Дисульфидные связи - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 3
Настоящий менеджер - это такой, который если уж послал тебя... к чертовой бабушке, то обязательно проследит, чтобы ты добрался по назначению. Законы Мерфи (еще...)

Дисульфидные связи

Cтраница 3


В результате вновь образуются дисульфидные связи, благодаря чему укладка сохраняется.  [31]

32 Плавление вторичной ловеческого сывороточного альбумина. [32]

При этом не все дисульфидные связи восстанавливаются, так как целый ряд этих связей маскирован другими группами внутри третичной структуры белка и становится недоступным атаке восстановителями. Чтобы добиться полного восстановления всех дисульфидных мостиков, необходимо проводить реакцию в концентрированном растворе диметил-формамида, в котором третичная структура полностью распалась.  [33]

В сс-интерферонах обнаружены дае дисульфидные связи.  [34]

С другой стороны, у папаина дисульфидные связи отсутствуют, но под действием мочевины - агента, рвущего водородные связи, - происходит инактивация. В настоящее время не вызывает сомнения наличие в каждом ферменте особого активного центра, в котором участвует несколько функциональных групп, согласованно взаимодействующих с молекулами субстратов.  [35]

При действии восстановителей прежде всего разрываются дисульфидные связи. При действии восстановителей в щелочной среде, например разбавленных растворов сульфида натрия, разрыв дисульфидных связей сопровождается полным расщеплением амидных и ионных связей.  [36]

37 Экс дрессирующий вектор S. cerevisiae. Между промотором ( GAPDp и сигналом терминации-по-лиаденилирования ( GAPDt гена глицеральдегидфос-фатдегидрогеназы S. cerevisiae встроена кДНК Cu / Zn-SOD человека. Ген LEU2, встроенный в середину дрожжевой 2мкм - плазмиды, кодирует один из ферментов биосинтеза лейцина. Ген устойчивости к ампициллину ( Amp1 и сайт инициации репликации Е. coli ( oriE переклонированы из плазмиды pBR322. [37]

Во время транспорта белка в нем образуются дисульфидные связи, происходят протеолитиче-ское расщепление и другие посттрансляционные модификации, так что в некоторых случаях в среду попадает уже активный белок.  [38]

Сшитые таким путем пары белков выделяются, дисульфидные связи Юсстанавливаются, и индивидуальные белки идентифицируются элект-рофоретически. Следующие пары белков, сшиваемых в 30S субчастице даже короткими реагентами, отмечаются особенно часто: S2 - S3, S3 - S10, S4 - S5, S4 - S17, S5 - S8, S8 - S15, S6 - S18, S18 - S21, S7 - S9, S7 - S13, S13 - S19; все это, по-видимому, непосредственные соседи на рибосоме.  [39]

Остатки цистеина в пептидах и белках образуют дисульфидные связи, соединяющие участки одной цепи или отдельные пептидные цепи. S-S) - Содержащие пептиды могут быть линейными и циклическими.  [40]

Возникают так называемые дисульфидные мостики ( или дисульфидные связи) S - S, которые соединяют эти макромолекулы. На разрыве и образовании дисульфидных мостиков основывается действие составов для холодного перманента, придающих форму волосам.  [41]

Гаррис показал, что шерсть, в которой дисульфидные связи разрушены путем восстановления, значительно менее устойчива к разрушающему действию химических реагентов и биологическим воздействиям; если эти поперечные связи вновь создать, шерсть восстанавливает свои первоначальные ценные свойства. Если же путем восстановления разрушить поперечные дисульфидные ( цистиновые) связи, а затем создать их в виде тиоэфирных поперечных связей, химическая устойчивость и устойчивость к биологическим воздействиям модифицированной шерсти даже улучшаются. Модифицированная таким образом шерсть не поедается молью. Все искусственные белковые волокна нуждаются в такого рода поперечных связях, так как все они неустойчивы в разбавленных щелочах, что несомненно объясняется наличием карбоксильных групп. Хотя в природных веществах, применяемых для переработки в искусственные белковые волокна, вероятно, имеются поперечные связи, эти вещества не могут быть переведены в раствор до тех пор, пока эти связи не разрушены.  [42]

43 Пространственная модель ди-мера цитохром - с-редуктаэы в мембране. [43]

Такие реагенты, как р-меркаптоэтанол и дитиотреитол, восстанавливающие дисульфидные связи, обычно облегчают денатурацию белков.  [44]

Наконец, следует заметить, что многие глобулярные белки имеют дисульфидные связи, которые могут двумя путями влиять на структуру, во-первых, препятствуя образованию совершенно беспорядочного клубка и, во-вторых, внося изменения в способность к образованию спиральной структуры или мешая оптимальному расположению боковых цепей, необходимому для образования гидрофобных связей между ними.  [45]



Страницы:      1    2    3    4    5