Дисульфидные связи

Cтраница 2

Дисульфидные связи специфически лабильны [58] и легко подвергаются различным превращениям, например окислению, вследствие внутримолекулярных перегруппировок. Эти превращения, как правило, приводят к обрыву связей. [16]

Последовательность аминокислот в молекуле бычьего инсулина. [17]

Дисульфидные связи удерживают две пептидные цепи в изогнутом состоянии и играют важную роль в определении конформации и физиологические свойств инсулина. [18]

Дисульфидные связи образуются также в областях между СцЗ - домена-ми. [19]

Дисульфидные связи часто встречаются в природных продуктах. Во внеклеточных белках [81] ковалентные дисульфидные связи обеспечивают образование поперечных сшивок, значительно более прочных, чем гидрофобные взаимодействия и водородные Связи, которые, как полагают, обеспечивают первоначальное скручивание молекулы белка. Дисульфидная поперечная сшивка делает относительно постоянным то расположение пептидных цепей, которое первоначально образовалось за счет более слабых связывающих сил. Дисульфидные связи не являются основным типом связей во внутриклеточных структурах. Цистин ( 62) является составной частью аэробных систем. Он образуется посредством легкого окисления цистеина HSCH2CH ( NH2) CO2H и при переваривании дисульфидов, входящих в состав белка. [20]

Дисульфидные связи могут быть восстановлены до сульфгидрильных групп при помощи ряда различных реагентов, таких, как меркаптоэтанол, тиогликолевая кислота или боргидрид натрия. [21]

Дисульфидные связи остатков цистина ковалентно связывают участки одной или нескольких полипептидных цепей, образуя между ними поперечные дисульфидные мостики. [22]

Хотя дисульфидные связи частично обусловливают вторичную и третичную структуры белков, определение их локализации является частью изучения первичной структуры. [23]

Схематическое изображение молекул коллагена в фибрилле. молекулы сдвинуты одна относительно другой на расстояние 700 А, что соответствует картине, видимой в электронном микроскопе. [24]

Эти дисульфидные связи оказывают большое влияние на механические свойства шерстяного волокна: при их восстановлении ( что может быть осуществлено в растворе тиогликолята аммония) волокно значительно легче изменяет форму. [25]

Внутримолекуляриые дисульфидные связи имеются, например, в окситоцине, вазо-прессиие, в А-цепи инсулина и в рибонуклеазе. Межмолекуляриые дисульфидиые связи соединяют между собой цепи пептидов, причем ковалеитно связанными могут быть как идентичные цепи, как в окисленной форме глутатиоиа, так и различные цепи, как в инсулине. Дисульфидные связи имеют большое значение для образования и стабилизации определенных пептидных и белковых структур. [26]

Свойство образовывать дисульфидные связи наблюдается и у производных цистеина, например у таких пептидов, как глутатион и окси-тоцин, а также у белков. Важная роль этих связей для строения белков будет показана дальше. [27]

Сое-динения, содержащие сульфидные и Дисульфидные связи, обладают менее выраженным ингибируюшим деист-вием, чем метилмеркаптан. [28]

Показано, что дисульфидные связи между цистиновыми группами цепей представляют лишь один из нескольких типов связей, имеющихся в кератине волос. Расщепление этих связей в; ходе восстановления или окисления не приводит к сильному изменению поведения при гидратации. [29]

Не всегда удобно относить дисульфидные связи к первичной структуре. В случае инсулина, в котором две полипептидные цепи ( не обладающие активностью, если они отделены друг от друга) соединены друг с другом дисульфидными связями, такая классификация, по-видимому, разумна. Есть основания считать, что рибонуклеаза обладает ферментативной активностью лишь при наличии определенной системы четырех пар дисульфидных связей в ее молекуле. [30]

Страницы: 1 2 3 4 5