Фибриллярные белок
Cтраница 4
 |
Структура рибонуклеазы. [46] |
Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. При растворении в воде они образуют растворы высокой вязкости. [47]
Длина молекул фибриллярных белков может быть в сотни раз больше их ширины. Фибриллярные белки состоят из цепей полипептидов, соединенных друг с другом водородной или какой-либо другой связью. Как именно располагаются эти цепи в пространстве, пока неизвестно. Полинг с сотрудниками считает, что в а-кера-тине пептидные цепи свернуты в а-спирали. В а-спирали атомы, образующие пептидную связь, лежат в одной плоскости, каждая амидная группа связана с третьей амидной группой водородной связью. На каждый полный виток спирали приходится 3 7 аминокислотного остатка. [48]
 |
Структура инсулина. [49] |
Полипептидные цепи фибриллярных белков имеют форму спирали, которая закреплена расположенными вдоль цепи внутримолекулярными водородными связями. В волокнах фибриллярных белков закрученные пептидные цепи расположены параллельно оси волокна, они как бы ориентированы относительно друг друга и имеют высокую степень асимметрии. Фибриллярные белки плохо растворимы или совсем нерастворимы в воде. [50]
Рентгеноструктурный анализ фибриллярных белков [130- 132] дает картину, весьма бедную рефлексами, и прямое определение структуры синтезом Фурье и построением карт электронной плотности, как это возможно для монокристаллов, в том числе для глобулярных белков, здесь не проходит. Не всегда таким способом удается однозначно определить структуру; в лучшем случае становятся известными два параметра спирали - проекция повторяющейся единицы на ось - с - и спиральное вращение вокруг оси при переходе от одной повторяющейся единицы к последующей - 6; координаты атомов и, следовательно, углы ф, ty и % нельзя установить с достаточной точностью. Надо полагать, что конформационный анализ фибриллярных белков может стать очень полезным для экспериментаторов. [51]
У некоторых фибриллярных белков, таких как коллаген [20] и а-кератин, из различных слоев эпидермы [21] наблюдается увеличение температуры плавления с ростом плотности сшивки. [52]
 |
Фрагмент бел - [ IMAGE ] Схема а-спи. [53] |
В частности, фибриллярные белки ( § 4.9) обладают другими конформациями. [54]
 |
Фрагмент полипептидной цепи в форме а-спирали. [55] |
Нерастворимые в воде фибриллярные белки служат основной составной частью остовных тканей. К ним принадлежат коллаген, содержащийся в хрящах, соединительных тканях и в костях; кератин волос и роговой ткани, фиброин шелка коконов шелкового шелкопряда и содержащийся в мускульной ткани миозин. [56]
Таким образом, фибриллярные белки обладают той специфической структурой, при которой плавление должно сопровождаться сокращением. В некоторых из указанных систем, в частности в кератинах, существуют межмолекулярные ковалент-ные связи. Предполагается, что они возникают в процессе биосинтеза уже после образования волокна и, следовательно, накладываются на предварительно ориентированную структуру. Поэтому здесь следует ожидать обратимой сокращаемости при фазовом переходе кристалл - жидкость. Для фибриллярных белков, не имеющих межмолекулярных связей или не сохраняющих их при плавлении, возможно лишь необратимое изменение размеров. [57]
Существуют четыре типа фибриллярных белков, выполняющих в животных организмах защитную или струк - турную роль: ос-кератин, р-кератин, коллаген и эластин. При их изучении были получены важные сведения о соотношении между структурой и функцией молекул белков. Кератины-это нерастворимые и плотные белки, входящие в состав волос, шерсти, перьев, чешуи, рогов и копыт, а также панцыря черепахи. [58]
 |
Модель полипептидной цепи по Паулингу и Кори ( а-спираль. [59] |
В молекулах некоторых фибриллярных белков ( ( 3-кератины волос и шерсти, фиброин шелка и др.) полипептидные цепи почти полностью растянуты и расположены в виде слоев. В молекуле таких белков полипептидные цепи, образующие слой, определенным образом изгибаются, создавая складчатую конфигурацию слоя. [60]
Страницы: 1 2 3 4 5