Дисульфидные связи - Большая Энциклопедия Нефти и Газа, статья, страница 4
Каждый подумал в меру своей распущенности, но все подумали об одном и том же. Законы Мерфи (еще...)

Дисульфидные связи

Cтраница 4


46 И. Спектры поглощеии цитидина ( А и уридина ( Б в товой области, / - монопротонированная форма цитидина ( р / ( а 4 2. [46]

Помимо трех указанных ароматических аминокислот в ближней ультрафиолетовой области поглощают дисульфидные связи ( рис. и -) - Поскольку характеристики этого процесса зависят от величины двугранных углов, образуемых дисульфидными мостиками, определить вклад данного хромофора в полосу с Хтах 280 нм довольно трудно.  [47]

Это явление используется при завивке волос - после восстановления и завивки дисульфидные связи воссоздаются при действии мягкого окислительного агента.  [48]

Во всех цитированных работах было показано, что введенные в препараты целлюлозы дисульфидные связи можно восстанавливать и вновь окислять. Изменение устойчивости к сминанию модифицированных препаратов целлюлозы, подвергнутых восстановлению и последующему окислению, подтверждает влияние поперечных связей на повышение устойчивости к сминанию.  [49]

50 Конформация молекулы рибонуклеазы, установленная методом рентгеноструктурного анализа. Пунктирными линиями показаны водородные связи между петлями полипептидной цепи, уложенными в виде складчатого Р - СЛОЯ. Полость в середине верхней части молекулы служит центром связывания субстрата. Расположение внутрицепочечных дисульфидных поперечных связей показано ва 8 - 8. [50]

Однако, подобно лизоциму, она содержит четыре остатка цистина, образующих ковалентные дисульфидные связи между петлями полипептидной цепи. Такие внутрицепочечные дисульфидные связи имеются во многих белках, особенно в тех, которые функционируют вне клетки.  [51]

Физические свойства S-сульфопротеинов сходны со свойствами других производных тех же белков, в которых дисульфидные связи расщеплены и превращены в анионные группы. Некоторые сульфо-протеины обладают сильной тенденцией к агрегации и могут удерживаться в растворе только при строго определенных условиях рН и ионной силы. Сравнительно легкое отщепление сульфонатной группы обсуждается ниже в связи с вопросом о регенерации актив-лого инсулина из двух его разделенных пептидных цепей.  [52]

Жидкие тиоколы представляют собой разветвленные олиго-меры с концевыми сульфгидрильными группами, содержащие в цепи дисульфидные связи. Исходными мономерами для их синтеза являются алифатические ди - и тригалоидпроизводные, в частности ди ( [ 3-хлорэтил) формаль и тетрасульфид натрия.  [53]

Структура РНазы образована одной полипептидной цепью с молекулярной массой 13683, в состав которой входят четыре дисульфидные связи, способствующие стабилизации нативной конформации. На основании химических рентгеноструктурных данных было показано, что из четырех остатков гистидина два - His-12 и His-119 - особенно пространственно сближены и необходимы для проявления ферментативной активности.  [54]

В формирований третичной структуры важную роль играют ное ( электростатическое) и гидрофобное взаимодействия, также дисульфидные связи.  [55]

В случае полисахаридов с наибольшей вероятностью разрываются глюкозидные связи, а у полипептидов - пептидные или дисульфидные связи.  [56]

57 Свойства лизоцима Т4 и шести его вариантов, полученных с помощью генной инженерии1. [57]

Чтобы определить, в какие участки полипептидной цепи могут быть введены одна, две или три дисульфидных связи для стабилизации фермента без нарушения его каталитической активности, использовали компьютерное моделирование пространственной структуры ксиланазы. Были получены восемь производных ксиланазы В. Все они обладали более высокой термостабильностью, чем нативный фермент, и при этом три были столь же активны при 60 С, как и нативный белок, а один, содержащий ди-сульфидную связь между N - и С-концами, был даже в два раза более активным и сохранял свыше 85 % своей активности после 2-часовой инкубации при 60 С, в то время как нативный фермент полностью утрачивал активность в этих условиях уже через 30 мин.  [58]

Многие белки и некоторые полипептиды в дополнение к пептидным связям имеют другие оптически активные хромофоры, например хромофоры в боковых цепях, дисульфидные связи и простетические группы. Необходимо рассмотреть влияние этих дополнительных источников оптической активности на оценку содержания различных структур. Вначале мы ограничимся обсуждением проблем, существующих для более простых систем, где единственными оптически активными хромофорами являются пептидные группы основной цепи. Эти проблемы возникают вследствие двух общих эффектов: из-за распределения структурных областей по размерам и из-за неконформационных изменений сил вращения.  [59]

60 Модель комплекса лигоцима с субстратом NAG. Положение остатков сахароя Л, В и С установлено методом рентгеноструктурного анализа. [60]



Страницы:      1    2    3    4    5