Гидрофобное взаимодействие
Cтраница 4
 |
Структура фосфоглицераткиназы. [46] |
Таким образом, гидрофобные взаимодействия особенно существенны при самосборке глобулы. Вторичная структура также определяется этими взаимодействиями. [47]
Особое значение имеют гидрофобные взаимодействия, рассматриваемые далее подробно. Сложная игра всех этих сил приводит к образованию плотной глобулы с устойчивой регулярной структурой в водном растворе при физиологических значениях рН и ионной силы. Для образования глобулы существенны как энергетические, так и энтропийные факторы. Если участки полипептидной цепи обладают достаточной жесткостью ( например, - спиральные участки), то образование элементов компактной структуры возможно и в отсутствие энергетических взаимодействий. [48]
Предположение, что гидрофобные взаимодействия играют ключевую роль в разделении, достигаемом на агарозах и-аминоал-кильного ряда, подтверждено несколькими наблюдениями. [49]
Структуру F-актина поддерживают гидрофобные взаимодействия, поэтому нейтральные соли и высокая температура повышают ее стабильность. Изменение объема при образовании F-актина из G-актина составляет 84 см3 на 1 моль G-актина. Столь большие величины Д1 / дают основание думать, что высокие давления должны сильно смещать равновесие в сторону образования G-актина. Так оно и есть в действительности. [50]
В молекуле XLVI гидрофобное взаимодействие между углеводородными цепями хотя и приводит к некоторым элементам упорядоченности ( аполярное ядро, окруженное гидрофильными заряженными группами), однако и здесь трудно говорить об определенной, одинаковой для всех макромолекул структуре. [51]
Прекрасным примером проявления гидрофобных взаимодействий являются растворы мыл. Их молекулы состоят из относительно длинной углеводородной цепи и полярной группы. Химическая природа полярных групп влияет на мицеллообразование в растворах ПАВ, изменяя критическую концентрацию мицеллообразования ( ККМ), размер мицелл и их устойчивость в различных условиях. [52]
Исследование закономерностей возникновения гидрофобных взаимодействий в водных растворах, содержащих дифильные молекулы, входит в задачу современной коллоидной химии. [53]
Разумеется, энергию гидрофобных взаимодействий нельзя рассматривать наравне с другими членами потенциальных функций, поскольку она является вкладом в свободную энергию системы пептид - растворитель. [54]
 |
Тройная спираль коллагена ( McGllvery R. W. Biochemistry, W. В. Saunders Company, 1970. [55] |
Одна из причин гидрофобных взаимодействий заключается в проявлении вандерваальсовых сил притяжения, которые действуют между неполярными боковыми цепями аминокислотных остатков. [56]
В рассмотренных примерах электростатическое и гидрофобное взаимодействия сравнимы по интенсивности. Интерес представляет ситуация, когда одно из взаимодействий значительно сильнее другого. [57]
 |
Гидрофобные взаимодействия. [58] |
Фактором, благоприятствующим гидрофобным взаимодействиям, является изменение энтропии, точнее говоря, ее прирост. В случае глобулярных белков полярные и прежде всего почти все ионные группы находятся на поверхности, чем облегчается гидратация молекулы белка, имеющая большое значение для стабилизации пространственной структуры. У некоторых белков удаление воды неизбежно связано с их денатурацией. Большая часть неполярных остатков, напротив, находится внутри молекулы белка. Они укладываются плотно один к другому и практически выдавливают воду из первоначально еще непрочной клубковой структуры полипептидной цепи, что приводит к компактности и стабильности гидрофобного ядра. Само собой разумеется, что часть функциональных ( ионных) групп боковых цепей находится внутри молекулы белка. [59]
 |
Модель расплетания двойной спирали ДНК при редупликации. [60] |
Страницы: 1 2 3 4 5