S-аденозилметионин

Cтраница 3

Относительно биосинтеза нескольких хлорофиллов Chlorobium известно очень мало. По-видимому, они образуются из гидроксиэтильного промежуточного продукта (5.78) биосинтеза бактериохлорофиллов и дополнительные алкильные заместители при С-8, С-12 и С-20 вводятся позже путем присоединения к винильным группам; донором при этом служит S-аденозилметионин. [31]

В молекулах большинства липидов с каждой гидроксигруп-пой связаны остатки разных жирных кислот ( см. разд. Такое различие может объясняться: а) избирательностью действия фермента по отношению к кислоте, используемой для ацилирования, или к субстрату, подлежащему ацилированию; б) избирательностью по отношению к кислоте, вступающей в процесс ацилирования, в зависимости от состава пула жирных кислот; в) химической модификацией ациль-ной группы в первоначально образующемся липиде; реакция может быть специфичной по отношению к определенной ацильной группе, месту присоединения ацильной группы в молекуле липида и природе полярной головки ( наиболее известным примером может служить превращение алкенильной группы в циклопропановую систему под действием S-аденозилметионина, которое наблюдается только в случае определенных алкенильных цепей в положении 1 фосфатидилэтаноламина); г) модификацией остатков жирных кислот в первоначально образующемся липиде путем переацилирова-ния, которое может быть специфично по отношению к входящей или уходящей ацильной группе, замещаемому положению и природе полярной головки липида. [32]

Продолжительность действия катехинаминов и 5 - ОТ зависит от скорости их химического превращения или от удаленности от зоны действия. Около половины катехинаминов, введенных или выделившихся в кровеносную систему, превращается в их 3 - О-метилпроизводные уже через несколько минут. В клетках эта реакция катализируется О-метилтрансферазой, а донором метальных групп является S-аденозилметионин. Сейчас считают, что аминооксидаза не играет большой роли в периферической инактивации катехинаминов, хотя она может инактивировать 5 - ОТ. О-Метилпроизводные катехинаминов частично дезаминируются амино-оксидазой. Ингибиторы аминооксидазы не оказывают влияния на периферические реакции катехинаминов, хотя они воздействуют на центральные эффекты. [33]

Биосинтез фосфолипидов происходит из глицеро-3 - фосфата через его диацильный эфир - фосфатидовую кислоту. Из фос - фатидовой кислоты при действии СТР образуется активированная СМР-фосфатидовая кислота, которая затем этерифициру-ется серином с образованием фосфатидилсерина и инозитом - с образованием фосфатидилинозита. Декарбоксилирование фосфатидилсерина ферментом, содержащим пиридоксальфосфат, приводит к образованию фосфатидилэтаноламина, который метилируется затем по аминогруппе S-аденозилметионином до фосфатидилхолина. С другой стороны, серии, этаноламин и хо-лин могут при действии СТР образовывать активированные производные, дающие затем при реакции с диацилглицерином фосфатидилсерин, фосфатидилэтаноламин и фосфатидилхолин. Метилирование фосфатидилэтаноламина двумя молекулами ме-тилтрансферазы стимулируется определенными нейромедиато-рами и является важной стадией передачи сигнала через клеточную мембрану. [34]

Метилирование этого полностью восстановленного кобаламипа приводит к метальному аналогу кобаламиновых коферментов ( метильная группа заменяет собою дезоксиаденозильную в структуре, представленной на стр. Метилкобаламин передает свою метильную группу на гомоцистеин как неферментативным путем, так и ферментативным - с большей скоростью в присутствии В12 - апофермента. В системах млекопитающих № - метид - ТТФ служит донором метильной группы при биосинтезе метионина в реакции, протекающей с участием каталитических количеств S-аденозилметионина. Необходимость участия в этой системе В12 - коферментов не установлена. [35]

МЕТИОНИН ( а-амино - у-метилмеркаптомасляная к-та) СНзЗСН2СН2СН ( МН2) СООН, крист. Незаменимая аминокислота, входит в состав белков. В мягких условиях окисл. S-Аденозилметионин - донор ме-тильных групп в организме млекопитающих и человека ( напр. [36]

МЕТИОНИН ( а-амишку-метилмеркаптомасляная к-та) CH3SCI12CH2CH ( NH2) COOH, крист. Незаменимая аминокислота, входит в состав белков. В мягких условиях окисл. S-Аденозилметионин - донор ме-тильных групп в организме млекопитающих н человека ( напр. [37]

Присутствие метилированного аргинина, по-видимому, непосредственно не отвечает за анцефалитогенное поведение. Метилирование остатков лизина и аргинина осуществляется различными ферментами. Остатки лизина метилируются ферментом в ядре, в то время как фермент метилирования аргинина обнаружен в ци-тозоле. Однако оба фермента в качестве источника метальных групп используют S-аденозилметионин. [38]

Это соединение, содержащее сульфониевый радикал, может передавать метальную группу на многие органические вещества, модифицируя их структуру. Метальная группа метионина как структурного компонента S-аденозилметионина играет роль источника метальной группы в весьма распространенных реакциях биологического метилирования. К таковым относится метилирование норадреналина в адреналин, диметилэтаноламина - в холив, карнозина - в ансерин, никотинамида - в N-метилникотинамид, метилирование нуклеиновых кислот, белков и других соединении. Все зги процессы являются необратимыми - и протекают с обязательным участием S-аденозилметионина. [39]

Биосинтетические процессы, приводящие к образованию фосфатидил-холина, фосфатидилэтаноламина и фосфатидилсерина, представлены на фиг. Первые два продукта получаются при взаимодействии В-а р-дигли-церида с ЦДФ-холином и ЦДФ-этаноламином ( см. гл. Фосфатидил-этаноламин может также возникать при декарбоксилировании фосфатидилсерина. Кроме того, он может превращаться в фосфатидилхолин в реакции метилирования с участием S-аденозилметионина. [40]

Метаболические пути превращения метионина в тканях значительно разнообразнее, чем пути превращения других серосодержащих аминокислот; тем не менее катаболизм метионина осуществляется через цистеин. Выяснилось также, что углеродный скелет цистеина происходит из другой аминокислоты, а именно серина. Фактическим донором метильных групп в реакциях трансметилирования является не свободный метионин, а так называемый активный метионин - S-аденозилметионин, который образуется в процессе АТФ-зависимой реакции, катализируемой метионин-аденозилтрансферазой. [41]

Норгеркеинон и тетрациклин помимо поликетидной кольцевой системы содержат изопентенильный и метальный заместители, соответственно, и, таким образом, являются примерами метаболитов с несколькими предшественниками. Это звено присоединено к феналеноновому кольцу своим разветвленным атомом углерода, что представляет собой сравнительно редкий тип связи; выше был приведен другой пример грибного индольного алкалоида эхинулина ( 11), в котором один из трех изопентенильных заместителей имеет тот же тип связи. С-Метиль - ная и УУ-диметильные группы тетрациклинов служат примерами использования Ci-звеньев ( ср. В соответствии с механизмом ферментативной реакции нуклеофильного замещения метильной группы, связанной с положительно заряженным атомом серы донорной молекулы S-аденозилметионина, внедрение этих групп в поликетиды с образованием углерод-углеродных связей осуществляется у потенциального анионного атома углерода, образовавшегося из метильной группы ацетата. Имеется большое число экспериментальных данных, свидетельствующих о том, что описанное выше замещение происходит до циклизации поликетидной цепи. [42]

Биосинтез хлорофилла до стадии образования протопорфири-на IX рассмотрен на стр. Вероятная схема дальнейшего превращения протопорфирина IX в хлорофилл приведена на фиг. Все промежуточные продукты этой схемы были обнаружены в мутантах Chlorella. Установлены два альтернативных пути превращения протопорфирина IX в монометиловый эфир магний-протопорфирина. Найдено, что хроматофоры Rhodopseudomonas spheroides в присутствии S-аденозилметионина превращают магний-протопорфирин IX в монометиловый эфир магний-протопорфирина. [43]

Соединения имидазолового ряда являются также мощными лигандами при образовании координационных комплексов ионов переходных металлов. Возможно также, что имидазольное кольцо служит акцептором при образовании комплексов с переносом заряда, в которых участвует индольное кольцо триптофана или доноры электронов, отсутствующие в первичной структуре белка. Серусодержащие аминокислотные остатки имеют важное значение в связи с особыми химическими свойствами серы. Тиоловая группа цистеина является отличным нуклео-фильным агентом. Даже тиоэфирная группа метионина обладает нуклеофильными свойствами, о чем свидетельствует ее способность к образованию сульфониевых производных типа S-аденозилметионина. Цистеин легко окисляется в цистин, и эта реакция в белках служит единственным способом образования истинно ковалент-ной связи между разными полипептидными цепями или между остатками одной цепи. [44]

Эффективность посева фага Я. на разных штаммах. [45]

Страницы: 1 2 3 4