Фибриллярные белок

Cтраница 2

Фибриллярные белки растворяются большей частью только в концентрированных растворах солей. Такой раствор показывает всегда высокую вязкость ( внутреннее трение), так как при течении нитевидных молекул они мешают друг другу. Многие белковые вещества по этой причине дают даже в относительно разбавленных растворах гели и показывают в состоянии золя явление тиксотропии. Оно заключается в том, что раствор, оставленный сам по себе, переходит в гель, но при движении разжижается. Общим свойством фибриллярных молекул является их способность к сильному взаимодействию между ближайшими молекулами и образованию больших агрегатов, в которых нитевидные молекулы располагаются более или менее параллельно. Такие агрегаты показывают двойное преломление. [16]

Фибриллярные белки при комнатной температуре обычно нерастворимы в воде, однако способны набухать в ней, что говорит об их гидрофильных свойствах. [17]

Фибриллярные белки не растворимы в воде, а глобулярные растворяются в воде или водных растворах кислот, щелочей или солей. Из-за большого размера молекул эти растворы - коллоидные. [18]

Структура фибрилл я частично ориентированном волокне, по Хоземанну и Бонарту. С увеличением степени ориентации ( б уменьшается число складок. соответственно увеличивается большой период в малоугловом рассеянии рентгеновских лучей и возрастает число проходных цепей, сочленяющих соседние кри-сталлич. участки. Прочность ( согласно авторам определяется именно этим числом.| Пример паракристаллич. структуры. участок криволинейного кристалла. Криволинеи ность обусловлена непостоянством расстояний между узлами или неравенством углов между векторами решетки. [19]

Фибриллярные белки обычно выполняют строительные ф-ции. [20]

Фибриллярные белки представляют собой волокнистые вещества, большей частью нерастворимые в воде и солевых растворах. Полипеп-тидные цепи в них образуют пучки, будучи ориентированы параллельно друг другу в направлении волокна. Полипептидные цепи таких белков рассматриваются как отдельные химические образования. [21]

Фибриллярные белки, в том числе волос, кожи, мышц и ногтей, выполняют структурные функции. Глобулярные белки, такие, как ферменты и гормоны, делают специфическую биохимическую работу. [22]

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную форму и состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей. Одним из первых фибриллярных белков был выделен и изучен а-кератин, из которого образуются волосы, перья, ногти и другие наружные защитные покровы позвоночных. Оказалось, что в а-керати-не полипептидные цепи имеют форму вытянутой а-спирали. Этот белок полностью нерастворим в воде благодаря тому, что полипептидные цепи, его образующие, представлены в основном гидрофобными аминокислотами. [23]

Фибриллярные белки являются основным структурным материалом волос, кожи, ногтей, мышц и сухожилий. В этих структурах белковые цепи свернуты спиралями в многожильные тяжи или связаны друг с другом водородными связями в листы. Глобулярные белки включают ферменты, молекулы-переносчики и антитела. В белках этого типа цепи могут иметь вид спиралей или листов, но затем эти структуры многократно перегибаются, сворачиваясь в компактные, изолированные молекулы. [24]

Природные фибриллярные белки представляют собой одно-осноориентированные системы, в которых на упорядоченную структуру наложены поперечные связи. Следовательно, в соответствии с теоретическими предпосылками [4], с ростом концентрации сшивок, если последние не препятствуют кристаллизации, следует ожидать непрерывного повышения температуры плавления. Однако плавление фибриллярных белков практически однозначно предопределяется их погружением в соответ ствующую жидкую среду. [25]

Важнейшие фибриллярные белки животных - это кератин и коллаген; белок кератин входит в состав волос, ногтей, мышц, рогов, игл и перьев; коллаген - структурный компонент сухожилий, кожи, костей, соединительной ткани. При кипячении коллаген гидролизуется и образует растворимый в воде белок, называемый желатиной. В теле человека имеются растворимые белки, именуемые глобулярными белками. Альбумины, такие, как сывороточный альбумин, получаемый из крови животных, овальбумин яичного белка, лактальбумин молока, растворяются в холодной воде и слабом растворе соли. Глобулины, например глобулины плазмы крови, фибриноген, глобулин яичного белка, глобулин молока, растворяются в разбавленных растворах солей, но не в холодной воде. [26]

Волокнистые, фибриллярные белки, называемые коллагенами, составляют основу органической части костной ткани, тканей хрящей и сухожилий. Коллагены нерастворимы в воде, и лишь некоторые из них удается перевести в раствор. В молекуле коллагена много остатков глицина и пролина и, кроме того, имеется еще аминокислота оксипролин, не встречающаяся в других белках; зато коллаген лишен серусодержащих аминокислот цистина и цистеина, в нем почти нет и метионина. Структура молекулы коллагена плохо изучена. Предполагается, что молекула этого белка имеет замкнутую структуру. [27]

Различают фибриллярные белки, имеющие волокнистую структуру и характеризующиеся нерастворимостью; глобулярные белки, имеющие клубкосбразную структуру и растворяющиеся. [28]

Применяя различные растворимые и фибриллярные белки, производные белков, синтетические полипептиды и другие модельные соединения, эти исследователи показали, что при рН 3 - 7 и температуре 70 формальдегид соединяется с первичными амино - и амидными группами белков, но не вступает в реакцию со вторичными амидными связями пептидной цепи с фенольными группами. Грамицидин - полипептид антибиотического характера - не содержит других полярных групп, кроме индольных и алифатических гидроксильных. Реакции дубления или отверждения формальдегидом объясняются, повидимому, не первичным присоединением формальдегида к амино - или какой-либо другой функциональной группе белка, а скорее вторичной реакцией, при которой метилольная группа ( - СН2ОН) превращается в поперечный метиленовый ( - СН2 -) мостик. Эти вторичные реакции протекают, повидимому, и при таких значениях рН и температуры, которые благоприятны для проведения дубления и приготовления вакцин и токсоидов; с их помощью, вероятно, можно объяснить многие процессы необратимого связывания формальдегида белками. [29]

Вторичная структура и свойства фибриллярных белков. [30]

Страницы: 1 2 3 4 5