Дисульфидные связи

Cтраница 1

Дисульфидные связи удерживают две пептидные цепи в изогнутом состоянии и играют важную роль в определении конформации и физиологических свойств инсулина. [1]

Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфндные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Цистин ( 62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистепна HSCH2CH ( NH2) CO2H и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. [2]

Дисульфидные связи должны препятствовать образованию спирали. Результаты, полученные для рибонуклеазы, позволяют утверждать, что при синтезе белка вторичная и третичная структуры должны образовываться раньше дисульфидных связей. [3]

Дисульфидные связи специфически лабильны353 и легко подвергаются различным превращениям, например окислению, вследствие внутримолекулярных перегруппировок. Эти превращения, как правило, приводят к обрыву связей. [4]

Дисульфидные связи удерживают две пептидные цепи в изогнутом состоянии и играют важную роль в определении конформации и физиологических свойств инсулина. [5]

Схематическое изображение структуры инсулина с межпеп-тидными и внутрипептидными дисульфидными связями ( по Онкли, 1961. [6]

Дисульфидные связи - S-S - могут как соединять воедино несколько обособленных полипептидных цепей, так и скреплять отдельные точки одной цепи, что приводит к образованию в ней петель. [7]

Дисульфидные связи участвуют как в реакциях гемолитического, так и гете-ролитического распада. [8]

Дисульфидные связи, которые возникают вследствие окисления HS-групп двух остатков цистеина, находящихся или в соседних полипептидных цепях, или на различных местах одной и той же цепи. [9]

Дисульфидные связи очень прочны, так что растворить образования, в которые они входят, трудно. В 1935 г. Годдард и Михаэлис обнаружили, что шерсть и другие подобные ей белковые образования устойчивы и нерастворимы в химических растворителях потому, что в них имеется большое число дисульфидных мостиков. Если шерсть поместить в такое вещество, как тиогли-колевая кислота, то дисульфидные связи превращаются вновь в сульфгидрильные ( процесс, обратный упомянутому выше окислению), и шерсть становится растворимой. [10]

Пептидные цепи в белке, свернутые в а-спираль. [11]

Дисульфидные связи удерживают две пептидные цепи в изогнутом состоянии и играют важную роль в определении конфор-мации и физиологических свойств инсулина. [12]

Образование дисульфидной связи ( мостика между сулъфгидрилъными группами двух остатков цистеина. [13]

Дисульфидные связи достаточно прочны и разрываются нелегко. [14]

Дисульфидные связи содержатся в молекулах мн. III относятся спородесмины и нек-рые антибиотики. [15]

Страницы: 1 2 3 4 5