Плоскость - пептидная группа
Cтраница 1
Плоскости жестких пептидных групп параллельны длинной оси спирали. Одна из водородных связей выделена красным цветом. Модель а-спирали из стержней и шариков, на которой показаны внутрицепочечные водородные связи. [1]
В этих спиралях плоскости пептидных групп параллельны оси спирали. Наименьшей потенциальной энергией обладает а-спираль, к-рая и реализуется в син-тетич. Аминокислоты L-ряда образуют правую а-спираль. [2]
Эти авторы рассмотрели модель длинной цепочки, в которой плоскости пептидных групп, связанных водородными связями, параллельны между собой. Было сделано предположение, что водородная связь обеспечивает сопряжение между соседними группами, и, таким образом, возникают условия для создания единой молекулярной орбиты из электронных функций индивидуальных атомов. [3]
Вследствие наличия простых одинарных сязей каждой пептидной группы с соседними атомами углерода Са плоскости пептидных групп могут поворачиваться вокруг этой связи относительно друг друга. [4]
А) и особый тип структуры полииминокислот ( полицролин и поли-оксипролин), у к-рой плоскость пептидной группы почти перпендикулярна оси спирали, проекция аминокислотного остатка па ось ок. А, на один оборот спирали приходится ок. [5]
А) и особый тип структуры полииминокислот ( полипролин и поли-оксипролин), у к-рой плоскость пептидной группы почти перпендикулярна оси спирали, проекция аминокислотного остатка на ось ок. А, на один оборот спирали приходится ок. [6]
Прежде всего следует учесть, что рибосома катализирует нормальную реакцию транспептидации также и в том случае, когда субстратом является пролиновый остаток. В пептидной химии угол, определяемый поворотом вокруг связи Са-N, обозначается как угол ( р; в данном случае его значение считается - 60, так как плоскость пептидной группы повернута на 60 против часовой стрелки, если смотреть от Са-атома. [8]
В пептидной группе электронные орбитали, вовлеченные в л - - я - переход, имеют более высокую симметрию, чем сама группа. Орбиталь в С-О - группе образует узловую поверхность, перпендикулярную плоскости пептидной группы. Эта поверхность является плоской в симметричных кетонах, но в пептидах вертикальная поверхность не плоская вследствие горизонтального искажения орбиталей несвязывающих электронов карбонильной группы в пептидном звене. [9]
Одним из наиболее распространенных методов исследования ориентированных пептидных цепей является метод инфракрасного дихроизма. При этом регистрируют спектры поглощения белка для двух взаимно перпендикулярных направлений поляризации падающего света. В одном случае вектор напряженности электрического поля параллелен пептидным цепям, а в другом - - перпендикулярен им. Таким образом, когда вектор напряженности электрического поля параллелен оси фибриллы, он перпендикулярен пептидным цепям. Дихроизм полосы амид II носит противоположный характер, поскольку здесь определяющую роль играет изгиб N - Н - связи, который осуществляется в пределах плоскости пептидной группы, но происходит в продольном направлении. [11]
Страницы: 1