта простейшая аминокислота легко синтезируется в организме человека и большинства животных. Гликокол дезамини-руется в животных тканях под влиянием специального фермента г л и-циноксидазы, давая в отличие от остальных аминокислот не кето-кислоту, а альдегидокислоту - глиоксиловую кислоту. [52]
В соответствии с этим главные аминокислоты изучены более обстоятельно. Поэтому в дальнейшем речь будет идти прежде всего о главных аминокислотах, хотя все сказанное в некоторой степени справедливо и для остальных аминокислот. [53]
Сочетание этих трансаминаз с ГДГ дает такой же эффект, какой мог бы быть получен, если бы существовали индивидуальные дегид-рогеназы для каждой из остальных аминокислот. В результате реакции аланина с а-кетоглутаратом образуются глутамат и пиру-ват. Образующийся глутамат окисляется под влиянием НАД, что ведет к высвобождению NH и регенерации ос-кетоглутарата. [54]
Эта простейшая аминокислота легко синтезируется в организме человека и большинства животных. Гликокол дезаминируется в животных тканях под влиянием специального фермента г л и ц и н о-к с и д а з ы, давая в отличие от остальных аминокислот не кетокислоту, а альдегидокислоту - глиоксиловую кислоту. [55]
Кребсом было изучено влияние различных аминокислот на скорость образовав ния мочевины срезами печени в среде, содержавшей аммиак и углекислоту. Оказалось, что из всех аминокислот только 3 аминокислоты - орнитин, цитруллин и аргинин - в несколько раз увеличивали скорость синтеза мочевины, в то время как остальные аминокислоты, а также некоторые другие азотистые соединения существенного влияния на образование мочевины в печени не оказывали. На основании полученных данных была выдвинута теория, согласно которой орнитин играет роль катализатора в процессе синтеза мочевины. [56]
Бактериальный фермент, катализирующий связывание азота, представляет собой сложную белковую молекулу и носит название нитрогеназы. У симбио-тических форм Rhizobium этот фермент катализирует превращение атмосферного азота в аммиак, который переходит в цитоплазму клеток растения-хозяина, где превращается в глутамин, глутаминовую кислоту и далее в остальные аминокислоты. Генетический анализ показал, что успешное осуществление симбиотической азотфиксации требует координированной экспрессии большого числа различных бактериальных генов и многих генов растения-хозяина. У Rhizobium большая часть генов, имеющих отношение к азотфиксацни-так называемых генов nif - сгруппирована в плазмиде, имеющейся у этой бактерии. [58]
 |
Идентификация глутамипа и аспарагипа с помощью бактериальных ферментов ( Мардашев и Семина. [59] |
В случае мети-онина мы обнаруживаем на хроматограммах пятно его сульфоксида; кроме того, пятно метионина во многих системах перекрывается другими аминокислотами ( валин или лейцин), поэтому его окисляют перекисью водорода или надмуравьиной кислотой в сульфон. Мы рекомендуем контролировать результат окисления хроматографическим методом и обращаем внимание на то, чтобы метионин и цистин окислялись по возможности полнее, но нужно следить, чтобы при этом не разрушались остальные аминокислоты. Окисление цистеина перекисью водорода или бромной водой в присутствии других аминокислот приводит к образованию пятен артефактов, как это отмечает Ван Хальтерен. [60]
Страницы: 1 2 3 4 5