Cтраница 3
Полипептиды играют очень важную роль в построении молекул белков. [31]
Полипептиды синтетические 7: 1.1 Полипоровая кислота 433 Полисахариды 523, 564 ел. [32]
Полипептиды образуются в результате серии высокоспецифичных реакций. Аминокислоты встраиваются в полипептидную цепь на рибосомах в клетке. Полимеризация основана на образовании амидных связей, которые обычно называют пептидные связи. [33]
Полипептиды составляют основу биополимеров - белков, специфика структуры которых определяется наличием многих типов связей и взаимодействий. Существует понятие о четырех уровнях структуры белков. [34]
Полипептиды обычно образуют пленки конденсированного типа, конечно если полипептид не диссоциирован в заметной степени. Причина этого заключается в возникновении большого числа водородных связей между пептидными цепями. Наличие в молекуле остатка пролина, в котором нет атома водорода, способного образовать водородную связь, приводит к расширению пленки. В соответствии с этим поли - Ь - пролин образует пленку растянутого типа. Из-за особенностей пространственной конфигурации его молекулы два пролиловых остатка в монослое полипролина не могут расположиться на поверхности раздела одинаковым способом. В этих условиях карбонильные группы не могут ориентироваться одинаковым образом, и поверхностный момент вследствие взаимного ослабления дипольных моментов при взаимодействии соседних цепей снижается. Известно, что поли - Ь - пролин существует в виде двух конфигураций - I и II. В первой он лишь частично растворим в воде, во второй - растворяется легко. Пептидные связи в поли - Ь - пролине II находятся в транс-положении, тогда как в поли - Ь - пролине I - в уис-положении. [35]
Полипептиды с достаточно высокой ММ ( усл. [36]
Полипептиды вырабатываются также Bacillus anthracis ( мол. Эти полипептиды, обусловливающие высокую вирулентность этих бактерий, имеют сильнокислый характер и дают при гидролизе исключительно D-глутаминовую кислоту. Остатки глутаминовой кислоты связаны аномальными упептидными связями, что было установлено превращением метилового эфира в гидразид, который подвергался перегруппировке Курциуса, или превращением в амид и гофмановской перегруппировкой последнего ( В. [37]
Полипептиды могут иметь и циклическое строение. [38]
Полипептиды обычно образуют пленки конденсированного типа, конечно если полипептид не диссоциирован в заметной степени. Причина этого заключается в возникновении большого числа водородных связей между пептидными цепями. Наличие в молекуле остатка пролина, в котором нет атома водорода, способного образовать водородную связь, приводит к расширению пленки. В соответствии с этим поли - Ь - пролин образует пленку растянутого типа. Из-за особенностей пространственной конфигурации его молекулы два пролиловых остатка в монослое полипролина не могут расположиться на поверхности раздела одинаковым способом. В этих условиях карбонильные группы не могут ориентироваться одинаковым образом, и поверхностный момент вследствие взаимного ослабления дипольных моментов при взаимодействии соседних цепей снижается. В первой он лишь частично растворим в воде, во второй - растворяется легко. Пептидные связи в поли - Ь - пролине II находятся в транс-положении, тогда как в поли - Ь - пролине I - в г мс-положешш. [39]
Полипептиды и аминокислоты являются ам-фотерными веществами. В водном растворе они способны дис - Социировать как кислоты и как основания, поэтому определить количество кислотных или основных групп методом титрования можно только в том случае, если одна из них будет блокирована. Принцип метода формолового титрования основан на том, что прибавлением избытка формальдегида блокируют аминогруппы, а количество свободных карбоксильных групп определяют титрованием щелочью. [40]
Полипептиды - полиамиды, образованные остатками а-аминокислот. [41]
Полипептиды, образующиеся по этой реакции, имеют большой молекулярный вес, величина которого зависит от количества взятого катализатора. [42]
Полипептиды и белки ( а белки являются полипептидами большой степени конденсации) очень широко распространены как в растительном, так и в животном мире - это обязательные компоненты любого живого организма. Их также отличает большое разнообразие. Провести четкую грань между полипептидами и белками нельзя, так как в природе найдены представители этого класса производных ex - аминокислот практически сплошного спектра распределения по массе или по количеству аминокислотных остатков: от нескольких аминокислот ( 3 - 5) до нескольких десятков и даже сотен тысяч таких компонент в одной такой биополимерной молекуле. Разнообразие полипептидов можно подсчитать, исходя из того факта, что в их построении может участвовать ( и обычно участвует) 20 аминокислот, которые могут соединяться между собой в любом порядке, в любом сочетании, с любой степенью повторяемости. Полипептидная цепь из 300 аминокислотных остатков на базе 20 протеногенных аминокислот может быть представлена 1Q350 структур. [43]
Полипептиды, образующиеся по этой реакции, имеют большой молекулярный вес, величина которого зависит от количества взятого катализатора. [44]
Полипептиды же, синтезируемые в митохондриях и хлоропластах эукарио-тических клеток так же, как и в бактериях, начинаются с N-формилметионина. Это и другие похожие свойства белоксинтези-рующих аппаратов митохондрий и хло-ропластов, с одной стороны, и бактерий-с другой, служат подтверждением точки зрения ( разд. Следует, однако, отметить, что в некоторых других отношениях между механизмами транскрипции и трансляции у бактерий и митохондрий имеются значительные различия. [45]