Аконитаз
Cтраница 2
Бактериальные гиалуронидазы действуют по типу фумараз или аконитаз на связь между кислородом и четвертым атомом углерода уроновой кислоты. Тестикумерная гиалуронидаза действует как типичная глюкозидаза, гидролизуя полимер по концевым N-ацетилглюкозаминным связям до тетрасахаров. [16]
К этой группе ферментов принадлежит аконитат-гидратаза, или аконитаза, катализирующая обратимое превращение цитрата в цые-аконитат. [17]
Это сродство цитрата и изоцитрата к Мп2 - аконитазе близко к константам Михаэлиса взаимодействия этих субстратов с природным Ре2 - ферментом. Однако ыс-аконитат взаимодействует с Мп2 - ферментом в гораздо меньшей степени. Хотя эти данные и согласуются с механизмом железного колеса, нужны более определенные доказательства структуры мостиковых комплексов фермент - М2 - цитрат и фермент - М2 - изоцитрат. [18]
По мере прорастания арахиса в гомогенатах его семядолей повышается содержание аконитазы, изоцитритазы, малатсинтетазы и конденсирующего фермента. Изоцитритаза присутствует только в тех тканях, в которых происходит активная диссимиляция жира. В семенах ряда масличных растений активность изоцитразы была ничтожно мала, в процессе прорастания семян она быстро возрастала, а затем быстро падала. [19]
Фумараза-переводит фумаровую кислоту в яблочную; она, как и аконитаза, относится к группе гидратаз. [20]
Имеющиеся данные позволяют предполагать, что данную реакцию катализирует один фермент аконитаза, хотя Aspergillus niger содержит, кроме того, еще один фермент, который катализирует взаимопревращение лимонной и аконитовой кислот. [21]
Теория Огстона объясняет, каким образом лимонная кислота при присоединении к аконитазе ведет себя как несимметричная молекула. Это позволяет предполагать, что лимонная кислота является промежуточным продуктом цикла Кребса. Уже получены прямые экспериментальные данные о поведении лимонной кислоты как несимметричной молекулы в присутствии фермента. Показано, что лимонная кислота является продуктом реакции, катализируемой кристаллическим конденсирующим ферментом. [22]
При участии фермента цитрат ( изоцитрат) - гидро-лиазы ( аконитат-гидратаза; аконитаза, 4.2.1.3) лимонная кислота превращается в изоли-монную кислоту через стадию образования цмс-аконитовой кислоты. Кофактором фермента служат ионы Fe2, которые, по-видимому, функционируют в фермент-металл-субстратном комплексе. Аконитаза является одновременно гидратазой и изомеразой. [23]
Ферменты, катализирующие окислительные процессы, в т числе и ферменты цикла Кребса - аконитаза, изоцитратдепщ геназа, а-кетоглутаратдегидрогеназа, сукцинатдегидрогена: фумараза, малатдегидрогеназа - локализированы в митохс дриях. Эти ферменты расположены как в матриксе митохондр. В митохондри находится также аденозин-трифосфатаза, катализирующ отщепление остатка фосфорной кислоты в молекуле АТФ. [24]
А) включается в процесс синтеза монофторлимонной к-ты ( вместо лимонной), что приводит к ингибированию аконитазы - фермента, обеспечивающего следующий процесс цикла - превращение лимонной к-ты в изолимонную. [25]
Повышенное выделение лимонной кислоты при недостатке железа объясняется скорее всего тем, что железо выступает в роли кофактора аконитазы, медь же действует по отношению к нему как антагонист. [27]
Однако, когда изомераза р-окси - р1 - карбоксиизокапроата была очищена, оказалось, что она отлична от аконитазы. Окислительное декарбоксшгарование и трансаминирование завершают процесс синтеза лейцина. [28]
Биологический механизм при отравлениях фторуксусной кислотой включает в себя смертельный синтез фторли-монной кислоты, которая, в свою очередь, блокирует цикл трикарбоновой кислоты, подавляя фермент аконитазу. Потеря энергии в результате остановки цикла Кребса сопровождается клеточной дисфункцией и смертью. [29]
На основании приведенных выше экспериментов получило широкое распространение мнение о том, что лимонная кислота не участвует в цикле даже несмотря на то, что была известна функция аконитазы. Считали, что если бы лимонная кислота была промежуточным соединением в цикле, то вследствие симметрии ее молекулы изотопная метка должна была бы равномерно распределиться между карбоксильным и - углеродными атомами. Однако Огстон [31] показал, что соединения, обладающие конфигурацией Caabd, нельзя исключить как промежуточные в биохимической цепи реакций на том основании, что вводимый изотоп распределяется асимметрически в соединении, образующемся из симметричного предшественника. Огстон предположил, что такие симметричные промежуточные соединения асимметрически фиксируются на поверхности фермента. Этот способ фиксации обычно называют трехточечным взаимодействием. [30]
Страницы: 1 2 3 4