Cтраница 3
Учитывая, что одноступенчатый способ получения L-лизина в настоящее время в нашей стране является единственным промышленным способом получения этой аминокислоты, далее подробно остановимся на влиянии условий выращивания продуцентов на процесс биосинтеза микроорганизмами L-лизина. [31]
Если используется мутант с нарушенным биосинтезом треонина ( треониндефицитный мутант), то для роста продуцента не требуется присутствия в среде ме-тионина, но он оказывает косвенное воздействие на образование лизина, блокируя биосинтез гомосерина, способствует увеличению выхода L-лизина. [32]
Если используется мутант с нарушенным биосинтезом треонина ( треонин - е кцкткый мутант), то для роста продуцента не требуется присутствия в среде iierantjHHa н он оказывает косвенное воздействие на образование лизина, блоки-руя биосинтез гомосерина, способствует увеличению выхода L-лизина. [33]
Такой путь имеет место в бактериальных клетках. Эта сложная схема образования L-лизина расшифрована при использовании мутантов, дефицитных по различным ферментам в цепи превращения аспарагиновой кислоты до L-лизина. [34]
Экономически выгодным в ряде случаев оказывается и чисто химический синтез. Стоимость получаемого таким образом L-лизина немного превышает 2 руб. за 1 кг. Для сравнения можно напомнить, что цена 1 кг белка колеблется от 4 руб. 50 коп. [35]
Неполноценность пищи заключается преимущественно в нехватке белков, которые в желудочно-кишечном тракте гидролизуются до аминокислот L-ряда. Наибольшее значение имеют незаменимые пищевые кислоты: L-лизин, L-триптофан, L-метионин и L-глутами-новая кислота. Наконец, питательная ценность пищи и кормов значительно повышается добавлением к ним небольших количеств незаменимых а-аминокислот. [36]
Неполноценность пищи заключается преимущественно в нехватке белков, которые в желудочно-кишечном тракте гидролизуются до аминокислот L-ряда. Наибольшее значение имеют некоторые незаменимые пищевые кислоты: L-лизин, L-триптофан, L-метионин и L-глутаминовая кислота. Белковое голодание, определяемое сейчас в 3 млн. т белка, соответствующих 15 млн. т мяса крупного рогатого скота, преодолевается увеличением ресурсов сельского хозяй-ства ( животноводство и земледелие), получением из углеводородов нефти микробиологического белка ( кормового и пищевого) без вкуса и запаха, не уступающего по питательности пищевым белкам, богатого лизином, но лишенного метионина, и, наконец, добавлением к кормам животных и пище человека незаменимых аминокислот для повышения их питательной ценности. Глутаминовая кислота - самая распространенная в мире приправа ( после соли), добавляется для улучшения вкуса почти всех пищевых концентратов и консервов, она также помогает бороться с некоторыми нервно-психическими заболеваниями ( стр. [37]
У бактерий найдены ферменты, катализирующие рацемизацию ала-нина, метионина, глутамата, пролина, лизина и серина, а также эпимери-зацию оксипролина и диаминопимелата. Последний фермент, как точно известно, участвует в биосинтезе L-лизина. Кроме того, в обмене пролина ж аланина у некоторых организмов участвуют D-формы, а не L-изомеры. Метаболическая роль других ферментов не столь ясна; можно думать, что они участвуют в синтезе D-аминокислот, используемых для построения клеточных оболочек. [38]
Ввиду того что аминокислоты являются амфотерными соединениями, исследование миграционного переноса аниона L-лизина через анионообменную мембрану, а также изучение кинетики процесса миграции лизина через систему двух ионообменных мембран представляет определенный интерес для выяснения закономерностей переноса аминокислот. [39]
Аминокислоты с помощью микроорганизмов получают во многих странах. В нашей стране с 1971 г. в промышленных масштабах микробиологическим путем получают только L-лизин, но ведутся широкие исследования по получению с помощью микроорганизмов L-глутаминовой кислоты, L-триптофана и других аминокислот. [40]
Оксидаза D-аминокислот с простетической группой ФАД [369] окисляет в соответствующие иминокислоты DL-лейцин, D - и DL-метионин, D - и DL-аланин, DL-a - аминомасляную кислоту. Оксидаза L-аминокислот, содержащая ФАД, дезаминирует L-аргинин в a - кето-б - гуанидовалериановую кислоту, L-орнитин в a - кето-б-аминовалериановую кислоту, L-лизин в г-кето-е-аминокапроновую кислоту. [41]
Высокая концентрация биотина в среде способствует образованию цито-плазматической мембраны, легко проницаемой для основных аминокислот, таких, как лизин, и трудно проницаемой для кислых и нейтральных аминокислот. В результате в такой культуре создаются благоприятные условия для образования повышенного количества внеклеточного лизина за счет высокой концентрации внутриклеточной глутаминовой кислоты, которая является необходимым поставщиком аминных групп при образовании аспарагиновой кислоты и в ряде других превращений цепи образования L-лизина. [42]
Высокая концентрация биотина в среде способствует образованию цитоплазматической мембраны, легко проницаемой для основных аминокислот, таких, как лизин, и трудно проницаемой для кислых и нейтральных аминокислот. В результате в такой культуре создаются благоприятные условия для образования повышенного количества внеклеточного лизина за счет высокой концентрации внутриклеточной глутаминовой кислоты, которая является необходимым поставщиком аминных групп при образовании аспарагиновой кислоты и в ряде других превращений цепи образования L-лизина. [43]
Хорошо растворимы в воде. В биполярном ионе лизина CH2NH2 - ( CH2) 3 CHNH3 - СОО - сохраняется свободная аминогруппа, поэтому у него, подобно другим одноосновным диаминокислотам, сильно выражены основные свойства. L-Лизин входит в состав почти всех животных и растительных белков. Недостаточное содержание лизина в пище резко ухудшает общее состояние организма человека и животных. Его добавляют в пищу, чтобы выравнять аминокислотную недостаточность, например, зерновых продуктов, хлеба. Получают лизин в промышленных масштабах либо синтезом из капролактама ( который, в свою очередь, синтезируют из фенола; см. ниже), либо микробиологическим путем. [44]
Кривая г / / ( t), характеризующая накопление конечного продукта, имеет точку перегиба. Точка перегиба этой кривой совпадает с точкой максимума кривой х-у. L-лизин в растворе емкости / / / в течение некоторого промежутка времени после начала миграционного переноса аналитически обнаружить нельзя. [45]