Cтраница 3
Свойства белка и его функции в организме очень тесно связаны с его пространственным строением, которое в свою очередь определяется аминокислотным составом пептидных цепей и последовательностью расположения аминокислот по цепи. [31]
Рибонуклеаза из поджелудочной железы быка ( молекулярный вес 13683) была вторым белком после инсулина ( содержащего 51 аминокислоту), в котором удалось полностью установить последовательность расположения аминокислот. Молекула этого белка представляет собой полипептидную цепочку, состоящую из 124 аминокислотных остатков, в том числе восьми остатков цистеина. Последние соединены попарно четырьмя дисульфидными мостиками, которые заметно ограничивают набор возможных конформаций молекулы. Рибонуклеаза представляет собой фермент, катализирующий гидролитическое расщепление рибонуклеиновой кислоты. [32]
Все свидетельствовало в пользу того, что не существует закономерности в распределении пуринов и пиримидииов вдоль молекулы ДНК, что порядок их расположения случайный, как и порядок расположения аминокислот в полипептидной цепи. [33]
Свойства белка и его функции в организме очень тесно связаны с его пространственным строением, которое, в свою очередь, опреде-ляется аминокислотным составом пептидных цепей и последовательностью расположения аминокислот в цепи. [34]
Зангеру удалось далее расщепить каждую цепь на части и изучить обломки - особенно те, которые частично перекрывали друг друга, - что дало ему возможность выяснить последовательность расположения аминокислот. Сосредоточив внимание на начале глициновой цепи, Зангер пометил глицин ДНФ и изучил обломки пептидов, полученные при частичном гидролизе. В обломках разрушенных глициновых цепей он обнаружил такую последовательность молекул: глицин - изо-лейцин; глицин - изолейцин - валин; глицин - изолей-цин - валин - глутаминовая кислота; глицин - изолейцин - валин - глутаминовая кислота - глутаминовая кислота. Так было выяснено, что первые пять аминокислот в глициновой цепи - это глицин, изолейцин, валин и две молекулы глутаминовой кислоты. Этим же способом была установлена последовательность первых четырех аминокислот в фенилаланиновой цепи: фенил-аланин, валин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты. [35]
Свойства белка и его функции в организме очень тесно связаны с его пространственным строением, которое, в свою очередь, определяется аминокислотным составом пептидных цепей и последовательностью расположения аминокислот в цепи. [36]
Для ряда белков, например для некоторых ферментов ( рибонуклеаза и др.) и гормонов ( инсулин и др.), установлено количество полипептидных цепочек в молекуле, их длина, размеры и даже порядок расположения аминокислот в цепочках. [37]
Расположение аминокислот в колонке можно было наблюдать визуально. [38]
В первом приближении вторичная структура сегмента цепи является функцией входящих в его состав аминокислот. Поскольку в порядке расположения аминокислот заложена полная информация о структуре белка ( разд. [39]
Положение остальных аминокислотных остатков устанавливают методом ступенчатого гидролиза. Обнаружена жесткая ограниченность вариаций последовательности расположения аминокислот в белковых молекулах. [40]
Уникальные свойства белков определяются не только количественными соотношениями между различными аминокислотами, но и определенной последовательностью их расположения в полипептидных цепочках. Аминокислотный состав белка и последовательность расположения аминокислот в полипептидных цепочках называют первичной структурой белка. Первичная структура белка, помимо пептидных связей, содержит также некоторое число дисульфидных мостиков. Исследовать первичную структуру - это значит: 1) определить число полипептидных цепей и установить, являются ли они открытыми или замкнутыми, 2) установить линейную последовательность ( порядок чередования) аминокислот в отдельных полипептидных цепях ( или цепи) и 3) определить число и местоположение поперечных дисульфидных мостиков, соединяющих эти цепи в молекуле белка. Очевидно, что для разрешения этой задачи необходимо прежде всего иметь очищенные, гомогенные препараты белка, поскольку даже незначительная примесь посторонних белков может существенно исказить получаемые результаты. [41]
Смит и Руфь Китай в конце концов поместили мостики на соответствующие места и получили полную картину строения инсулина, схематически представленную на фиг. Так в первый раз биохимику удалось определить расположение аминокислот в молекуле белка. Это достижение представляется поразительным тому, кто работал в этой области 10 лет назад. [42]
Каким же образом молекула РНК регулирует порядок расположения аминокислот в белке, в частности в ферментах. Известно, что в клетках присутствует еще один тип нуклеиновых кислот, которые отличаются от уже известных нам РНК только размерами. [43]
Эта последовательность имеет решающее значение, так как изменение расположения аминокислот изменяет свойства белка. Число возможных расположений аминокислот, естественно, почти бесконечно. Для того чтобы представить себе сложность проблемы строения белка, следует вспомнить, что все слова английского языка можно изобразить с помощью всего лишь 26 букв ( всего на 2 больше чем число известных аминокислот) и что все их разнообразие достигается благодаря тому, что эти буквы связываются между собой в различном числе и различной последовательности. [44]
Несмотря на эту пессимистическую точку зрения, вероятно, многие свойства белков можно будет объяснить на основе аминокислотного состава. Правда, для этого необходимо располагать сведениями о порядке расположения аминокислот в пептидной цепи ( цепях), об ориентации групп в свернутой в складку цепи ( цепях) нативного белка и о влиянии соседней группы или групп на каждый тип боковой цепи. [45]